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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ore
タイトルBinary Structure of Escherichia coli DNA Adenine Methyltransferase and S-adenosylhomocysteine
要素DNA adenine methylase
キーワードTRANSFERASE / DAM METHYLATION / GATC RECOGNITION / S-ADENOSYLHOMOCYSTEINE CONFORMATION / BACTERIAL VIRULENCE FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type DNA replication initiation / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activity / S-adenosyl-L-methionine binding / DNA restriction-modification system / mismatch repair / response to UV / DNA-templated DNA replication / methylation / sequence-specific DNA binding
類似検索 - 分子機能
Adenine-specific Methyltransferase; domain 2 / Adenine-specific Methyltransferase, Domain 2 / Adenine modification methylase, M.EcoRV-type / D12 class N6 adenine-specific DNA methyltransferase / Adenine-specific methyltransferase, domain 2 / D12 class N6 adenine-specific DNA methyltransferase / N-6 Adenine-specific DNA methylases signature. / DNA methylase, N-6 adenine-specific, conserved site / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily ...Adenine-specific Methyltransferase; domain 2 / Adenine-specific Methyltransferase, Domain 2 / Adenine modification methylase, M.EcoRV-type / D12 class N6 adenine-specific DNA methyltransferase / Adenine-specific methyltransferase, domain 2 / D12 class N6 adenine-specific DNA methyltransferase / N-6 Adenine-specific DNA methylases signature. / DNA methylase, N-6 adenine-specific, conserved site / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / DNA adenine methylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.99 Å
データ登録者Horton, J.R. / Cheng, X.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Two Alternative Conformations of S-Adenosyl-L-homocysteine Bound to Escherichia coli DNA Adenine Methyltransferase and the Implication of Conformational Changes in Regulating the Catalytic Cycle.
著者: Liebert, K. / Horton, J.R. / Chahar, S. / Orwick, M. / Cheng, X. / Jeltsch, A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structure and substrate recognition of the Escherichia coli DNA adenine methyltransferase.
著者: Horton, J.R. / Liebert, K. / Bekes, M. / Jeltsch, A. / Cheng, X.
履歴
登録2007年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: DNA adenine methylase
E: DNA adenine methylase
F: DNA adenine methylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,1947
ポリマ－102,9453
非ポリマー1,2494
水41423
1
D: DNA adenine methylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6992
ポリマ－34,3151
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: DNA adenine methylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,6992
ポリマ－34,3151
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
F: DNA adenine methylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7953
ポリマ－34,3151
非ポリマー4802
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)160.135, 160.135, 94.004
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 DNA adenine methylase / Deoxyadenosyl-methyltransferase / DNA adenine methyltransferase / M.EcoDam


分子量: 34314.961 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: dam / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS174(DE3)
参照: UniProt: P0AEE8, site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific)
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.9 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 1.5 M lithium sulfate,50mM magnesium sulfate, 100mM HEPES pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97923 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月18日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97923 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.99→34.67 Å / Num. all: 28266 / Num. obs: 28125 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.111
反射 シェル解像度: 2.99→3.1 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
GLRF位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2G1P

2g1p


解像度: 2.99→34.67 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -3 / σ(I): -3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 1416 -RANDOM
Rwork0.202 ---
all0.205 28266 --
obs0.202 28125 99.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 38.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.74 Å20.85 Å20 Å2
2---8.42 Å20 Å2
3---17.16 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.35 Å
Luzzati d res low-34.67 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.99→34.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5868 0 135 23 6026
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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