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- PDB-2opw: Crystal structure of human phytanoyl-CoA dioxygenase PHYHD1 (apo) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2opw
タイトルCrystal structure of human phytanoyl-CoA dioxygenase PHYHD1 (apo)
要素PHYHD1 protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / PHYHD1 / double-stranded beta helix / oxygenase / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


phytanoyl-CoA dioxygenase activity / 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む / 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity / 酸化還元酵素 / dioxygenase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
q2cbj1_9rhob like domain / Phytanoyl-CoA dioxygenase / Phytanoyl-CoA dioxygenase (PhyH) / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phytanoyl-CoA dioxygenase domain-containing protein 1 / Phytanoyl-CoA dioxygenase domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Zhang, Z. / Butler, D. / McDonough, M.A. / Kavanagh, K.L. / Bray, J.E. / Ng, S.S. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A. ...Zhang, Z. / Butler, D. / McDonough, M.A. / Kavanagh, K.L. / Bray, J.E. / Ng, S.S. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Sundstrom, M. / Schofield, C.J. / Oppermann, U. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of human phytanoyl-CoA dioxygenase PHYHD1 (apo)
著者: Zhang, Z. / Butler, D. / McDonough, M.A. / Kavanagh, K.L. / Bray, J.E. / Ng, S.S. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A. / Sundstrom, M. / Schofield, C.J. / Oppermann, U.
履歴
登録2007年1月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42018年6月27日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: struct_conn
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). AUTHORS STATE THAT THE DISULFIDE BOND FORMED BETWEEN CRYSTALLOGRAPHICALLY RELATED MONOMERS VIA CYS3 IS PROBABLY NOT BIOLOGICALLY RELEVANT.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHYHD1 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4461
ポリマ－32,4461
非ポリマー00
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.970, 91.970, 81.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 PHYHD1 protein / Phytanoyl-CoA dioxygenase domain containing 1


分子量: 32445.768 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: Lung / 遺伝子: PHYHD1 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q7Z623, UniProt: Q5SRE7*PLUS, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: Q7Z623, UniProt: Q5SRE7*PLUS, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 7% PEG3350, 200mM Calcium acetate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9552 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月1日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9552 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40.06 Å / Num. all: 31832 / Num. obs: 31832 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.24 / % possible all: 92.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MAR345データ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Model built from sulfur SAD data

解像度: 1.9→40.06 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 12.522 / SU ML: 0.161 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.143 / ESU R Free: 0.14 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. Extra density near SER 198 could not be identified and was left unmodelled
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25793 1585 5 %RANDOM
Rwork0.2191 ---
all0.22108 29892 --
obs0.22108 29892 99.06 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.811 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.95 Å20.47 Å20 Å2
2--0.95 Å20 Å2
3----1.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→40.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2214 0 0 111 2325
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0222285
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021546
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5691.9443105
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.94133757
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6375286
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.11223.333102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.77215354
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.6891514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2340
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022565
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02485
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.2441
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2010.21577
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1910.21100
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0940.21218
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1750.2110
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.5730.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2630.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0960.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.26131542
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.923574
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.21452303
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.7557931
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.86611801
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.44 102 -
Rwork0.394 1975 -
obs--88.23 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 29.1035 Å / Origin y: -30.7782 Å / Origin z: -4.3326 Å
111213212223313233
T-0.1116 Å2-0.1302 Å2-0.0253 Å2--0.0913 Å20.0249 Å2---0.1091 Å2
L1.8864 °20.3848 °2-0.6712 °2-2.2614 °2-0.2896 °2--2.7964 °2
S0.0866 Å °-0.0292 Å °0.0419 Å °-0.0222 Å °0.0428 Å °0.1878 Å °0.0587 Å °-0.2659 Å °-0.1294 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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