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万見
- PDB-2q2l: Crystal Structure of Superoxide Dismutase from P. atrosanguina -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2q2l
タイトルCrystal Structure of Superoxide Dismutase from P. atrosanguina
要素Superoxide Dismutase
キーワードOXIDOREDUCTASE / SOD / SAD / Antioxidant / Metal-Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


superoxide dismutase / superoxide dismutase activity / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Potentilla atrosanguinea (植物)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 2.367 Å
データ登録者Manickam, Y. / Gill, J. / Mishra, P.C. / Sharma, A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2007
タイトル: SAD phasing of a structure based on cocrystallized iodides using an in-house Cu Kalpha X-ray source: effects of data redundancy and completeness on structure solution
著者: Yogavel, M. / Gill, J. / Mishra, P.C. / Sharma, A.
履歴
登録2007年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_special_symmetry / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Superoxide Dismutase
B: Superoxide Dismutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,83214
ポリマ－30,4322
非ポリマー1,40012
水3,657203
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2450 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area13380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.14, 64.12, 63.62
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 124.33, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2034-

HOH

21B-2011-

HOH

31B-2048-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Superoxide Dismutase / E.C.1.15.1.1 / copper-zinc superoxide dismutase


分子量: 15215.869 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Potentilla atrosanguinea (植物) / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M50 / 参照: UniProt: B2CP37*PLUS, superoxide dismutase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20% PEG 3350, 0.2 M Ammonium Iodide, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年10月19日 / 詳細: Osmic mirrors (Vari Max HR)
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.367→50 Å / Num. all: 11646 / Num. obs: 10953 / % possible obs: 94.4 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 32.7
反射 シェル解像度: 2.367→2.428 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.149 / Mean I/σ(I) obs: 6 / % possible all: 63.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
SOLVE位相決定
REFMAC5.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.367→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 546 -random
Rwork0.167 ---
all0.173 11646 --
obs-10953 94.27 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.367→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2184 0 12 203 2399
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.026
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.427

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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