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- PDB-2ox8: Human Scavenger Receptor C-type Lectin carbohydrate-recognition d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ox8
タイトルHuman Scavenger Receptor C-type Lectin carbohydrate-recognition domain.
要素Scavenger receptor with C-type lectin type I
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / c-type lectin
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate mediated signaling / plasma membrane raft organization / low-density lipoprotein particle binding / galactose binding / toll-like receptor 3 signaling pathway / scavenger receptor activity / phagocytosis, recognition / collagen trimer / Scavenging by Class A Receptors / cellular response to exogenous dsRNA ...carbohydrate mediated signaling / plasma membrane raft organization / low-density lipoprotein particle binding / galactose binding / toll-like receptor 3 signaling pathway / scavenger receptor activity / phagocytosis, recognition / collagen trimer / Scavenging by Class A Receptors / cellular response to exogenous dsRNA / pattern recognition receptor activity / defense response / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / endocytic vesicle membrane / collagen-containing extracellular matrix / defense response to bacterium / innate immune response / extracellular space / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CD209-like, C-type lectin-like domain / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. ...CD209-like, C-type lectin-like domain / : / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Collectin-12 / Collectin-12
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Weis, W.I. / Feinberg, H. / Drickamer, K. / Taylor, M.E.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Scavenger receptor C-type lectin binds to the leukocyte cell surface glycan Lewis(x) by a novel mechanism.
著者: Feinberg, H. / Taylor, M.E. / Weis, W.I.
履歴
登録2007年2月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Scavenger receptor with C-type lectin type I
B: Scavenger receptor with C-type lectin type I
C: Scavenger receptor with C-type lectin type I
D: Scavenger receptor with C-type lectin type I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,56038
ポリマ－65,8484
非ポリマー1,71234
水59433
1
A: Scavenger receptor with C-type lectin type I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8959
ポリマ－16,4621
非ポリマー4338
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Scavenger receptor with C-type lectin type I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8959
ポリマ－16,4621
非ポリマー4338
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Scavenger receptor with C-type lectin type I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,88510
ポリマ－16,4621
非ポリマー4239
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Scavenger receptor with C-type lectin type I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,88510
ポリマ－16,4621
非ポリマー4239
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)80.422, 80.422, 67.159
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

-
要素

#1: タンパク質
Scavenger receptor with C-type lectin type I


分子量: 16462.012 Da / 分子数: 4 / 断片: CRD domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SRCL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BYH7, UniProt: Q5KU26*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.39 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: The protein solution contained 10mg ml-1 protein, 8mM CaCl2 , 8mM Tris pH=7.8, 20mM NaCl and 10mM Lewisx. The reservoir solution contained 8% Peg 8K, 0.2M ZnAc2 and 0.1 M Tris, pH 7.0. , ...詳細: The protein solution contained 10mg ml-1 protein, 8mM CaCl2 , 8mM Tris pH=7.8, 20mM NaCl and 10mM Lewisx. The reservoir solution contained 8% Peg 8K, 0.2M ZnAc2 and 0.1 M Tris, pH 7.0. , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30.9 Å / Num. obs: 16533 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 39.9 Å2 / Rsym value: 0.069
反射 シェル解像度: 2.5→2.57 Å / Rsym value: 0.24 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
Blu-Iceデータ収集
COMO位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→30.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 709657.69 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.308 840 5.1 %RANDOM
Rwork0.233 ---
obs-16533 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 59.7607 Å2 / ksol: 0.356584 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.91 Å26.01 Å20 Å2
2--2.91 Å20 Å2
3----5.82 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4312 0 34 33 4379
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.421.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.42
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.842
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.772.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.032 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 136 4.9 %
Rwork0.277 2637 -
obs--99.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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