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- PDB-2p7h: Crystal structure of a sam dependent methyl-transferase type 12 f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2p7h
タイトルCrystal structure of a sam dependent methyl-transferase type 12 family protein (eca1738) from pectobacterium atrosepticum scri1043 at 1.85 A resolution
要素Hypothetical protein
キーワードTRANSFERASE / Putative methyltransferase / structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性Methyltransferase domain / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / Methyltransferase
機能・相同性情報
生物種Pectobacterium atrosepticum SCRI1043 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of hypothetical protein (YP_049838.1) from Erwinia carotovora atroseptica SCRI1043 at 1.85 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A TETRAMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ... SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE, FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical protein
B: Hypothetical protein
C: Hypothetical protein
D: Hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,88922
ポリマ－114,7434
非ポリマー1,14618
水12,196677
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13050 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area34550 Å2
手法PISA
2
A: Hypothetical protein
B: Hypothetical protein
C: Hypothetical protein
D: Hypothetical protein
ヘテロ分子

A: Hypothetical protein
B: Hypothetical protein
C: Hypothetical protein
D: Hypothetical protein
ヘテロ分子

A: Hypothetical protein
B: Hypothetical protein
C: Hypothetical protein
D: Hypothetical protein
ヘテロ分子

A: Hypothetical protein
B: Hypothetical protein
C: Hypothetical protein
D: Hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)463,55688
ポリマ－458,97116
非ポリマー4,58572
水28816
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_555-y+1/2,x+1/2,z1
crystal symmetry operation4_455y-1/2,-x+1/2,z1
Buried area62910 Å2
ΔGint-203 kcal/mol
Surface area127500 Å2
手法PISA
3
B: Hypothetical protein
D: Hypothetical protein
ヘテロ分子

B: Hypothetical protein
D: Hypothetical protein
ヘテロ分子

A: Hypothetical protein
C: Hypothetical protein
ヘテロ分子

A: Hypothetical protein
C: Hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)231,77844
ポリマ－229,4868
非ポリマー2,29336
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_555-y+1/2,x+1/2,z1
crystal symmetry operation4_455y-1/2,-x+1/2,z1
Buried area19520 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area75680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.949, 117.949, 150.532
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-251-

CL

21D-250-

CL

31B-333-

HOH

41D-341-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASN / Beg label comp-ID: ASN / Refine code: 4

Dom-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1GLNGLNAA22 - 24923 - 250
2GLYGLYBB22 - 24623 - 247
3GLNGLNCC22 - 24923 - 250
4GLYGLYDD22 - 24623 - 247

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Hypothetical protein


分子量: 28685.703 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pectobacterium atrosepticum SCRI1043 (バクテリア)
生物種: Pectobacterium atrosepticum / 株: SCRI 1043 / 遺伝子: YP_049838.1, ECA1738 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q6D6E7

-
非ポリマー , 5種, 695分子

#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 677 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.07 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: NANODROP, 64.4% 2-methyl-2,4-pentanediol, 0.1M Tris-HCl pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97899 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月2日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent (horizontal focusing)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97899 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→29.934 Å / Num. obs: 90790 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 20.17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.146 / Rsym value: 0.146 / Net I/σ(I): 4.1
反射 シェル

Rmerge(I) obs: 0.011 / Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.85-1.97.40.74903766341.059100
1.9-1.957.40.94768564610.831100
1.95-2.017.41.24650462900.655100
2.01-2.077.41.44524561050.522100
2.07-2.147.41.84409159440.427100
2.14-2.217.42.24258557400.338100
2.21-2.297.42.34104955480.3100
2.29-2.397.433979853650.253100
2.39-2.497.43.43805251250.221100
2.49-2.627.443665049420.185100
2.62-2.767.44.53460946620.163100
2.76-2.937.45.13296944510.137100
2.93-3.137.45.53105942050.119100
3.13-3.387.45.72887539150.108100
3.38-3.77.37.32652236150.083100
3.7-4.147.37.92397732790.07799.9
4.14-4.787.37.82127629240.07899.8
4.78-5.857.28.41794724960.06999.7
5.85-8.2779.31381219620.06399.6
8.27-29.936.510.1731311270.05396.8

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
SOLVE位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
SCALAデータスケーリング
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345CCDデータ収集
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.85→29.934 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 4.633 / SU ML: 0.071 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.109 / ESU R Free: 0.106
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. TRS, CL, NA AND EDO ARE MODELED BASED ON CRYSTALLIZATION OR CRYO CONDITIONS. 5. THE N-TERMINAL RESIDUES 0-20 IN CHAINS A,B,C,D ARE DISORDERED. 6. RAMACHANDRAN OUTLIERS FOR RESIDUE 199 ARE SUPPORTED BY UNAMBIGUOUS ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.183 4551 5 %RANDOM
Rwork0.149 ---
all0.15 ---
obs0.15 90758 99.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.159 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.81 Å20 Å20 Å2
2--0.81 Å20 Å2
3----1.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→29.934 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7263 0 67 677 8007
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0227676
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025206
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4131.94110438
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.906312603
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8085974
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.79123.564404
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.637151251
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0111560
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.21135
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.028728
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021708
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.21433
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1950.25579
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1840.23692
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.24111
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1420.2541
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0670.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0760.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2560.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3350.277
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1190.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined0.1190.22
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.71434636
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.69231877
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.80257484
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.56883105
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.836112920
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 2992 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1AMEDIUM POSITIONAL0.280.5
2BMEDIUM POSITIONAL0.270.5
3CMEDIUM POSITIONAL0.290.5
4DMEDIUM POSITIONAL0.270.5
1AMEDIUM THERMAL1.012
2BMEDIUM THERMAL0.992
3CMEDIUM THERMAL1.012
4DMEDIUM THERMAL1.012
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 344 -
Rwork0.209 6290 -
obs-6634 100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.13950.2724-0.47710.3745-0.03631.0436-0.0071-0.1548-0.18190.0398-0.0436-0.04640.15670.05550.0507-0.01670.0137-0.0047-0.04830.03730.041223.90315.13152.47
20.33530.35150.13970.41910.13530.83380.0443-0.04460.03940.0356-0.07130.0541-0.0388-0.08570.0271-0.02620.00930.0017-0.0386-0.0025-0.008726.5945.75456.739
30.40140.1991-0.09910.9248-0.31991.0745-0.030.0303-0.04-0.11150.0018-0.13730.01850.16130.0281-0.0660.010.0345-0.0136-0.00290.029744.96237.29522.873
40.51470.37690.1310.38280.14550.8004-0.07310.04960.0474-0.05320.04510.0371-0.0756-0.03620.028-0.04340.0051-0.0013-0.0142-0.0008-0.010114.47133.32618.765
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA21 - 24922 - 250
22BB21 - 24622 - 247
33CC21 - 24922 - 250
44DD21 - 24622 - 247

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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