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万見
- PDB-2pm6: Crystal Structure of yeast Sec13/31 edge element of the COPII ves... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pm6
タイトルCrystal Structure of yeast Sec13/31 edge element of the COPII vesicular coat, native version
要素
  • Protein transport protein SEC13
  • Protein transport protein SEC31
キーワードPROTEIN TRANSPORT / beta propeller / alpha solenoid
機能・相同性
機能・相同性情報


Seh1-associated complex / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-coated vesicle budding / COPII-mediated vesicle transport / nuclear pore localization / COPII-coated vesicle cargo loading / regulation of TORC1 signaling / nuclear pore outer ring / COPII vesicle coat ...Seh1-associated complex / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-coated vesicle budding / COPII-mediated vesicle transport / nuclear pore localization / COPII-coated vesicle cargo loading / regulation of TORC1 signaling / nuclear pore outer ring / COPII vesicle coat / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / SUMOylation of SUMOylation proteins / mating projection tip / SUMOylation of RNA binding proteins / endoplasmic reticulum organization / SUMOylation of chromatin organization proteins / nucleocytoplasmic transport / vacuolar membrane / endoplasmic reticulum exit site / positive regulation of TOR signaling / mRNA transport / nuclear pore / ERAD pathway / positive regulation of TORC1 signaling / cell periphery / protein import into nucleus / protein transport / nuclear envelope / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of DNA-templated transcription / structural molecule activity / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #1030 / Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31-like / SRA1/Sec31 / Steroid receptor RNA activator (SRA1) / Ancestral coatomer element 1, Sec16/Sec31 / Sec23-binding domain of Sec16 / Sec13/Seh1 family / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #1030 / Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC31-like / SRA1/Sec31 / Steroid receptor RNA activator (SRA1) / Ancestral coatomer element 1, Sec16/Sec31 / Sec23-binding domain of Sec16 / Sec13/Seh1 family / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein transport protein SEC31 / Protein transport protein SEC13
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Goldberg, J. / Fath, S. / Mancias, J.D. / Bi, X.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2007
タイトル: Structure and Organization of Coat Proteins in the COPII Cage.
著者: Fath, S. / Mancias, J.D. / Bi, X. / Goldberg, J.
履歴
登録2007年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein transport protein SEC31
B: Protein transport protein SEC13
C: Protein transport protein SEC31
D: Protein transport protein SEC13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,3014
ポリマ－155,3014
非ポリマー00
水4,702261
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15040 Å2
ΔGint-113 kcal/mol
Surface area57700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.387, 52.343, 133.128
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.620, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly unit involves this structure of the Sec13/31 edge element together with the Sec13/31 vertex element.

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要素

#1: タンパク質 Protein transport protein SEC31 / Protein WEB1


分子量: 44567.465 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 370-763 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: WEB1, SEC31 / 発現宿主: Hi5 insect cells / 参照: UniProt: P38968
#2: タンパク質 Protein transport protein SEC13


分子量: 33082.965 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SEC13, ANU3 / 発現宿主: Hi5 insect cells / 参照: UniProt: Q04491
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 261 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.92 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 15% PEG 4000, 10% DMSO, 6% dioxanie, 0.1M Tris-HCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年6月1日 / 詳細: multi-layer
放射モノクロメーター: multi-layer device / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→30 Å / Num. all: 59486 / Num. obs: 56172 / % possible obs: 94.7 % / Observed criterion σ(F): -3 / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.041 / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 2.45→2.54 Å / 冗長度: 2.35 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 2.37 / Num. unique all: 5778 / Rsym value: 0.32 / % possible all: 93.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: From SAD/MAD-determined structure

解像度: 2.45→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.301 2782 4.5 %random
Rwork0.251 ---
all0.254 59486 --
obs0.254 54986 88 %-
溶媒の処理Bsol: 40.186 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 68.727 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-16.723 Å20 Å2-6.464 Å2
2---29.362 Å20 Å2
3---12.639 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9934 0 0 261 10195
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.319
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.7153.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.5724
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.5684
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.2654.5
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.47 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.536 46
Rwork0.498 -
obs-906
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.paramCNS_TOPPAR:protein.top
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.paramCNS_TOPPAR:dna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.paramCNS_TOPPAR:water.top
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.paramCNS_TOPPAR:ion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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