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- PDB-2obc: The crystal structure of RibD from Escherichia coli in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2obc
タイトルThe crystal structure of RibD from Escherichia coli in complex with a substrate analogue, ribose 5-phosphate (beta form), bound to the active site of the reductase domain
要素Riboflavin biosynthesis protein ribD
キーワードHYDROLASE / OXIDOREDUCTASE / alpha and beta class of proteins with mainly parallell strands / Substrate analogue complex (ribose 5-phosphate / beta-form) / Structural Genomics / HTP Escherichia coli proteins / Structural Proteomics in Europe / SPINE
機能・相同性
機能・相同性情報


5-amino-6-(5-phosphoribosylamino)uracil reductase / diaminohydroxyphosphoribosylaminopyrimidine deaminase / diaminohydroxyphosphoribosylaminopyrimidine deaminase activity / 5-amino-6-(5-phosphoribosylamino)uracil reductase activity / riboflavin biosynthetic process / NADP binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Riboflavin biosynthesis protein RibD / Riboflavin-specific deaminase, C-terminal / : / Bacterial bifunctional deaminase-reductase, C-terminal / RibD C-terminal domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminase zinc-binding region / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. ...Riboflavin biosynthesis protein RibD / Riboflavin-specific deaminase, C-terminal / : / Bacterial bifunctional deaminase-reductase, C-terminal / RibD C-terminal domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminase zinc-binding region / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-O-phosphono-beta-D-ribofuranose / Riboflavin biosynthesis protein RibD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Moche, M. / Stenmark, P. / Gurmu, D. / Nordlund, P. / Structural Proteomics in Europe (SPINE)
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: The crystal structure of the bifunctional deaminase/reductase RibD of the riboflavin biosynthetic pathway in Escherichia coli: implications for the reductive mechanism.
著者: Stenmark, P. / Moche, M. / Gurmu, D. / Nordlund, P.
履歴
登録2006年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.32015年6月3日Group: Database references
改定 1.42017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / pdbx_chem_comp_identifier / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 2.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Riboflavin biosynthesis protein ribD
B: Riboflavin biosynthesis protein ribD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,8293
ポリマ－89,5992
非ポリマー2301
水86548
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3240 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area30860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)173.100, 173.100, 76.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-406-

HOH

詳細The content of the asymmetric unit (dimer) is the biological unit.

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要素

#1: タンパク質 Riboflavin biosynthesis protein ribD / RibD


分子量: 44799.488 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 生物種: Escherichia coli / 株: K-12 / 遺伝子: ribD / プラスミド: PT73.3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P25539, diaminohydroxyphosphoribosylaminopyrimidine deaminase, 5-amino-6-(5-phosphoribosylamino)uracil reductase
#2: 糖 ChemComp-RP5 / 5-O-phosphono-beta-D-ribofuranose / [(2R,3S,4S,5R)-3,4,5-TRIHYDROXYTETRAHYDROFURAN-2-YL]METHYL DIHYDROGEN PHOSPHATE / 5-O-phosphono-beta-D-ribose / 5-O-phosphono-D-ribose / 5-O-phosphono-ribose / β-D-リボフラノ-ス5-りん酸


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 230.110 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11O8P
識別子タイププログラム
b-D-Ribf5PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 48 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.76 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M MES pH 6.5, 3% (v/v) 1,6 Hexandiol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月17日
放射モノクロメーター: DIAMOND (111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30 Å / Num. all: 26730 / Num. obs: 26665 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 59 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 17.2
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.409 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 2435 / Rsym value: 0.409 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ProDCデータ収集
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2G6V

2g6v


解像度: 3→28.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / SU B: 37.269 / SU ML: 0.325 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.895 / ESU R Free: 0.393 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27557 1346 5 %RANDOM
Rwork0.22227 ---
all0.22502 26665 --
obs0.22502 25319 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 58.742 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.33 Å2-0.17 Å20 Å2
2---0.33 Å20 Å2
3---0.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→28.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5472 0 14 48 5534
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0225589
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3451.9647587
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8775708
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.88823.73244
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.4315926
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1791546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2866
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.024214
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2320.22746
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.23756
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1670.2188
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2070.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0990.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5031.53622
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.84725680
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.06432177
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8374.51907
LS精密化 シェル解像度: 3→3.077 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.415 97 -
Rwork0.343 1809 -
obs--98.81 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.4999-1.86873.78531.7854-0.73153.90330.38760.9098-0.6377-0.5029-0.4006-0.06390.46660.11020.013-0.05390.140.0874-0.1286-0.0434-0.046342.37145.0436-2.7789
21.04950.15370.09937.2784-2.82322.88110.044-0.20160.18590.6301-0.1212-0.2135-0.28360.13920.0773-0.26570.05620.0125-0.11210.0387-0.127760.078349.120523.2837
37.4882-4.78415.21755.0808-2.35525.7771-0.2399-0.81980.15030.63810.39280.3255-0.9001-1.1055-0.15290.1780.17860.19470.15090.0183-0.125647.1421104.545817.1673
43.71051.49180.42335.59311.60822.9959-0.0459-0.4717-0.060.63190.1944-0.52770.07330.2888-0.1484-0.15250.0606-0.033-0.0024-0.0321-0.206472.685485.503921.224
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 145
2X-RAY DIFFRACTION1A-4 - -1
3X-RAY DIFFRACTION2A146 - 367
4X-RAY DIFFRACTION2A401
5X-RAY DIFFRACTION3B0 - 145
6X-RAY DIFFRACTION3B-4 - -1
7X-RAY DIFFRACTION4B146 - 367

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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