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- PDB-2qcp: 1.0 A Structure of CusF-Ag(I) residues 10-88 from Escherichia coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qcp
タイトル1.0 A Structure of CusF-Ag(I) residues 10-88 from Escherichia coli
要素Cation efflux system protein cusF
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / silver-binding / copper-binding / beta barrel / OB-fold / metalloprotein / metal resistance / Metal-binding / Periplasmic
機能・相同性
機能・相同性情報


metallochaperone activity / copper ion transmembrane transport / response to silver ion / silver ion transmembrane transport / copper chaperone activity / copper ion export / detoxification of copper ion / response to copper ion / response to zinc ion / transition metal ion binding ...metallochaperone activity / copper ion transmembrane transport / response to silver ion / silver ion transmembrane transport / copper chaperone activity / copper ion export / detoxification of copper ion / response to copper ion / response to zinc ion / transition metal ion binding / intracellular copper ion homeostasis / response to toxic substance / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Copper binding periplasmic protein CusF / Copper binding periplasmic protein CusF / Copper binding periplasmic protein CusF / Copper binding periplasmic protein CusF superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SILVER ION / NITRATE ION / Cation efflux system protein CusF
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli str. K12 substr. (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1 Å
データ登録者Loftin, I.R.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2007
タイトル: Unusual Cu(I)/Ag(I) coordination of Escherichia coli CusF as revealed by atomic resolution crystallography and X-ray absorption spectroscopy
著者: Loftin, I.R. / Franke, S. / Blackburn, N.J. / McEvoy, M.M.
履歴
登録2007年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Cation efflux system protein cusF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,3156
ポリマ－8,8911
非ポリマー4245
水1,67593
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.118, 39.351, 44.423
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cation efflux system protein cusF


分子量: 8891.271 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 32-110 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli str. K12 substr. (大腸菌)
生物種: Escherichia coli / 株: W3110 / 遺伝子: cusF, cusX / プラスミド: pPR-IBA1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21-DE3 / 参照: UniProt: P77214
#2: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-AG / SILVER ION


分子量: 107.868 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ag
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.35 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 100 mM sodium acetate trihydrate (pH 4.6), 2.3 M ammonium sulfate, 2 mM silver nitrate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→19.7 Å / Num. all: 35956 / Num. obs: 35956 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 5.52 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 97.7
反射 シェル解像度: 1→1.04 Å / 冗長度: 5.09 % / Rmerge(I) obs: 0.383 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 95.6

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位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.38 Å29.45 Å
Translation1.38 Å29.45 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
Blu-Iceデータ収集
CrystalClearデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ZEQ

1zeq


解像度: 1→19.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.96 / SU B: 0.819 / SU ML: 0.02 / Isotropic thermal model: Anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.029 / ESU R Free: 0.03 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.186 1806 5 %RANDOM
Rwork0.159 ---
all0.16 34150 --
obs0.16 34150 97.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 9.378 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1→19.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数622 0 19 93 734
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.022782
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02520
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9571.9771089
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.92531329
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.495117
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg48.33127.09731
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.80615161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.901151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2129
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02881
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02127
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2210.2123
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1860.2523
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1620.2362
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.2404
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1210.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2290.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3120.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.170.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.21810647
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.74410182
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.70210805
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.64410335
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.27710266
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.131563
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free8.928395
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded4.63631273
LS精密化 シェル解像度: 1→1.026 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 147 -
Rwork0.298 2416 -
obs-2563 95.63 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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