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- PDB-2po5: Crystal structure of human ferrochelatase mutant with His 263 rep... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2po5
タイトルCrystal structure of human ferrochelatase mutant with His 263 replaced by Cys
要素Ferrochelatase, mitochondrial
キーワードLYASE / FERROCHELATASE / H263C / FE2S2 CLUSTER / HEME BIOSYNTHESIS / PROTOHEME / FERRO-LYASE / MATURE LENGTH / PROTEOLYTICALLY PROCESSED MITOCHONDRIAL INNER MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


protoporphyrinogen IX metabolic process / regulation of hemoglobin biosynthetic process / detection of UV / iron-responsive element binding / response to platinum ion / response to insecticide / protoporphyrin ferrochelatase / heme O biosynthetic process / heme B biosynthetic process / heme A biosynthetic process ...protoporphyrinogen IX metabolic process / regulation of hemoglobin biosynthetic process / detection of UV / iron-responsive element binding / response to platinum ion / response to insecticide / protoporphyrin ferrochelatase / heme O biosynthetic process / heme B biosynthetic process / heme A biosynthetic process / ferrochelatase activity / very-low-density lipoprotein particle assembly / response to methylmercury / response to arsenic-containing substance / Heme biosynthesis / heme biosynthetic process / response to light stimulus / Mitochondrial protein degradation / cellular response to dexamethasone stimulus / cholesterol metabolic process / erythrocyte differentiation / generation of precursor metabolites and energy / response to lead ion / ferrous iron binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / response to ethanol / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / heme binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Ferrochelatase / Ferrochelatase, active site / Ferrochelatase, C-terminal / Ferrochelatase, N-terminal / Ferrochelatase / Ferrochelatase signature. / Rossmann fold - #1400 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLIC ACID / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / Ferrochelatase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Dailey, H.A. / Wu, C.-K. / Horanyi, P. / Medlock, A.E. / Najahi-Missaoui, A.E.W. / Burden, A. / Dailey, T.A. / Rose, J.P.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Altered orientation of active site residues in variants of human ferrochelatase. Evidence for a hydrogen bond network involved in catalysis
著者: Dailey, H.A. / Wu, C.-K. / Horanyi, P. / Medlock, A.E. / Najahi-Missaoui, W. / Burden, A.E. / Dailey, T.A. / Rose, J.P.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: The 2.0 A structure of human ferrochelatase, the terminal enzyme of heme biosynthesis
著者: Wu, C.K. / Dailey, H.A. / Rose, J.P. / Burden, A. / Sellers, V.M. / Wang, B.-C.
#2: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 1999
タイトル: Human Ferrochelatase: Crystallization, Characterization of the [2Fe-2S] Cluster and Determination that the Enzyme is a Homodimer
著者: Burden, A.E. / Wu, C.-K. / Dailey, T.A. / Busch, J.L.H. / Dhawan, I.K. / Rose, J.P. / Wang, B.C. / Dailey, H.A.
履歴
登録2007年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22016年2月24日Group: Data collection
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name / _software.version
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ferrochelatase, mitochondrial
B: Ferrochelatase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,00210
ポリマ－82,1992
非ポリマー2,8038
水5,549308
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)93.420, 87.730, 109.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ferrochelatase, mitochondrial / E.C.4.99.1.1 / Protoheme ferro-lyase / Heme synthetase


分子量: 41099.344 Da / 分子数: 2 / 断片: Mature Protein / 変異: R115L, H263C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FECH / プラスミド: PHDTF20 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P22830, EC: 4.99.1.1
#2: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#3: 化合物
ChemComp-CHD / CHOLIC ACID / コ-ル酸


分子量: 408.571 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H40O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 308 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.94 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: CRYSTALS WERE GROWN BY HANGING DROP VAPOR DIFFUSION USING 2 MICROLITER DROPS CONTAINING EQUAL VOLUMES OF PROTEIN SOLUTION (50 MG/ML IN 50 MM TRIS MOPS, 0.1M KCL, 1% NA- CHOLATE, 250 MM ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN BY HANGING DROP VAPOR DIFFUSION USING 2 MICROLITER DROPS CONTAINING EQUAL VOLUMES OF PROTEIN SOLUTION (50 MG/ML IN 50 MM TRIS MOPS, 0.1M KCL, 1% NA- CHOLATE, 250 MM IMIDAZOLE, PH 8.1) AND PRECIPITANT SOLUTION (0.1 M HEPES PH 7.5, 0.2 M AMMONIUM SULFATE, 34% PEG 400, 0.1 M SODIUM PHOSPHATE)., pH 7.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年6月25日 / 詳細: RIGAKU BLUE CONFOCAL
放射モノクロメーター: RIGAKU BLUE CONFOCAL Optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 45450 / Num. obs: 45450 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.065

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
CNS1精密化
DENZO1.9.1データ削減
SCALEPACK1.9.1データスケーリング
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.2→19.9 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 2247 4.8 %RANDOM
Rwork0.209 ---
all0.209 44652 --
obs0.209 44652 96.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.33 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.947 Å20 Å20 Å2
2--1.87 Å20 Å2
3----9.534 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5702 0 182 308 6192
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.211
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree: 0.272 / Rfactor Rwork: 0.242 / Total num. of bins used: 2
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARA
X-RAY DIFFRACTION3CHLOATE.PAR

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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