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- PDB-2oqq: Crystal structure of HY5 leucine zipper homodimer from Arabidopsi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2oqq
タイトルCrystal structure of HY5 leucine zipper homodimer from Arabidopsis thaliana
要素Transcription factor HY5
キーワードTRANSCRIPTION / homodimer leucine zipper
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of anthocyanin metabolic process / regulation of photomorphogenesis / regulation of abscisic acid-activated signaling pathway / response to red light / red or far-red light signaling pathway / positive regulation of flavonoid biosynthetic process / red, far-red light phototransduction / gibberellic acid mediated signaling pathway / positive gravitropism / response to far red light ...positive regulation of anthocyanin metabolic process / regulation of photomorphogenesis / regulation of abscisic acid-activated signaling pathway / response to red light / red or far-red light signaling pathway / positive regulation of flavonoid biosynthetic process / red, far-red light phototransduction / gibberellic acid mediated signaling pathway / positive gravitropism / response to far red light / response to abscisic acid / positive regulation of circadian rhythm / abscisic acid-activated signaling pathway / response to UV-B / response to cold / protein-DNA complex / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transcriptional activator Hac1/HY5 / Single helix bin / bZIP transcription factor / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription factor HY5
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Yoon, M.-K. / Kim, H.M. / Choi, G. / Lee, J.-O. / Choi, B.-S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Structural basis for the conformational integrity of the Arabidopsis thaliana HY5 leucine zipper homodimer.
著者: Yoon, M.K. / Kim, H.M. / Choi, G. / Lee, J.O. / Choi, B.S.
履歴
登録2007年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年1月27日Group: Database references
カテゴリ: citation / citation_author / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription factor HY5
B: Transcription factor HY5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9292
ポリマ－9,9292
非ポリマー00
水1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2120 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area6160 Å2
手法PISA
2
A: Transcription factor HY5
B: Transcription factor HY5

A: Transcription factor HY5
B: Transcription factor HY5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8584
ポリマ－19,8584
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area5360 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area11180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.344, 24.583, 76.517
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.030, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Transcription factor HY5 / Protein LONG HYPOCOL5 / AtbZIP56


分子量: 4964.506 Da / 分子数: 2 / 断片: Hy5 leucine zipper / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
プラスミド: pGEX4T3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O24646
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.45 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.1M Bis-Tris pH6.0 0.1M MgCl2 25% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 6B / 波長: 1.12714, 0.97880, 0.97895, 0.97114
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.127141
20.97881
30.978951
40.971141
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 6080 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.392 / Num. unique all: 553 / % possible all: 87.8

-
位相決定

位相決定手法: 単一同系置換・異常分散
Phasing dmFOM : 0.77 / FOM acentric: 0.78 / FOM centric: 0.74 / 反射: 5190 / Reflection acentric: 4648 / Reflection centric: 542
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
6-37.6740.880.90.8324917871
3.8-60.910.910.9727607120
3-3.80.870.880.8186777394
2.6-30.810.810.7588781077
2.3-2.60.720.730.5815361421115
2.1-2.30.60.60.5592485965
Phasing MIR解像度: 2→20 Å / FOM: 0.595 / FOM acentric: 0.598 / FOM centric: 0.571 / 反射: 5190 / Reflection acentric: 4648 / Reflection centric: 542
Phasing MIR der

Der set-ID: 1

ID解像度 (Å)R cullis acentricR cullis centricLoc acentricLoc centricPower acentricPower centricReflection acentricReflection centric
edge2-201.58100004648542
peak2-200.930.895.46.20.560.64627516
remote2-200.710.584.65.71.411.44632502
native3-200.93111.914.60.560.41755139
Phasing MIR der shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Der-IDR cullis acentricR cullis centricLoc acentricLoc centricPower acentricPower centricReflection acentricReflection centric
9.4120edge1.1110.10003830
6.159.41edge1.9610.100012539
4.576.15edge1.6510.100025863
3.644.57edge1.0610.10.10044669
3.023.64edge1.321000066480
2.583.02edge1.761000098696
2.252.58edge2.17100001279101
22.25edge3.191000085264
9.4120peak0.950.728.25.40.871.163829
6.159.41peak0.90.95.97.21.060.5112439
4.576.15peak0.880.726.76.30.810.9725762
3.644.57peak0.970.947.48.20.630.6244565
3.023.64peak0.921.076.460.580.6466276
2.583.02peak0.930.865.26.30.540.4698493
2.252.58peak0.930.974.54.60.480.46127396
22.25peak0.960.944.55.90.380.2984456
9.4120remote0.490.385.85.92.592.43828
6.159.41remote0.540.74.85.22.821.4812536
4.576.15remote0.60.454.84.92.462.625862
3.644.57remote0.590.484.862.111.8244668
3.023.64remote0.620.534.55.81.81.4266378
2.583.02remote0.720.714.54.91.331.2298485
2.252.58remote0.770.714.461.050.74127189
22.25remote0.880.774.86.60.760.5984756
9.4120native0.731.1711.414.51.070.532114
6.159.41native0.820.958.912.60.960.386021
4.576.15native0.8818.712.40.920.6713029
3.644.57native0.950.8913.818.20.50.3421132
3.023.64native0.951.1212.814.70.430.2831842
2.583.02native0.960.518.64.70.51.04151
2.252.58native00000000
22.25native00000000
Phasing MIR der site

Biso : 25 Å / Atom type symbol: Au

IDDer-IDFract xFract yFract zOccupancy
1edge0.4980.0640.4660
2edge0.7290.0540.4680
3peak0.4980.0630.4660.032
4peak0.7280.0540.4680.028
5remote0.4970.0620.4660.064
6remote0.7290.0530.4680.066
7native0.4970.1050.4660.045
8native0.7390.050.4680.034
Phasing MIR shell
解像度 (Å)FOMFOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
9.41-200.6520.690.604683830
6.15-9.410.7370.7730.62316412539
4.57-6.150.7280.7250.73832125863
3.64-4.570.7040.7110.65851544669
3.02-3.640.7030.7070.66874466480
2.58-3.020.6240.6330.536108298696
2.25-2.580.5380.5450.43813801279101
2-2.250.4240.4250.40991685264

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
RESOLVE2.09位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2→20 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 621 10 %
Rwork0.243 --
obs-5680 91.3 %
溶媒の処理Bsol: 47.692 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 38.094 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.784 Å20 Å2-4.981 Å2
2--3.952 Å20 Å2
3----5.735 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数694 0 0 102 796
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.242
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.6071.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.552
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.5972
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.0612.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4carbohydrate.paramcarbohydrate.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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