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万見
- PDB-2qe8: Crystal structure of a putative hydrolase (ava_4197) from anabaen... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qe8
タイトルCrystal structure of a putative hydrolase (ava_4197) from anabaena variabilis atcc 29413 at 1.35 A resolution
要素Uncharacterized protein
キーワードHYDROLASE / Structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性Major royal jelly protein/protein yellow / Major royal jelly protein / TolB, C-terminal domain / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / 6 Propeller / Neuraminidase / Mainly Beta / Unknown ligand / Major royal jelly protein
機能・相同性情報
生物種Anabaena variabilis ATCC 29413 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of uncharacterized protein Ava_4197 (YP_324691.1) from Anabaena variabilis ATCC 29413 at 1.35 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.62023年1月25日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,03319
ポリマ－75,4352
非ポリマー1,59817
水15,006833
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5530 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area24520 Å2
手法PISA
2
A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子

A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,06638
ポリマ－150,8714
非ポリマー3,19534
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area13840 Å2
ΔGint-106 kcal/mol
Surface area46250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.831, 135.562, 51.519
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 6 / Ens-ID: 1 / Beg label comp-ID: ASP / End label comp-ID: ARG / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 6 - 342 / Label seq-ID: 7 - 343

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 37717.727 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Anabaena variabilis ATCC 29413 (バクテリア)
生物種: Anabaena variabilis / 株: PCC 7937 / 遺伝子: YP_324691.1, Ava_4197 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q3M5E0

-
非ポリマー , 5種, 850分子

#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 833 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)解説
12.6854.09TWO CRYSTALS WERE USED FOR THE SOLUTION OF THIS STRUCTURE. A 1.8 ANGSTROM MAD DATA COLLECTED FROM ONE CRYSTAL WAS USED TO PHASE AND TRACE AN INITIAL MODEL. THE MODEL WAS THEN REFINED USING THE AMPLITUDES FROM A SECOND CRYSTAL THAT DIFFRACTED TO AN ENHANCED RESOLUTION OF 1.35 ANGSTROM. THE 1.8 ANGSTROM MAD PHASES FROM THE FIRST CRYSTAL WERE USED AS PHASE RESTRAINTS DURING THE REFINEMENT.
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2771蒸気拡散法, シッティングドロップ法10.5NANODROP, 0.8M K2HPO4, 0.2M Li2SO4, 1.2M NaH2PO4, 0.1M CAPS pH 10.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
2772蒸気拡散法, シッティングドロップ法6NANODROP, 1.6M (NH4)2SO4, 0.1M MES pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21002
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL1-510.98091
シンクロトロンSSRL BL9-220.97929, 0.89194, 0.97905
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 41CCD2007年6月6日1m long Rh coated bent cylindrical mirror for horizontal and vertical focusing
MARMOSAIC 325 mm CCD2CCD2007年6月4日Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Double crystalSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Double crystalMADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.980911
20.979291
30.891941
40.979051
反射解像度: 1.35→29.348 Å / Num. obs: 170743 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 13.57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1,2

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.35-1.392.10.3461.11962195610.34673.9
1.39-1.422.30.2732.624616104970.27382.9
1.42-1.472.70.2312.530402112070.23191
1.47-1.513.40.2012.640027117240.20197.3
1.51-1.5640.182346728116860.182100
1.56-1.6140.1444.745483112830.144100
1.61-1.6840.118644071108960.118100
1.68-1.7440.0986.842399104930.098100
1.74-1.824.10.0798.541058100960.079100
1.82-1.914.70.0896.94585196730.089100
1.91-2.015.20.0883.94764991900.088100
2.01-2.145.80.0768.15040086960.076100
2.14-2.286.80.0795622782120.07100
2.28-2.477.70.0639.65925277060.063100
2.47-2.77.70.05810.55430970560.058100
2.7-3.027.70.0512.34931064090.0599.8
3.02-3.497.70.04413.44328556550.04499.6
3.49-4.277.60.03815.33648548190.03899.3
4.27-6.047.40.03516.32779337580.03598.7
6.04-29.3486.80.03515.81446321260.03596.8

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT3データ抽出
MAR345CCDデータ収集
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.35→29.348 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.982 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.975 / SU B: 1.193 / SU ML: 0.022 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.04 / ESU R Free: 0.04
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. SO4, GOL ARE FROM CRYSTALLIZATION OR CRYO CONDITIONS. 4. PEG 200 ARE MODELED BASED ON ELECTRON DENSITY, BUT PEG 200 IS NOT PRESENT IN CRYSTALLIZATION OR CRYO CONDITION. 5. AN UNKNOWN LIGAND (UNL) IS MODELED FOR EACH MONOMER. THEY COULD BE WATER CHAINS. 6. THE OCCUPANCIES FOR A FEW SURFACE SIDE CHAINS AND B341/B342 ARE SET AS PARTIAL BASED ON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.144 8613 5 %RANDOM
Rwork0.116 ---
obs0.117 170682 95.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.292 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.28 Å20 Å20 Å2
2---0.75 Å20 Å2
3---0.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→29.348 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5178 0 124 833 6135
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0225818
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023844
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6441.9878033
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.02139547
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8685803
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.58825.388258
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.32215931
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.6791523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2918
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.026597
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021078
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2290.21050
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2050.24262
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.22868
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.23126
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2310.2706
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2980.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2460.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.170.244
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.83633696
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.92331428
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.71155926
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.60482380
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.857112048
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.16310594
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free10.0363859
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded4.96939483
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
1956MEDIUM POSITIONAL0.150.5
2368LOOSE POSITIONAL0.365
1956MEDIUM THERMAL1.062
2368LOOSE THERMAL1.7110
LS精密化 シェル解像度: 1.35→1.385 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.239 466 -
Rwork0.183 9081 -
obs-9547 73.34 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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