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万見
- PDB-2pa2: Crystal structure of human Ribosomal protein L10 core domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pa2
タイトルCrystal structure of human Ribosomal protein L10 core domain
要素60S ribosomal protein L10
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / ribosomal protein L10 / QM protein / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


embryonic brain development / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit ...embryonic brain development / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translation regulator activity / cytosolic ribosome / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / regulation of translation / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / structural constituent of ribosome / translation / negative regulation of apoptotic process / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / RNA binding / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L16/L10 / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 / Ribosomal protein L10e, conserved site / Ribosomal protein L10e signature. / Ribosomal protein L10e / : / Ribosomal protein L10e/L16 / Ribosomal protein L10e/L16 superfamily / Ribosomal protein L16p/L10e / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Large ribosomal subunit protein uL16
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Nishimura, M. / Kaminishi, T. / Takemoto, C. / Kawazoe, M. / Yoshida, T. / Tanaka, A. / Sugano, S. / Shirouzu, M. / Ohkubo, T. / Yokoyama, S. ...Nishimura, M. / Kaminishi, T. / Takemoto, C. / Kawazoe, M. / Yoshida, T. / Tanaka, A. / Sugano, S. / Shirouzu, M. / Ohkubo, T. / Yokoyama, S. / Kobayashi, Y. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008
タイトル: Crystal Structure of Human Ribosomal Protein L10 Core Domain Reveals Eukaryote-Specific Motifs in Addition to the Conserved Fold
著者: Nishimura, M. / Kaminishi, T. / Takemoto, C. / Kawazoe, M. / Yoshida, T. / Tanaka, A. / Sugano, S. / Shirouzu, M. / Ohkubo, T. / Yokoyama, S. / Kobayashi, Y.
履歴
登録2007年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22019年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: struct_keywords / struct_ref_seq_dif / Item: _struct_keywords.text / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 60S ribosomal protein L10
B: 60S ribosomal protein L10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4684
ポリマ－34,3902
非ポリマー782
水63135
1
A: 60S ribosomal protein L10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2342
ポリマ－17,1951
非ポリマー391
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: 60S ribosomal protein L10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2342
ポリマ－17,1951
非ポリマー391
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)52.724, 52.724, 185.489
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 60S ribosomal protein L10 / QM protein / Tumor suppressor QM / Laminin receptor homolog


分子量: 17195.111 Da / 分子数: 2 / 断片: core domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET32b-L10CD / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P27635
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 1.0M di-sodium hydroxyl phosphate, 1.0M potassium dihydroxyl phosphate, pH 4.5 100mM sodium acetate , pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月18日 / 詳細: rhodium-coated mirrors
放射モノクロメーター: Rotated-inclined double-crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 10870 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 60 Å2 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 36.6
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 5.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.62 / Num. unique all: 1019 / Rsym value: 0.438 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1S72 chain H

1s72


解像度: 2.5→45.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 890089.43 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 567 5.2 %RANDOM
Rwork0.24 ---
obs0.24 10814 98.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 51.1449 Å2 / ksol: 0.380904 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 56.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.58 Å27.78 Å20 Å2
2--11.58 Å20 Å2
3----23.16 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.52 Å0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→45.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1750 0 2 35 1787
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.038 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.388 103 6.1 %
Rwork0.348 1593 -
obs--95.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3ion.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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