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万見
- PDB-2oq1: Tandem SH2 domains of ZAP-70 with 19-mer zeta1 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2oq1
タイトルTandem SH2 domains of ZAP-70 with 19-mer zeta1 peptide
要素
  • T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain
  • Tyrosine-protein kinase ZAP-70
キーワードTRANSFERASE / tandem SH2 domains / ZAP-70 / tyrosine kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


T cell aggregation / gamma-delta T cell receptor complex / Fc-gamma receptor III complex / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / gamma-delta T cell activation / Fc-gamma receptor signaling pathway / negative thymic T cell selection / beta selection / alpha-beta T cell receptor complex / positive thymic T cell selection ...T cell aggregation / gamma-delta T cell receptor complex / Fc-gamma receptor III complex / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / gamma-delta T cell activation / Fc-gamma receptor signaling pathway / negative thymic T cell selection / beta selection / alpha-beta T cell receptor complex / positive thymic T cell selection / positive regulation of protein localization to cell surface / Nef and signal transduction / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / T cell receptor complex / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / B cell activation / protein complex oligomerization / alpha-beta T cell activation / RHOH GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / FCGR activation / T cell differentiation / immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / Role of phospholipids in phagocytosis / T cell migration / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of calcium-mediated signaling / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / protein tyrosine kinase binding / T cell activation / peptidyl-tyrosine phosphorylation / FCGR3A-mediated phagocytosis / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / calcium-mediated signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Downstream TCR signaling / cell-cell junction / transmembrane signaling receptor activity / T cell receptor signaling pathway / protein-containing complex assembly / protein tyrosine kinase activity / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / protein phosphorylation / intracellular signal transduction / immune response / protein heterodimerization activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Syk Kinase; Chain A, domain 2 / Syk Kinase; Chain A, domain 2 / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta subunit / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta subunit/High affinity IgE receptor gamma subunit / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Phosphorylated immunoreceptor signalling ITAM / ITAM motif mammalian type profile. / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 ...Syk Kinase; Chain A, domain 2 / Syk Kinase; Chain A, domain 2 / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta subunit / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta subunit/High affinity IgE receptor gamma subunit / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Phosphorylated immunoreceptor signalling ITAM / ITAM motif mammalian type profile. / Immunoreceptor tyrosine-based activation motif / Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
LEAD (II) ION / T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain / Tyrosine-protein kinase ZAP-70
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hatada, M.H. / Laird, E.R. / Green, J. / Morgenstern, J. / Ram, M.K.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: Molecular basis for the interaction of ZAP-70 with the T-cell receptor
著者: Hatada, M.H. / Lu, X. / Laird, E.R. / Green, J. / Morgenstern, J.P. / Lou, M. / Marr, C. / Phillips, T.B. / Ram, M.K. / Theriault, K.
履歴
登録2007年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.contact_author / _software.contact_author_email ..._software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 600HETEROGEN Cysteine 119 is modified with Trimethyl lead acetate. Carbons of methyls are missing from the model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase ZAP-70
B: T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6293
ポリマ－31,4222
非ポリマー2071
水2,054114
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2540 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area13870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.110, 63.370, 54.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.44, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase ZAP-70 / 70 kDa zeta-associated protein / Syk-related tyrosine kinase


分子量: 28906.650 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 3-256 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P43403, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド T-cell surface glycoprotein CD3 zeta chain / T-cell receptor T3 zeta chain / CD247 antigen


分子量: 2515.477 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 69-87 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence occurs naturally in Homo sapiens (Humans)
参照: UniProt: P20963
#3: 化合物 ChemComp-PB / LEAD (II) ION


分子量: 207.200 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pb
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.46 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 20%PEG 4000, 50mM sodium citrate,100 mM ammonium acetate, 20mM DTT, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: graphite monochromator
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→25 Å / Num. all: 23978 / Num. obs: 23978 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rsym value: 0.049

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
X-PLOR3.843精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MLPHARE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.9→10 Å / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.255 2369 RANDOM
Rwork0.209 --
all0.209 23978 -
obs0.209 23697 -
原子変位パラメータBiso mean: 20.989 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2197 0 1 342 2540
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.58

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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