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- PDB-2pv7: Crystal structure of chorismate mutase / prephenate dehydrogenase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pv7
タイトルCrystal structure of chorismate mutase / prephenate dehydrogenase (tyrA) (1574749) from Haemophilus influenzae RD at 2.00 A resolution
要素T-protein [Includes: Chorismate mutase (EC 5.4.99.5) (CM) and Prephenate dehydrogenase (EC 1.3.1.12) (PDH)]
キーワードISOMERASE / OXIDOREDUCTASE / 1574749 / Chorismate mutase type II / chorismate mutase / prephenate dehydrogenase (tyrA) / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


prephenate dehydrogenase / prephenate dehydrogenase (NADP+) activity / prephenate dehydrogenase (NAD+) activity / tyrosine biosynthetic process / chorismate metabolic process / chorismate mutase / chorismate mutase activity / NAD+ binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bifunctional chorismate mutase/prephenate dehydrogenase T-protein / Chorismate mutase, T-protein / 6-phosphogluconate dehydrogenase C-terminal fold / 6-phosphogluconate dehydrogenase C-terminal like domain / Prephenate dehydrogenase, dimerization domain / Prephenate dehydrogenase, dimerization domain / : / Prephenate dehydrogenase / Prephenate dehydrogenase, nucleotide-binding domain / Prephenate dehydrogenase, nucleotide-binding domain ...Bifunctional chorismate mutase/prephenate dehydrogenase T-protein / Chorismate mutase, T-protein / 6-phosphogluconate dehydrogenase C-terminal fold / 6-phosphogluconate dehydrogenase C-terminal like domain / Prephenate dehydrogenase, dimerization domain / Prephenate dehydrogenase, dimerization domain / : / Prephenate dehydrogenase / Prephenate dehydrogenase, nucleotide-binding domain / Prephenate dehydrogenase, nucleotide-binding domain / Prephenate/arogenate dehydrogenase domain profile. / Chorismate mutase domain superfamily / Chorismate mutase domain profile. / Chorismate mutase type II / Chorismate mutase type II superfamily / Chorismate mutase II, prokaryotic-type / Chorismate mutase type II / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / TYROSINE / T-protein
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2010
タイトル: The structure of Haemophilus influenzae prephenate dehydrogenase suggests unique features of bifunctional TyrA enzymes.
著者: Chiu, H.J. / Abdubek, P. / Astakhova, T. / Axelrod, H.L. / Carlton, D. / Clayton, T. / Das, D. / Deller, M.C. / Duan, L. / Feuerhelm, J. / Grant, J.C. / Grzechnik, A. / Han, G.W. / ...著者: Chiu, H.J. / Abdubek, P. / Astakhova, T. / Axelrod, H.L. / Carlton, D. / Clayton, T. / Das, D. / Deller, M.C. / Duan, L. / Feuerhelm, J. / Grant, J.C. / Grzechnik, A. / Han, G.W. / Jaroszewski, L. / Jin, K.K. / Klock, H.E. / Knuth, M.W. / Kozbial, P. / Krishna, S.S. / Kumar, A. / Marciano, D. / McMullan, D. / Miller, M.D. / Morse, A.T. / Nigoghossian, E. / Okach, L. / Reyes, R. / Tien, H.J. / Trame, C.B. / van den Bedem, H. / Weekes, D. / Xu, Q. / Hodgson, K.O. / Wooley, J. / Elsliger, M.A. / Deacon, A.M. / Godzik, A. / Lesley, S.A. / Wilson, I.A.
履歴
登録2007年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAINS. ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAINS. SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.
Remark 999 SEQUENCE THIS CONSTRUCT IS COMPRISED OF AMINO ACIDS 81-377 OF THE FULL-LENGTH PROTEIN (1-377) AND ... SEQUENCE THIS CONSTRUCT IS COMPRISED OF AMINO ACIDS 81-377 OF THE FULL-LENGTH PROTEIN (1-377) AND WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T-protein [Includes: Chorismate mutase (EC 5.4.99.5) (CM) and Prephenate dehydrogenase (EC 1.3.1.12) (PDH)]
B: T-protein [Includes: Chorismate mutase (EC 5.4.99.5) (CM) and Prephenate dehydrogenase (EC 1.3.1.12) (PDH)]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,2416
ポリマ－68,5522
非ポリマー1,6894
水7,080393
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13350 Å2
ΔGint-109 kcal/mol
Surface area20990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.790, 127.790, 100.620
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-512-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 6

Dom-IDComponent-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYALAAA92 - 37113 - 292
21GLYALABB92 - 37113 - 292
32NADTYRAE - C400 - 4011
42NADTYRBF - D400 - 4011
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 T-protein [Includes: Chorismate mutase (EC 5.4.99.5) (CM) and Prephenate dehydrogenase (EC 1.3.1.12) (PDH)]


分子量: 34275.805 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 81-377 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
株: Rd, DSM 11121, KW20 / 遺伝子: 1574749, tyrA, HI1290 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100
参照: UniProt: P43902, chorismate mutase, prephenate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-TYR / TYROSINE / チロシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 181.189 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO3
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 393 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.72 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: NANODROP, 0.04M Potassium dihydrogen phosphate, 20.0% Glycerol, 16.0% PEG 8000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837, 0.97920
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月8日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.97921
反射解像度: 2→29.696 Å / Num. obs: 56593 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.29 % / Biso Wilson estimate: 32.83 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 12.89
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
2-2.070.5072.56395849589199.3
2.07-2.150.3743.5399639827194.1
2.15-2.250.2864.54239610550195.5
2.25-2.370.2365.54183110490196.4
2.37-2.520.1667.74201410610197.4
2.52-2.710.1369.24073010322197.8
2.71-2.990.09512.94250610884198.8
2.99-3.420.05719.44126110594199.1
3.42-4.30.03529.34116410659199.6
4.3-29.70.02834.440875198

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SHELX位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→29.696 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 5.931 / SU ML: 0.084 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.126 / ESU R Free: 0.121
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION 3. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 4. RESIDUES 81-91, 312-315, 372-377 IN CHAIN A AND 81-91, 372-377 IN CHAIN B ARE DISORDERED AND ARE NOT MODELED. 5. LIGAND MOLECULES NAD AND TYR ARE MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.194 2870 5.1 %RANDOM
Rwork0.161 ---
all0.163 ---
obs0.163 56541 99.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.36 Å20 Å20 Å2
2--0.36 Å20 Å2
3----0.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.696 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4427 0 114 393 4934
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0224699
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024282
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.611.986396
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.939921
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6215569
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.47124.081223
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.80115797
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3771529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2720
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025168
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02959
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.2944
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1770.24245
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.22268
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.22449
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1490.2279
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1040.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2250.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1870.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.18932918
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.58631148
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.96154495
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.92682094
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.309111893
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 4218 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
LOOSE POSITIONAL0.225
LOOSE THERMAL1.7610
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 220 -
Rwork0.226 3883 -
obs-4103 99.35 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.19750.58110.00681.4205-0.09321.44250.0102-0.5122-0.4070.1744-0.0109-0.03260.3335-0.12430.00080.0494-0.005-0.01580.09210.11490.03455.829531.182457.6504
20.31120.08490.05471.23830.53150.95260.02380.0344-0.06020.10570.1215-0.16050.06070.181-0.1453-0.11580.0509-0.0343-0.0212-0.0542-0.032528.787253.328350.68
30.72080.02770.53240.94210.11070.63590.04180.02770.1759-0.16310.17930.13310.05770.0548-0.2211-0.14680.0267-0.0127-0.0934-0.0322-0.085715.466455.161243.5727
40.8152-0.2090.0471.2806-0.40611.25630.00030.0870.05420.04490.033-0.0605-0.29570.1396-0.0333-0.0186-0.05590.0465-0.0471-0.0115-0.09324.723185.878742.4968
50.38840.0170.03430.89010.04420.5169-0.03960.0368-0.06050.02830.1251-0.12150.0330.1277-0.0855-0.11450.0262-0.0023-0.0276-0.0571-0.047329.415154.502548.6925
60.0643-0.0267-0.01221.7558-0.4751.5139-0.0412-0.0025-0.08140.24850.0930.10460.1316-0.0717-0.0518-0.12670.03170.0078-0.0618-0.0418-0.092418.714460.476257.3256
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA92 - 24713 - 168
22AA248 - 349169 - 270
33AA350 - 371271 - 292
43AE - C400 - 4011
54BB92 - 24913 - 170
65BB250 - 347171 - 268
76BB348 - 371269 - 292
86BF - D400 - 4011

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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