[日本語] English
万見
- PDB-2pg4: Crystal structure of a putative dna binding protein (ape_0880a) f... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pg4
タイトルCrystal structure of a putative dna binding protein (ape_0880a) from aeropyrum pernix k1 at 2.21 A resolution
要素Uncharacterized protein
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


: / ArnR1-like, winged-helix domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ArnR1-like winged-helix domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Aeropyrum pernix (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of uncharacterized protein (NP_147569.1) from Aeropyrum pernix at 2.21 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年4月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,69414
ポリマ－21,8552
非ポリマー83912
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3400 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area10240 Å2
手法PISA
2
A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子

A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,38828
ポリマ－43,7104
非ポリマー1,67824
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_666-y+1,-x+1,-z+11
Buried area7990 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area19300 Å2
手法PISA
3
A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子

A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,38828
ポリマ－43,7104
非ポリマー1,67824
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area7920 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area19370 Å2
手法PISA
4
A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子

A: Uncharacterized protein
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,38828
ポリマ－43,7104
非ポリマー1,67824
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_667-y+1,-x+1,-z+21
Buried area9110 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area18180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.840, 109.840, 36.760
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 6

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPSERSERAA3 - 664 - 67
21ASPASPSERSERBB3 - 664 - 67
12LYSLYSLEULEUAA70 - 9271 - 93
22LYSLYSLEULEUBB70 - 9271 - 93

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 10927.527 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aeropyrum pernix (古細菌) / 株: K1 / 遺伝子: NP_147569.1, APE0880.1, APES039, APE_0880a / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q9YDN4

-
非ポリマー , 5種, 46分子

#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.5 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4
詳細: NANODROP, 1.0M LiCl, 10.0% PEG 6000, 0.1M Citrate pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91162, 0.97929
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月16日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.911621
20.979291
反射解像度: 2.21→29.437 Å / Num. obs: 11747 / % possible obs: 95.4 % / Biso Wilson estimate: 52.45 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 11.29
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.21-2.270.4642.6163.1
2.27-2.360.3843.4198.3
2.36-2.470.3124.2198.4
2.47-2.60.2485.1198.3
2.6-2.760.1876.8199.1
2.76-2.970.1369.2199.1
2.97-3.270.09712.6199.3
3.27-3.740.06418.2199.9
3.740.04622.8199.8

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SHELX位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.21→29.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 12.956 / SU ML: 0.167 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.257 / ESU R Free: 0.219
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. ETHYLENE GLYCOL (EDO) FROM THE CRYOPROTECTANT, CITRATE (CIT) AND CL IONS FROM THE CRYSTALLIZATION BUFFER WERE MODELED INTO THE STRUCTURE. 5. PEG6000 FRAGMENTS (PEG) FROM CRYSTALLIZATION SOLUTION ARE MODELLED. 6. THE SIDE CHAIN OF THE RESIDUE 48 IN THE A SUBUNIT WAS DISORDERED AND WAS NOT MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25754 563 4.8 %RANDOM
Rwork0.19797 ---
obs0.20083 11725 98.87 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.916 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.23 Å20 Å20 Å2
2---0.23 Å20 Å2
3---0.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.21→29.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1453 0 51 34 1538
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0221564
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021159
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.652.0372079
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93632823
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.115190
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.91623.33363
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.54215320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.0211514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2238
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021656
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02302
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.2315
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1810.21137
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1770.2707
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.2861
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2040.241
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1950.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2290.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2110.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1333986
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.533383
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.11751508
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.9158654
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.14211571
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1811loose positional0.425
2313loose positional0.345
1811loose thermal2.9110
2313loose thermal2.4510
LS精密化 シェル解像度: 2.21→2.264 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 35 -
Rwork0.22 689 -
obs--85.58 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.4024-0.36423.51220.801-0.75074.02310.12260.206-0.2328-0.1518-0.0434-0.15590.12350.2247-0.0792-0.10.0473-0.035-0.0767-0.0298-0.106549.649929.976913.8719
25.2553-0.67432.73521.4246-0.07333.10890.11940.0145-0.4568-0.04210.00450.17940.1129-0.1962-0.124-0.1630.0173-0.0018-0.13040.0358-0.082369.534223.650129.5958
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 922 - 93
2X-RAY DIFFRACTION2BB3 - 934 - 94

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る