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万見
- PDB-2pux: Crystal structure of murine thrombin in complex with the extracel... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pux
タイトルCrystal structure of murine thrombin in complex with the extracellular fragment of murine PAR3
要素
  • Proteinase-activated receptor 3
  • Thrombin heavy chain
  • Thrombin light chain
キーワードHYDROLASE / SERINE PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


proteinase-activated receptor activity / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Platelet Aggregation (Plug Formation) / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / Peptide ligand-binding receptors / thrombin-activated receptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) ...proteinase-activated receptor activity / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Platelet Aggregation (Plug Formation) / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / Peptide ligand-binding receptors / thrombin-activated receptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Regulation of Complement cascade / G alpha (q) signalling events / Cell surface interactions at the vascular wall / cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / positive regulation of blood coagulation / regulation of cytosolic calcium ion concentration / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / lipopolysaccharide binding / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / peptidase activity / heparin binding / regulation of cell shape / regulation of gene expression / positive regulation of cell growth / : / endopeptidase activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor signaling pathway / apical plasma membrane / receptor ligand activity / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / protein-containing complex / proteolysis / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Protease-activated receptor 3 / Epsilon-Thrombin; Chain L / Thrombin light chain domain / Protease-activated receptor / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain ...Protease-activated receptor 3 / Epsilon-Thrombin; Chain L / Thrombin light chain domain / Protease-activated receptor / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proteinase-activated receptor 3 / Prothrombin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Bah, A. / Chen, Z. / Bush-Pelc, L.A. / Mathews, F.S. / Di Cera, E.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2007
タイトル: Crystal structures of murine thrombin in complex with the extracellular fragments of murine protease-activated receptors PAR3 and PAR4.
著者: Bah, A. / Chen, Z. / Bush-Pelc, L.A. / Mathews, F.S. / Di Cera, E.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Molecular Dissection of Na+ Binding to Thrombin.
著者: Pineda, A.O. / Carrell, C.J. / Bush, L.A. / Prasad, S. / Caccia, S. / Chen, Z. / Mathews, F.S. / Di Cera, E.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Structural Basis of Na+ Activation mimicry in murine.
著者: Marino, F. / Chen, Z. / Ergenekan, C.E. / Bush, L.A. / Mathews, F.S. / Di Cera, E.
履歴
登録2007年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thrombin light chain
B: Thrombin heavy chain
C: Proteinase-activated receptor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8484
ポリマ－36,6273
非ポリマー2211
水5,314295
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)146.025, 48.188, 62.046
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.23, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly is a monomer.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Thrombin light chain


分子量: 5105.731 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: F2, Cf2 / Cell (発現宿主): kidney cells
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P19221
#2: タンパク質 Thrombin heavy chain


分子量: 29952.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: F2, Cf2 / Cell (発現宿主): kidney cells
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P19221
#3: タンパク質・ペプチド Proteinase-activated receptor 3 / PAR-3 / THROMBIN RECEPTOR-LIKE 2 / COAGULATION FACTOR II RECEPTOR-LIKE 2


分子量: 1568.636 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: MIDWEST Biotech Inc. / 参照: UniProt: O08675
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 295 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.99 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG 10000, 100 mM HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→40 Å / Num. all: 28405 / Num. obs: 27610 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): -1 / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 5.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.306 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 2506 / % possible all: 88.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREPfrom ccp4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1SHH

1shh


解像度: 2→27.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 187825.98 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 1238 4.8 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.186 25909 91.6 %-
all-28297 --
原子変位パラメータBiso mean: 21.9 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→27.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2563 0 14 295 2872
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.98
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.391.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.262
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.792
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.282.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 176 4.6 %
Rwork0.256 3624 -
obs-3590 81.2 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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