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万見
- PDB-2oah: Crystal Structure of Human Beta Secretase Complexed with inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2oah
タイトルCrystal Structure of Human Beta Secretase Complexed with inhibitor
要素Beta-secretase 1
キーワードHYDROLASE / ASPARTYL PROTEASE / BACE
機能・相同性
機能・相同性情報


memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / signaling receptor ligand precursor processing / beta-aspartyl-peptidase activity / amyloid precursor protein catabolic process / amyloid-beta formation / membrane protein ectodomain proteolysis / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / amyloid-beta metabolic process / cellular response to manganese ion ...memapsin 2 / Golgi-associated vesicle lumen / signaling receptor ligand precursor processing / beta-aspartyl-peptidase activity / amyloid precursor protein catabolic process / amyloid-beta formation / membrane protein ectodomain proteolysis / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / amyloid-beta metabolic process / cellular response to manganese ion / prepulse inhibition / protein serine/threonine kinase binding / cellular response to copper ion / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / multivesicular body / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / response to lead ion / trans-Golgi network / recycling endosome / protein processing / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to amyloid-beta / late endosome / synaptic vesicle / peptidase activity / amyloid-beta binding / endopeptidase activity / amyloid fibril formation / lysosome / aspartic-type endopeptidase activity / early endosome / endosome membrane / endosome / membrane raft / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / dendrite / Golgi apparatus / enzyme binding / cell surface / proteolysis / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-secretase BACE1 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Beta-secretase BACE1 / Beta-secretase BACE / Memapsin-like / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-QIN / Beta-secretase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Munshi, S.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2007
タイトル: Discovery and SAR of isonicotinamide BACE-1 inhibitors that bind beta-secretase in a N-terminal 10s-loop down conformation.
著者: Stauffer, S.R. / Stanton, M.G. / Gregro, A.R. / Steinbeiser, M.A. / Shaffer, J.R. / Nantermet, P.G. / Barrow, J.C. / Rittle, K.E. / Collusi, D. / Espeseth, A.S. / Lai, M.T. / Pietrak, B.L. / ...著者: Stauffer, S.R. / Stanton, M.G. / Gregro, A.R. / Steinbeiser, M.A. / Shaffer, J.R. / Nantermet, P.G. / Barrow, J.C. / Rittle, K.E. / Collusi, D. / Espeseth, A.S. / Lai, M.T. / Pietrak, B.L. / Holloway, M.K. / McGaughey, G.B. / Munshi, S.K. / Hochman, J.H. / Simon, A.J. / Selnick, H.G. / Graham, S.L. / Vacca, J.P.
履歴
登録2006年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-secretase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,6302
ポリマ－45,1231
非ポリマー5081
水6,179343
1
A: Beta-secretase 1
ヘテロ分子

A: Beta-secretase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,2614
ポリマ－90,2462
非ポリマー1,0152
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)104.755, 126.986, 76.411
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Beta-secretase 1 / Beta-site APP cleaving enzyme 1 / Beta-site amyloid precursor protein cleaving enzyme 1 / Membrane- ...Beta-site APP cleaving enzyme 1 / Beta-site amyloid precursor protein cleaving enzyme 1 / Membrane-associated aspartic protease 2 / Memapsin-2 / Aspartyl protease 2 / Asp 2 / ASP2


分子量: 45122.750 Da / 分子数: 1 / 断片: PROTEASE DOMAIN (RESIDUES 43-446) / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BACE1, BACE / プラスミド: PET11A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P56817, memapsin 2
#2: 化合物 ChemComp-QIN / N-[(1S,2S)-2-AMINO-1-(3-THIENYLMETHYL)HEXYL]-2-({[(1S,2S)-2-METHYLCYCLOPROPYL]METHYL}AMINO)-6-[METHYL(METHYLSULFONYL)AMINO]ISONICOTINAMIDE


分子量: 507.712 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H37N5O3S2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 343 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.49 %
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.5M LITHIUM SULFATE, 0.1M HEPES BUFFER, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 293K, PH 7.50. Crystals were grown with L124671 and L304507 was back soak, temperature 273K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.8→48.9 Å / Num. all: 47655 / Num. obs: 47573 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 16.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 5.29 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Num. unique all: 4712 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2002精密化
CrystalClearデータ収集
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
CNX2002位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1tqf

1tqf


解像度: 1.8→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 325187.57 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 4521 10.1 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs-44808 97.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.61 Å20 Å20 Å2
2--4.72 Å20 Å2
3----1.11 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2972 0 34 343 3349
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 712 9.9 %
Rwork0.276 6447 -
obs--93.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.pprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.par
X-RAY DIFFRACTION5l001205101.xprm

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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