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- PDB-2oae: Crystal structure of rat dipeptidyl peptidase (DPPIV) with thiazo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2oae
タイトルCrystal structure of rat dipeptidyl peptidase (DPPIV) with thiazole-based peptide mimetic #31
要素Dipeptidyl peptidase 4
キーワードHYDROLASE / serine-peptidase / inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


B-1a B cell differentiation / regulation of T cell mediated immunity / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / positive regulation of natural killer cell mediated immunity / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / negative regulation of extracellular matrix disassembly / psychomotor behavior / dipeptidyl-peptidase IV ...B-1a B cell differentiation / regulation of T cell mediated immunity / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / positive regulation of natural killer cell mediated immunity / negative regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / negative regulation of extracellular matrix disassembly / psychomotor behavior / dipeptidyl-peptidase IV / intercellular canaliculus / chemorepellent activity / dipeptidyl-peptidase activity / locomotory exploration behavior / lamellipodium membrane / endocytic vesicle / endothelial cell migration / behavioral fear response / aminopeptidase activity / collagen binding / T cell costimulation / T cell activation / serine-type peptidase activity / peptide binding / protein catabolic process / lamellipodium / virus receptor activity / protease binding / cell adhesion / response to hypoxia / membrane raft / apical plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Dipeptidyl peptidase 4, low complexity region / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) low complexity region / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain ...Dipeptidyl peptidase 4, low complexity region / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) low complexity region / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / 8 Propeller / Methanol Dehydrogenase; Chain A / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AIL / Dipeptidyl peptidase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Longenecker, K.L. / Shuai, Q. / Patel, J. / Wiedeman, P.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2007
タイトル: Pyrrolidine-constrained phenethylamines: The design of potent, selective, and pharmacologically efficacious dipeptidyl peptidase IV (DPP4) inhibitors from a lead-like screening hit.
著者: Backes, B.J. / Longenecker, K. / Hamilton, G.L. / Stewart, K. / Lai, C. / Kopecka, H. / von Geldern, T.W. / Madar, D.J. / Pei, Z. / Lubben, T.H. / Zinker, B.A. / Tian, Z. / Ballaron, S.J. / ...著者: Backes, B.J. / Longenecker, K. / Hamilton, G.L. / Stewart, K. / Lai, C. / Kopecka, H. / von Geldern, T.W. / Madar, D.J. / Pei, Z. / Lubben, T.H. / Zinker, B.A. / Tian, Z. / Ballaron, S.J. / Stashko, M.A. / Mika, A.K. / Beno, D.W. / Kempf-Grote, A.J. / Black-Schaefer, C. / Sham, H.L. / Trevillyan, J.M.
履歴
登録2006年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dipeptidyl peptidase 4
B: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,0984
ポリマ－168,6752
非ポリマー4232
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5120 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area56370 Å2
手法PISA
2
A: Dipeptidyl peptidase 4
B: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子

A: Dipeptidyl peptidase 4
B: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子

A: Dipeptidyl peptidase 4
B: Dipeptidyl peptidase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)507,29312
ポリマ－506,0256
非ポリマー1,2686
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_454-z-1/2,-x,y-1/21
crystal symmetry operation10_554-y,z+1/2,-x-1/21
Buried area22550 Å2
ΔGint-153 kcal/mol
Surface area161930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)208.349, 208.349, 208.349
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number198
Space group name H-MP213
詳細The dimer of the asymmetric unit is thought to be biologically relevant

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要素

#1: タンパク質 Dipeptidyl peptidase 4 / Dipeptidyl peptidase IV / DPP IV / T-cell activation antigen CD26 / GP110 glycoprotein / Bile ...Dipeptidyl peptidase IV / DPP IV / T-cell activation antigen CD26 / GP110 glycoprotein / Bile canaliculus domain-specific membrane glycoprotein


分子量: 84337.578 Da / 分子数: 2 / 断片: Soluble form: Residues 37-767 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P14740, dipeptidyl-peptidase IV
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-AIL / N-{[(3S,5S)-5-(1,3-THIAZOLIDIN-3-YLCARBONYL)PYRROLIDIN-3-YL]METHYL}-1,3-THIAZOLE-4-CARBOXAMIDE


分子量: 326.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H18N4O2S2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.46 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 60215 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.14 / Χ2: 1.138 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
3-3.115.90.53360010.28999.9
3.11-3.236.20.3859170.35499.9
3.23-3.386.40.30859800.425100
3.38-3.566.60.25959840.622100
3.56-3.786.90.19359920.774100
3.78-4.077.10.16259681.073100
4.07-4.487.30.12660221.446100
4.48-5.137.60.11160391.796100
5.13-6.467.70.10460751.614100
6.46-507.10.07362372.3899.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→20 Å / FOM work R set: 0.756 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 3039 5.1 %
Rwork0.249 --
obs-59968 99.7 %
原子変位パラメータBiso mean: 49.497 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11840 0 26 0 11866
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 50

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
3-3.020.428490.40910071056
3.02-3.040.449460.45710971143
3.04-3.060.523620.42311471209
3.06-3.080.466660.40911261192
3.08-3.110.441540.38511771231
3.11-3.130.374640.34110841148
3.13-3.150.433620.36511591221
3.15-3.180.397680.35711061174
3.18-3.20.377740.34511371211
3.2-3.230.34510.3311191170
3.23-3.260.356700.32411411211
3.26-3.290.325560.34111211177
3.29-3.320.436510.34511451196
3.32-3.350.348520.31611201172
3.35-3.380.299650.33911371202
3.38-3.410.458550.32311621217
3.41-3.440.366560.29911111167
3.44-3.480.315630.31311641227
3.48-3.520.33490.29911221171
3.52-3.550.408620.29911341196
3.55-3.590.343640.29211751239
3.59-3.640.303440.26811251169
3.64-3.680.293610.26911401201
3.68-3.730.299800.2611181198
3.73-3.780.264550.25711171172
3.78-3.830.254730.22811301203
3.83-3.880.274490.2311871236
3.88-3.940.292600.23410951155
3.94-40.278680.22911451213
4-4.060.224520.21911281180
4.06-4.130.249650.21411341199
4.13-4.210.233610.21211431204
4.21-4.290.247750.19911371212
4.29-4.380.244520.1911261178
4.38-4.470.215600.18311741234
4.47-4.570.202600.18611281188
4.57-4.690.193540.17811431197
4.69-4.810.223680.17911561224
4.81-4.950.189710.18111201191
4.95-5.110.198690.18511601229
5.11-5.290.221710.19911161187
5.29-5.490.208600.19511621222
5.49-5.740.235540.20611521206
5.74-6.030.244550.21211701225
6.03-6.40.273550.23211601215
6.4-6.870.216590.23511561215
6.87-7.530.313830.23711451228
7.53-8.550.289570.22411641221
8.55-10.50.251570.23212031260
10.5-200.266720.26612041276
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_repADD.param
X-RAY DIFFRACTION2lig.par
X-RAY DIFFRACTION3MSI_CNX_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4MSI_CNX_TOPPAR:ion.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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