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- PDB-2owm: Motor domain of Neurospora crassa kinesin-3 (NcKin3) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2owm
タイトルMotor domain of Neurospora crassa kinesin-3 (NcKin3)
要素Related to KINESIN-LIKE PROTEIN KIF1C
キーワードMOTOR PROTEIN / kinesin / kinesin-3 / motor domain / ADP / neck linker
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule motor activity / microtubule-based movement / microtubule binding / microtubule / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase ...Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Kinesin-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Neurospora crassa (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Marx, A. / Muller, J. / Mandelkow, E.-M. / Woehlke, G. / Mandelkow, E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008
タイトル: X-ray Structure and Microtubule Interaction of the Motor Domain of Neurospora crassa NcKin3, a Kinesin with Unusual Processivity
著者: Marx, A. / Muller, J. / Mandelkow, E.-M. / Woehlke, G. / Bouchet-Marquis, C. / Hoenger, A. / Mandelkow, E.
履歴
登録2007年2月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Related to KINESIN-LIKE PROTEIN KIF1C
B: Related to KINESIN-LIKE PROTEIN KIF1C
C: Related to KINESIN-LIKE PROTEIN KIF1C
D: Related to KINESIN-LIKE PROTEIN KIF1C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,26812
ポリマ－198,4624
非ポリマー1,8068
水00
1
A: Related to KINESIN-LIKE PROTEIN KIF1C
C: Related to KINESIN-LIKE PROTEIN KIF1C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,1346
ポリマ－99,2312
非ポリマー9034
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4790 Å2
手法PISA
2
B: Related to KINESIN-LIKE PROTEIN KIF1C
D: Related to KINESIN-LIKE PROTEIN KIF1C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,1346
ポリマ－99,2312
非ポリマー9034
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.945, 98.408, 111.764
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.860, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51A
61B
71C
81D
91A
101B
111C
121D
131A
141B
151C
161D
171A
181B
191C
201D
211A
221B
231C
241D
251A
261B
271C
281D
291A
301B
311C
321D
331A
341B
351C
361D
371A
381B
391C
401D
12A
22C
32A
42C
52A
62C
72A
82C
92A
102C
112A
122C
132A
142C
152A
162C
172A
182C
13B
23D
33B
43D
53B
63D
73B
83D
93B
103D
113B
123D
133B
143D
153B
163D
173B
183D

NCSドメイン領域:

Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111VALVALASNASNAA40 - 13240 - 132
211VALVALASNASNBB40 - 13240 - 132
311VALVALASNASNCC40 - 13240 - 132
411VALVALASNASNDD40 - 13240 - 132
521THRTHRMETMETAA138 - 155138 - 155
621THRTHRMETMETBB138 - 155138 - 155
721THRTHRMETMETCC138 - 155138 - 155
821THRTHRMETMETDD138 - 155138 - 155
931GLYGLYALAALAAA162 - 176162 - 176
1031GLYGLYALAALABB162 - 176162 - 176
1131GLYGLYALAALACC162 - 176162 - 176
1231GLYGLYALAALADD162 - 176162 - 176
1341ASNASNLYSLYSAA188 - 218188 - 218
1441ASNASNLYSLYSBB188 - 218188 - 218
1541ASNASNLYSLYSCC188 - 218188 - 218
1641ASNASNLYSLYSDD188 - 218188 - 218
1751VALVALVALVALAA229 - 237229 - 237
1851VALVALVALVALBB229 - 237229 - 237
1951VALVALVALVALCC229 - 237229 - 237
2051VALVALVALVALDD229 - 237229 - 237
2161SERSERLYSLYSAA268 - 277268 - 277
2261SERSERLYSLYSBB268 - 277268 - 277
2361SERSERLYSLYSCC268 - 277268 - 277
2461SERSERLYSLYSDD268 - 277268 - 277
2571SERSERGLUGLUAA293 - 304293 - 304
2671SERSERGLUGLUBB293 - 304293 - 304
2771SERSERGLUGLUCC293 - 304293 - 304
2871SERSERGLUGLUDD293 - 304293 - 304
2981SERSERGLYGLYAA320 - 381320 - 381
3081SERSERGLYGLYBB320 - 381320 - 381
3181SERSERGLYGLYCC320 - 381320 - 381
3281SERSERGLYGLYDD320 - 381320 - 381
3391ALAALAILEILEAA387 - 413387 - 413
3491ALAALAILEILEBB387 - 413387 - 413
3591ALAALAILEILECC387 - 413387 - 413
3691ALAALAILEILEDD387 - 413387 - 413
37101MGMGADPADPAE - F1001 - 1002
38101MGMGADPADPBG - H1001 - 1002
39101MGMGADPADPCI - J1001 - 1002
40101MGMGADPADPDK - L1001 - 1002
112LYSLYSASNASNAA34 - 3934 - 39
212LYSLYSASNASNCC34 - 3934 - 39
322PHEPHEHISHISAA133 - 137133 - 137
422PHEPHEHISHISCC133 - 137133 - 137
532GLYGLYPROPROAA156 - 161156 - 161
632GLYGLYPROPROCC156 - 161156 - 161
742SERSERTYRTYRAA177 - 187177 - 187
842SERSERTYRTYRCC177 - 187177 - 187
952GLUGLUTYRTYRAA221 - 228221 - 228
1052GLUGLUTYRTYRCC221 - 228221 - 228
1162ARGARGARGARGAA238 - 267238 - 267
1262ARGARGARGARGCC238 - 267238 - 267
1372GLNGLNSERSERAA278 - 292278 - 292
1472GLNGLNSERSERCC278 - 292278 - 292
1582GLYGLYTHRTHRAA382 - 386382 - 386
1682GLYGLYTHRTHRCC382 - 386382 - 386
1792ARGARGVALVALAA414 - 422414 - 422
1892ARGARGVALVALCC414 - 422414 - 422
113ALAALAASNASNBB38 - 3938 - 39
213ALAALAASNASNDD38 - 3938 - 39
323PHEPHEHISHISBB133 - 137133 - 137
423PHEPHEHISHISDD133 - 137133 - 137
533GLYGLYPROPROBB156 - 161156 - 161
633GLYGLYPROPRODD156 - 161156 - 161
743SERSERTYRTYRBB177 - 187177 - 187
843SERSERTYRTYRDD177 - 187177 - 187
953VALVALTYRTYRBB219 - 228219 - 228
1053VALVALTYRTYRDD219 - 228219 - 228
1163ARGARGARGARGBB238 - 267238 - 267
1263ARGARGARGARGDD238 - 267238 - 267
1373GLNGLNSERSERBB278 - 292278 - 292
1473GLNGLNSERSERDD278 - 292278 - 292
1583GLYGLYTHRTHRBB382 - 386382 - 386
1683GLYGLYTHRTHRDD382 - 386382 - 386
1793ARGARGASPASPBB414 - 423414 - 423
1893ARGARGASPASPDD414 - 423414 - 423

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
詳細The biomolecule is a homodimer. This entry describes the asymmetric unit which contains 4 copies of the motor domain fragment of a protomer.

-
要素

#1: タンパク質
Related to KINESIN-LIKE PROTEIN KIF1C / E.C.3.6.4.4 / NcKin3-434 / Related to KINESIN-LIKE PROTEIN KIF1C


分子量: 49615.383 Da / 分子数: 4 / 断片: motor domain (residues 1-434) / 変異: CONFLICTS K88->E, N112->D, R281->G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Neurospora crassa (菌類) / 株: WT 74 A / 遺伝子: 17E5.250 / プラスミド: pT7-7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9C2M3, EC: 3.6.4.4
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.49 %
結晶化温度: 293 K / pH: 7.5
詳細: 1.5ul protein solution (50mM phosphate buffer pH 7.5, 150mM sodium chloride, 50uM ATP, 1mM magnesium chloride, EGTA, DTT) mixed with 0.5ul reservoir (0.1M Hepes pH 7.5, 0.2M sodium potassium ...詳細: 1.5ul protein solution (50mM phosphate buffer pH 7.5, 150mM sodium chloride, 50uM ATP, 1mM magnesium chloride, EGTA, DTT) mixed with 0.5ul reservoir (0.1M Hepes pH 7.5, 0.2M sodium potassium tartrate, 24% PEG3350) and 0.2ul 0.1M magnesium chloride , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K, pH 7.50

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.801
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2004年5月7日
放射モノクロメーター: SI[111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.25→111.8 Å / Num. obs: 26100 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.143 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 3.25→3.31 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.705 / % possible all: 100

-
位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.25 Å30.32 Å
Translation3.25 Å30.32 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMACrefmac_5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: TRUNCATED MODEL DERIVED FROM ADP COMPLEX OF KIF1A (1I5S)

1i5s


解像度: 3.25→111.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU B: 58.033 / SU ML: 0.431 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.547 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 1329 5.1 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.213 24755 100 %-
all-26084 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 74.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.87 Å20 Å25.06 Å2
2--0.85 Å20 Å2
3----2.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→111.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10226 0 112 0 10338
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.02210542
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8441.97214343
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3851288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.61823.066473
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.912151709
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.5411593
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1180.21646
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.027929
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2610.25456
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3380.27143
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1690.2409
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0730.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2950.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4250.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3861.56623
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.669210561
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.12234368
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8674.53782
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A1889tight positional0.060.05
12B1889tight positional0.070.05
13C1889tight positional0.060.05
14D1889tight positional0.060.05
21A672tight positional0.060.05
31B684tight positional0.060.05
11A1889tight thermal0.110.5
12B1889tight thermal0.10.5
13C1889tight thermal0.110.5
14D1889tight thermal0.090.5
21A672tight thermal0.10.5
31B684tight thermal0.140.5
LS精密化 シェル解像度: 3.25→3.33 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 96 -
Rwork0.271 1798 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.5897-1.1238-0.55233.3808-0.20044.22730.20540.01740.14380.0995-0.09-0.2002-0.3387-0.1666-0.1154-0.3595-0.12290.0129-0.4354-0.0229-0.382928.52833.9552.619
25.0351-1.27170.07512.295-1.07714.51590.27510.0958-0.1755-0.0821-0.1019-0.15670.0329-0.0623-0.1732-0.3168-0.0994-0.0459-0.3128-0.1066-0.314260.93421.152-3.237
33.76660.5976-1.35173.82170.69595.32750.18280.4797-0.2049-0.0903-0.11460.3165-0.1248-0.8742-0.0682-0.44770.0347-0.0728-0.11210.0072-0.339127.68925.5218.579
44.60831.2231-2.68164.7441-1.20676.2267-0.16960.538-0.4833-0.02620.2534-0.14350.679-0.7982-0.0838-0.2502-0.1843-0.07230.0017-0.0595-0.362180.95320.547-32.828
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A34 - 422
2X-RAY DIFFRACTION2B38 - 423
3X-RAY DIFFRACTION3C34 - 422
4X-RAY DIFFRACTION4D38 - 423

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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