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- PDB-2pfw: CRYSTAL STRUCTURE OF A RMLC-LIKE CUPIN (SFRI_3105) FROM SHEWANELL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pfw
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A RMLC-LIKE CUPIN (SFRI_3105) FROM SHEWANELLA FRIGIDIMARINA NCIMB 400 AT 1.90 A RESOLUTION
要素Cupin 2, conserved barrel domain protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / CUPIN DOMAIN / CUPIN 2 CONSERVED BARREL DOMAIN PROTEIN / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


Pectin degradation protein KdgF / Cupin 2, conserved barrel / Cupin domain / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cupin 2, conserved barrel domain protein
類似検索 - 構成要素
生物種Shewanella frigidimarina (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of Cupin 2 conserved barrel domain protein (YP_751781.1) from Shewanella frigidimarina NCIMB 400 at 1.90 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAINS. ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAINS. SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cupin 2, conserved barrel domain protein
B: Cupin 2, conserved barrel domain protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0767
ポリマ－25,7662
非ポリマー3105
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4300 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area9940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.500, 73.140, 73.130
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Cupin 2, conserved barrel domain protein


分子量: 12882.890 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shewanella frigidimarina (バクテリア)
株: NCIMB 400 / 遺伝子: YP_751781.1, Sfri_3105 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q07YH2
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.47 %
解説: THE STRUCTURE WAS SOLVED IN SPACE GROUP P41212. MAD PHASING STATISTICS AND AUTOMATED MODEL BUILDING LOOKED REASONABLE. AFTER INITIAL REFINEMENT IN P41212, THE R AND FREE-R FACTORS WERE HIGHER ...解説: THE STRUCTURE WAS SOLVED IN SPACE GROUP P41212. MAD PHASING STATISTICS AND AUTOMATED MODEL BUILDING LOOKED REASONABLE. AFTER INITIAL REFINEMENT IN P41212, THE R AND FREE-R FACTORS WERE HIGHER THAN EXPECTED. THE STRUCTURE WAS THEN EXPANDED TO SPACEGROUPS P41 AND P212121. TWINNING TESTS IN BOTH SPACE GROUPS YIELDED IMPROVED STATISTICS. HOWEVER, ONLY THE P212121 TWIN REFINEMENT GAVE THE EXPECTED R/FREE-R VALUES. SUBSEQUENTLY, THE MAD PHASING WAS REPEATED IN SPACE GROUP P212121. THE REPORTED STATISTICS REFER TO THE REFINEMENT AGAINST THE TWINNED DATA.
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: NANODROP, 1.4M Na3Citrate, 0.1M HEPES pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91162, 0.97895, 0.97871
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年1月18日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.911621
20.978951
30.978711
反射解像度: 1.9→29.248 Å / Num. obs: 42979 / % possible obs: 89.8 % / Biso Wilson estimate: 28.762 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 12.26
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
1.9-1.970.3312.6458594161183.8
1.97-2.050.283.5681834386191.2
2.05-2.140.2114.5778894198191.2
2.14-2.250.1835.3280194261191.2
2.25-2.390.1426.7582084342191.3
2.39-2.580.1197.9585734474191
2.58-2.840.08111.1684164378191.1
2.84-3.250.04717.4783714268190.3
3.25-4.080.02828.285014270190
4.08-29.250.235.387844241187.4

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SHELX位相決定
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→29.248 Å / Num. parameters: 7524 / Num. restraintsaints: 19194 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. RESIDUES 113-115 IN CHAIN A AND 112-115 IN CHAIN B ARE DISORDERED AND ARE NOT MODELED. 3. REFINEMENT WAS PERFORMED AGAINST INTENSITY ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. RESIDUES 113-115 IN CHAIN A AND 112-115 IN CHAIN B ARE DISORDERED AND ARE NOT MODELED. 3. REFINEMENT WAS PERFORMED AGAINST INTENSITY DATA. 4. UNMERGED INTENSITY DATA WAS MERGED WITH SHELXL MERG 2 OPTION (FRIEDEL PAIRS SEPARATE). 5. THE SE FORM FACTORS WERE MODIFIED WITH f' -1.8 and f" 3.4 6. THE DATA ARE PSEUDO-MEROHEDRALLY TWINNED IN SPACE GROUP P212121 WITH THE TWIN LAW -H,L,K. THE REFINED TWIN FRACTION WAS 0.47.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 2156 5.02 %THIN SHELL
Rwork0.189 ---
all0.193 42947 --
obs0.193 42947 93.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973)201-228
原子変位パラメータBiso mean: 26.904 Å2
Refine analyzeNum. disordered residues: 1 / Occupancy sum hydrogen: 1580 / Occupancy sum non hydrogen: 1874
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.248 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1743 0 20 111 1874
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.038
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.039
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.024
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.011
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.063
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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