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万見
- PDB-2pfi: Crystal structure of the cytoplasmic domain of the human chloride... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pfi
タイトルCrystal structure of the cytoplasmic domain of the human chloride channel ClC-Ka
要素Chloride channel protein ClC-Ka
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Cystathionine beta synthetase (CBS) domains containing protein
機能・相同性
機能・相同性情報


transepithelial chloride transport / voltage-gated chloride channel activity / chloride transport / chloride channel activity / renal absorption / chloride channel complex / Stimuli-sensing channels / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Chloride channel ClC-K / : / CBS-domain / CBS-domain / Chloride channel, voltage gated / Chloride channel, core / Voltage gated chloride channel / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain superfamily / CBS domain ...Chloride channel ClC-K / : / CBS-domain / CBS-domain / Chloride channel, voltage gated / Chloride channel, core / Voltage gated chloride channel / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain superfamily / CBS domain / CBS domain / CBS domain profile. / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Chloride channel protein ClC-Ka
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Markovic, S. / Dutzler, R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2007
タイトル: The Structure of the Cytoplasmic Domain of the Chloride Channel ClC-Ka Reveals a Conserved Interaction Interface.
著者: Markovic, S. / Dutzler, R.
履歴
登録2007年4月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE THE SEQUENCE WAS CLONED WITH C-TERMINAL RECOGNITION SITE FOR PRESCISSION PROTEASE FOLLOWED ...SEQUENCE THE SEQUENCE WAS CLONED WITH C-TERMINAL RECOGNITION SITE FOR PRESCISSION PROTEASE FOLLOWED BY A HEXA-HISTIDINE TAG THAT WAS CLEAVED OFF DURING PURIFICATION

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chloride channel protein ClC-Ka
B: Chloride channel protein ClC-Ka
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5336
ポリマ－36,3002
非ポリマー2334
水5,152286
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2090 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area17520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.283, 83.421, 59.888
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.48, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Chloride channel protein ClC-Ka / Chloride channel Ka / ClC-K1


分子量: 18149.816 Da / 分子数: 2 / 断片: human ClC-Ka C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLCNKA / プラスミド: pet 28b+ / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21/DE3 / 参照: UniProt: P51800
#2: 化合物 ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.19 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20% PEG 4000, 100mM KI, 60mM Tris-HCl, 150mM NaCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月27日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. all: 45049 / Num. obs: 43653 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 26.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 26.9
反射 シェル解像度: 1.6→1.64 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.278 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 2317 / % possible all: 79

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXS位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.6→14.89 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 820085.84 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 4198 9.6 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 43605 96.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 81.979 Å2 / ksol: 0.406422 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.62 Å20 Å2-1.88 Å2
2--0.89 Å20 Å2
3----0.27 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→14.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2283 0 4 286 2573
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.862.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.693.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.745.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.737
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 515 8.5 %
Rwork0.27 5538 -
obs--80.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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