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- PDB-2phk: THE CRYSTAL STRUCTURE OF A PHOSPHORYLASE KINASE PEPTIDE SUBSTRATE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2phk
タイトルTHE CRYSTAL STRUCTURE OF A PHOSPHORYLASE KINASE PEPTIDE SUBSTRATE COMPLEX: KINASE SUBSTRATE RECOGNITION
要素
  • MC-PEPTIDE
  • PHOSPHORYLASE KINASE
キーワードCOMPLEX (TRANSFERASE/PEPTIDE) / CATALYTIC MECHANISM / DIMERIZATION / PHOSPHORYLASE KINASE / REVERSIBLE PHOSPHORYLISATION / SUBSTRATE RECOGNITION / COMPLEX (TRANSFERASE-PEPTIDE) / COMPLEX (TRANSFERASE-PEPTIDE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphorylase kinase / phosphorylase kinase activity / phosphorylase kinase complex / tau-protein kinase / glycogen metabolic process / skeletal muscle myofibril / calmodulin binding / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Phosphorylase kinase, gamma catalytic subunit / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Phosphorylase kinase, gamma catalytic subunit / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / Phosphorylase b kinase gamma catalytic chain, skeletal muscle/heart isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Lowe, E.D. / Noble, M.E.M. / Skamnaki, V.T. / Oikonomakos, N.G. / Owen, D.J. / Johnson, L.N.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1997
タイトル: The crystal structure of a phosphorylase kinase peptide substrate complex: kinase substrate recognition.
著者: Lowe, E.D. / Noble, M.E. / Skamnaki, V.T. / Oikonomakos, N.G. / Owen, D.J. / Johnson, L.N.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Two Structures of the Catalytic Domain of Phosphorylase Kinase: An Active Protein Kinase Complexed with Substrate Analogue and Product
著者: Owen, D.J. / Noble, M.E. / Garman, E.F. / Papageorgiou, A.C. / Johnson, L.N.
履歴
登録1998年6月18日処理サイト: BNL
改定 1.01999年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42018年4月11日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline
改定 1.52023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHORYLASE KINASE
B: MC-PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6326
ポリマ－32,9232
非ポリマー7094
水1,54986
1
A: PHOSPHORYLASE KINASE
B: MC-PEPTIDE
ヘテロ分子

A: PHOSPHORYLASE KINASE
B: MC-PEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,26412
ポリマ－65,8464
非ポリマー1,4188
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_765-x+2,-x+y+1,-z+2/31
単位格子
Length a, b, c (Å)65.300, 65.300, 145.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 PHOSPHORYLASE KINASE


分子量: 31983.758 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 株: NEW ZEALAND WHITE / 組織: SKELETAL MUSCLE / 細胞株: BL21 / 遺伝子: PHKG / 器官: SKELETAL / プラスミド: PMW172 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P00518, EC: 2.7.1.38
#2: タンパク質・ペプチド MC-PEPTIDE


分子量: 939.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現

-
非ポリマー , 4種, 90分子

#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.4 %
結晶化pH: 6.9 / 詳細: pH 6.9
結晶化
*PLUS
pH: 8.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
12-3 mg/mlprotein1drop
210 mMMC-peptide1drop
33 mMAMPPNP1drop
410 mMHEPES/NaOH1drop
52 %(v/v)glycerol1drop
610 mMdithiothreitol1drop
70.2 %(w/v)1dropNaN3
80.1 mMEDTA1drop
95 mM1dropMnCl2
105 %PEG80001reservoir
1150 mMHEPES1reservoir
1210 %(v/v)glycerol1reservoir
1310 mMdithiothreitol1reservoir
140.02 %(w/v)1reservoirNaN3
155 mM1reservoirMnCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM02 / 波長: 0.9
検出器タイプ: XRII / 検出器: CCD AREA DETECTOR / 日付: 1997年3月11日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. obs: 10062 / % possible obs: 86.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.15 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.36 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Rsym value: 0.397 / % possible all: 78.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 21644
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 78.1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PHK

1phk


解像度: 2.6→25 Å / σ(F): 0.3
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 -5 %
Rwork0.236 --
obs0.253 21644 86.3 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2308 0 39 86 2433
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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