[日本語] English
万見
- PDB-2psn: Crystal structure of enolase1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2psn
タイトルCrystal structure of enolase1
要素Alpha-enolase
キーワードLYASE / Enolase1
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hypoxia-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / Manipulation of host energy metabolism / positive regulation of muscle contraction / positive regulation of plasminogen activation / phosphopyruvate hydratase / phosphopyruvate hydratase complex / phosphopyruvate hydratase activity / Gluconeogenesis / nuclear outer membrane / M band ...negative regulation of hypoxia-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / Manipulation of host energy metabolism / positive regulation of muscle contraction / positive regulation of plasminogen activation / phosphopyruvate hydratase / phosphopyruvate hydratase complex / phosphopyruvate hydratase activity / Gluconeogenesis / nuclear outer membrane / M band / canonical glycolysis / Glycolysis / positive regulation of ATP biosynthetic process / transcription corepressor binding / gluconeogenesis / glycolytic process / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / response to virus / negative regulation of cell growth / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / transcription corepressor activity / GTPase binding / cell cortex / cadherin binding / negative regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Enolase / Enolase, conserved site / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal domain / Enolase signature. / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal domain / Enolase-like C-terminal domain ...Enolase / Enolase, conserved site / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal domain / Enolase signature. / Enolase, C-terminal TIM barrel domain / Enolase, N-terminal domain / Enolase-like C-terminal domain / Enolase-like, N-terminal domain / Enolase-like, N-terminal / Enolase-like, C-terminal domain superfamily / Enolase-like; domain 1 / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Alpha-enolase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Hyo, J.K. / Seung, J.K. / Sang, J.C.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Enolase1 alpha
著者: Hyo, J.K. / Seung, J.K. / Sang, J.C. / Suk-Kyeong, J.
履歴
登録2007年5月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Alpha-enolase
B: Alpha-enolase
C: Alpha-enolase
D: Alpha-enolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)189,49416
ポリマ－188,9194
非ポリマー57412
水10,701594
1
A: Alpha-enolase
B: Alpha-enolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,7478
ポリマ－94,4602
非ポリマー2876
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4840 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area27960 Å2
手法PISA, PQS
2
C: Alpha-enolase
D: Alpha-enolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,7478
ポリマ－94,4602
非ポリマー2876
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4960 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area27880 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)192.796, 192.796, 65.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number77
Space group name H-MP42

-
要素

#1: タンパク質
Alpha-enolase / 2-phospho-D-glycerate hydro-lyase / Non-neural enolase / NNE / Enolase 1 / Phosphopyruvate ...2-phospho-D-glycerate hydro-lyase / Non-neural enolase / NNE / Enolase 1 / Phosphopyruvate hydratase / C-myc promoter-binding protein / MBP-1 / MPB-1 / Plasminogen-binding protein


分子量: 47229.859 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ENO1, ENO1L1, MBPB1, MPB1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06733, phosphopyruvate hydratase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 594 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.62 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% to 24% (w/v) PEG 3350, 100 mM Tris-HCl (pH 7.5), 200 mM ammoniumsulfate, 1 mM DTT., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月6日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 120965 / Num. obs: 121573 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.239 / Mean I/σ(I) obs: 6.1 / Num. unique all: 11810 / Rsym value: 0.239 / % possible all: 97.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→50 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 5969 -random
Rwork0.184 ---
obs0.184 118254 96.8 %-
all-122136 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13193 0 28 594 13815
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.92
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:ion.param

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る