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- PDB-2pke: Crystal structure of haloacid delahogenase-like family hydrolase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pke
タイトルCrystal structure of haloacid delahogenase-like family hydrolase (NP_639141.1) from Xanthomonas campestris at 1.81 A resolution
要素Haloacid delahogenase-like family hydrolase
キーワードHYDROLASE / NP_639141.1 / haloacid delahogenase-like family hydrolase / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Haloacid dehalogenase-like hydrolase / Haloacid dehalogenase-like hydrolase / Putative phosphatase; domain 2 / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Rossmann fold / Orthogonal Bundle ...Haloacid dehalogenase-like hydrolase / Haloacid dehalogenase-like hydrolase / Putative phosphatase; domain 2 / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Hydrolase, haloacid delahogenase-like family
類似検索 - 構成要素
生物種Xanthomonas campestris pv. campestris (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of haloacid delahogenase-like family hydrolase (NP_639141.1) from Xanthomonas campestris at 1.81 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 2 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Haloacid delahogenase-like family hydrolase
B: Haloacid delahogenase-like family hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3438
ポリマ－56,0812
非ポリマー2616
水4,594255
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3680 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area19760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.160, 107.100, 62.560
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.290, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B
13A
23B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 6

Dom-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYASPAA9 - 4610 - 47
21GLYASPBB9 - 4610 - 47
12PHETYRAA67 - 20768 - 208
22PHETYRBB67 - 20768 - 208
13ASPGLNAA222 - 249223 - 250
23ASPGLNBB222 - 249223 - 250

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Haloacid delahogenase-like family hydrolase


分子量: 28040.727 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xanthomonas campestris pv. campestris (バクテリア)
生物種: Xanthomonas campestris / 株: NCPPB 528, LMG 568 / 遺伝子: NP_639141.1, XCC3796 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q8P4B4
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 255 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.28 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: NANODROP, 0.2M MgCl2, 20.0% PEG 8000, 0.1M Tris-HCl pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91162, 0.97936
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月1日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.911621
20.979361
反射解像度: 1.81→29.386 Å / Num. obs: 37341 / % possible obs: 82.4 % / Biso Wilson estimate: 29.733 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 7.74
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique all% possible all
1.81-1.870.351.61072337845.9
1.87-1.950.32522132478856.6
1.95-2.040.272.63968637379.7
2.04-2.150.2273.14646699786.3
2.15-2.280.17444457673188.3
2.28-2.460.13554877731891.3
2.46-2.70.1056.24682707992.2
2.7-3.090.0659.34929743293.5
3.090.03415.44910746594.3

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SHELX位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.81→29.386 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 7.243 / SU ML: 0.11 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.147 / ESU R Free: 0.142
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. THE SIDE CHAIN OF THE RESIDUES 46-52, 208-222 IN THE A SUBUNIT AND 60-67, 207-216 IN THE B SUBUNIT WERE DISORDERED AND WERE NOT MODELED. 5. RAMACHANDRAN OUTLIER OF RESIDUE ARG 51 IN SUBUNIT A IS LOCATED IN POOR DENSITY. 6. MAGNESIUM (MG) AND CL IONS FROM THE CRYSTALLIZATION BUFFER WERE MODELED INTO THE STRUCTURE. 7. PEG8000 FRAGMENTS (PEG) FROM CRYSTALLIZATION SOLUTION ARE MODELLED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 1871 5 %RANDOM
Rwork0.178 ---
all0.181 ---
obs0.181 37314 93.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.525 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.52 Å20 Å2-0.14 Å2
2--0.91 Å20 Å2
3----0.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.81→29.386 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3524 0 12 255 3791
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0223654
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022438
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5961.9654967
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.99435936
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4845467
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.07124.26169
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.04515589
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2831527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2557
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024154
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02731
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2160.2815
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2020.22560
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1820.21805
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.21893
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1760.2226
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0290.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2780.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2890.265
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2220.215
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.23432376
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6283948
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.28753716
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.4481449
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.141111251
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1460LOOSE POSITIONAL0.315
1460LOOSE THERMAL3.3310
21750LOOSE POSITIONAL0.675
21750LOOSE THERMAL2.8210
3345LOOSE POSITIONAL0.525
3345LOOSE THERMAL4.0510
LS精密化 シェル解像度: 1.81→1.857 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.374 109 -
Rwork0.263 1824 -
obs-1933 66.04 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6842-0.16130.31560.6327-0.74331.53710.02280.0255-0.0627-0.0825-0.04370.01690.11650.04770.0209-0.0584-0.00010.0046-0.0383-0.0186-0.034-4.207324.400454.1637
20.64320.0637-0.00961.34010.43540.66370.0324-0.1023-0.01840.0337-0.0666-0.0185-0.0017-0.01870.0342-0.0616-0.0012-0.006-0.02240.0236-0.0666-3.084931.26180.8451
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA0 - 2501 - 251
22BB9 - 24910 - 250

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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