+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2q1k | ||||||
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Title | Cyrstal Structure of AscE from Aeromonas hydrophilla | ||||||
Components | AscE | ||||||
Keywords | CHAPERONE / helix-turn-helix / TTSS | ||||||
Function / homology | Type III secretion system, secretion protein E / Type III secretion system, cytoplasmic E component of needle / Immunoglobulin FC, subunit C / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha / AscE Function and homology information | ||||||
Biological species | Aeromonas hydrophila (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 2.7 Å | ||||||
Authors | Tan, Y.W. / Yu, H.B. / Leung, K.Y. / Sivaraman, J. / Mok, Y.K. | ||||||
Citation | Journal: Protein Sci. / Year: 2008 Title: Structure of AscE and induced burial regions in AscE and AscG upon formation of the chaperone needle-subunit complex of type III secretion system in Aeromonas hydrophila. Authors: Tan, Y.W. / Yu, H.B. / Leung, K.Y. / Sivaraman, J. / Mok, Y.K. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2q1k.cif.gz | 48.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2q1k.ent.gz | 38.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2q1k.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2q1k_validation.pdf.gz | 413.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 2q1k_full_validation.pdf.gz | 421.7 KB | Display | |
Data in XML | 2q1k_validation.xml.gz | 7.2 KB | Display | |
Data in CIF | 2q1k_validation.cif.gz | 9.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q1/2q1k ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q1/2q1k | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 7796.232 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: L9M, L58M Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Aeromonas hydrophila (bacteria) / Strain: AH-1 / Gene: ascE / Plasmid: Modified Pet-32a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q1EHA4 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.01 Å3/Da / Density % sol: 38.7 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 10% PEG 4000, 1.4M NaCl, 13mM TCEP hydrochloride, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X29A / Wavelength: 0.9790, 0.9792, 0.9600 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Sep 26, 2006 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | D res low: 50 Å
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Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 2.7→50 Å / Num. obs: 11024 / % possible obs: 99.4 % / Redundancy: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Χ2: 0.887 / Net I/σ(I): 7.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 2.7→2.79 Å / Redundancy: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.351 / Num. unique all: 1841 / Rsym value: 0.236 / Χ2: 0.541 / % possible all: 96.2 |
-Phasing
Phasing | Method: MAD | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Phasing dm shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 2.7→8 Å / FOM work R set: 0.759 / σ(F): 2
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Solvent computation | Bsol: 68.259 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 45.412 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→8 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10
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Xplor file |
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