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- PDB-2qdm: Crystal structure of the HePTP catalytic domain C270S/D236A/Q314A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qdm
タイトルCrystal structure of the HePTP catalytic domain C270S/D236A/Q314A mutant
要素Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 7
キーワードHYDROLASE / HePTP / HUMAN HEMATOPOIETIC TYROSINE PHOSPHATASE CATALYTIC DOMAIN MUTANT / LC-PTP / PTPN7
機能・相同性
機能・相同性情報


Interleukin-37 signaling / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / cytoplasmic side of plasma membrane / mitotic spindle / Negative regulation of MAPK pathway / microtubule cytoskeleton / MAPK cascade ...Interleukin-37 signaling / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / protein dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / cytoplasmic side of plasma membrane / mitotic spindle / Negative regulation of MAPK pathway / microtubule cytoskeleton / MAPK cascade / cell junction / protein kinase binding / nucleoplasm / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, KIM-containing / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. ...Protein-tyrosine phosphatase, KIM-containing / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Critton, D.A. / Tortajada, A. / Page, R.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Structural basis of substrate recognition by hematopoietic tyrosine phosphatase.
著者: Critton, D.A. / Tortajada, A. / Stetson, G. / Peti, W. / Page, R.
履歴
登録2007年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4093
ポリマ－35,2191
非ポリマー1902
水3,351186
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)119.324, 39.041, 83.473
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 124.53, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 7 / Protein-tyrosine phosphatase LC-PTP / Hematopoietic protein-tyrosine phosphatase / HEPTP


分子量: 35218.863 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic domain (residues 65-360) / 変異: C270S, D236A, Q314A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN7 / プラスミド: pBAD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) RIL / 参照: UniProt: P35236, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.32 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 1.5 M AMMONIUM CHLORIDE, 0.1 M SODIUM ACETATE, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月26日
詳細: Si(111) CHANNEL CUT MONOCHROMATOR, TOROIDAL FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: Si(111) CHANNEL CUT MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. all: 20065 / Num. obs: 19884 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 26.9
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / % possible all: 92.8

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位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å36.28 Å
Translation2.5 Å36.28 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ZC0

1zc0


解像度: 2.05→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 6.627 / SU ML: 0.097 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.176 / ESU R Free: 0.156 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20821 1023 5.1 %RANDOM
Rwork0.16407 ---
obs0.16636 19016 99.42 %-
all-19153 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.635 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.27 Å20 Å20.91 Å2
2---0.17 Å20 Å2
3----0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2242 0 10 186 2438
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0222308
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4651.9653145
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.0795284
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.7923.495103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.12915370
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2861517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2345
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021769
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.2994
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.21537
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.2147
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1580.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.090.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.97631496
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.97952316
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.6928956
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.79611829
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.052→2.105 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2 72 -
Rwork0.159 1297 -
obs--94.81 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -14.9029 Å / Origin y: 13.4958 Å / Origin z: -15.248 Å
111213212223313233
T-0.0252 Å20.002 Å20.0051 Å2--0.0376 Å20.0013 Å2---0.0169 Å2
L0.5573 °20.0711 °2-0.3576 °2-0.1444 °2-0.0805 °2--1.005 °2
S0.0248 Å °-0.074 Å °0.0336 Å °0.0022 Å °0.0073 Å °0.0389 Å °-0.0283 Å °0.0512 Å °-0.0321 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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