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- PDB-2ny5: HIV-1 gp120 Envelope Glycoprotein (M95W, W96C, I109C, T257S, V275... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ny5
タイトルHIV-1 gp120 Envelope Glycoprotein (M95W, W96C, I109C, T257S, V275C, S334A, S375W, Q428C, A433M) Complexed with CD4 and Antibody 17b
要素
  • (ANTIBODY 17B, ...) x 2
  • ENVELOPE GLYCOPROTEIN GP120
  • T-cell surface glycoprotein CD4
キーワードVIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / HIV / gp120 / antibody / CD4 / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


helper T cell enhancement of adaptive immune response / interleukin-16 binding / interleukin-16 receptor activity / maintenance of protein location in cell / T cell selection / MHC class II protein binding / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / interleukin-15-mediated signaling pathway / positive regulation of monocyte differentiation / Nef Mediated CD4 Down-regulation ...helper T cell enhancement of adaptive immune response / interleukin-16 binding / interleukin-16 receptor activity / maintenance of protein location in cell / T cell selection / MHC class II protein binding / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / interleukin-15-mediated signaling pathway / positive regulation of monocyte differentiation / Nef Mediated CD4 Down-regulation / Alpha-defensins / positive regulation of kinase activity / regulation of T cell activation / T cell receptor complex / extracellular matrix structural constituent / Other interleukin signaling / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / Dectin-2 family / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / regulation of calcium ion transport / macrophage differentiation / Generation of second messenger molecules / T cell differentiation / PD-1 signaling / positive regulation of protein kinase activity / Binding and entry of HIV virion / coreceptor activity / positive regulation of calcium-mediated signaling / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / positive regulation of establishment of T cell polarity / T cell activation / positive regulation of interleukin-2 production / viral process / protein tyrosine kinase binding / host cell endosome membrane / Vpu mediated degradation of CD4 / calcium-mediated signaling / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / transmembrane signaling receptor activity / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / Downstream TCR signaling / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of T cell activation / MHC class II protein complex binding / Clathrin-mediated endocytosis / virus receptor activity / signaling receptor activity / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to Gram-negative bacterium / adaptive immune response / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of viral entry into host cell / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / early endosome / viral protein processing / cell adhesion / positive regulation of protein phosphorylation / immune response / membrane raft / endoplasmic reticulum lumen / fusion of virus membrane with host plasma membrane / external side of plasma membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / lipid binding / virion attachment to host cell / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / signal transduction / protein homodimerization activity / extracellular space / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C-terminal region / CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C terminal region / T-cell surface antigen CD4 / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / HIV Envelope Protein Gp120; Chain G / Human immunodeficiency virus 1, Gp160, envelope glycoprotein / Immunoglobulin ...CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C-terminal region / CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C terminal region / T-cell surface antigen CD4 / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / HIV Envelope Protein Gp120; Chain G / Human immunodeficiency virus 1, Gp160, envelope glycoprotein / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 / Beta Complex / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
sucrose / T-cell surface glycoprotein CD4 / Envelope glycoprotein gp160 / IGK@ protein / : / Glycoprotein 120
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Zhou, T. / Xu, L. / Dey, B. / Hessell, A.J. / Van Ryk, D. / Xiang, S.H. / Yang, X. / Zhang, M.Y. / Zwick, M.B. / Arthos, J. ...Zhou, T. / Xu, L. / Dey, B. / Hessell, A.J. / Van Ryk, D. / Xiang, S.H. / Yang, X. / Zhang, M.Y. / Zwick, M.B. / Arthos, J. / Burton, D.R. / Dimitrov, D.S. / Sodroski, J. / Wyatt, R. / Nabel, G.J. / Kwong, P.D.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2007
タイトル: Structural definition of a conserved neutralization epitope on HIV-1 gp120.
著者: Zhou, T. / Xu, L. / Dey, B. / Hessell, A.J. / Van Ryk, D. / Xiang, S.H. / Yang, X. / Zhang, M.Y. / Zwick, M.B. / Arthos, J. / Burton, D.R. / Dimitrov, D.S. / Sodroski, J. / Wyatt, R. / Nabel, G.J. / Kwong, P.D.
履歴
登録2006年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _struct_asym.entity_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: ENVELOPE GLYCOPROTEIN GP120
C: T-cell surface glycoprotein CD4
L: ANTIBODY 17B, LIGHT CHAIN
H: ANTIBODY 17B, HEAVY CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,73714
ポリマ－103,4034
非ポリマー2,33310
水5,765320
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.262, 87.643, 197.334
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number17
Space group name H-MP2221

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 GC

#1: タンパク質 ENVELOPE GLYCOPROTEIN GP120


分子量: 35126.867 Da / 分子数: 1 / 断片: CORE
変異: M95W, W96C, I109C, T257S, V275C, S334A, S375W, Q428C, A433M
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 株: HXBc2 / プラスミド: CMVR / 細胞株 (発現宿主): embryonic cell line 293 / 器官 (発現宿主): kidney / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q71057, UniProt: P19551*PLUS
#2: タンパク質 T-cell surface glycoprotein CD4 / T-cell surface antigen T4/Leu-3


分子量: 20419.252 Da / 分子数: 1 / 断片: D1D2, N-TERMINAL TWO DOMAIN FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01730

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抗体 , 2種, 2分子 LH

#3: 抗体 ANTIBODY 17B, LIGHT CHAIN


分子量: 23399.898 Da / 分子数: 1 / 断片: ANTIGEN-BINDING FRAGMENT, FAB / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
細胞株 (発現宿主): Epstein-Barr virus immortalized B-cell clone fused with a murine B-cell fusion partner
発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6P5S8
#4: 抗体 ANTIBODY 17B, HEAVY CHAIN


分子量: 24457.387 Da / 分子数: 1 / 断片: ANTIGEN-BINDING FRAGMENT, FAB / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
細胞株 (発現宿主): Epstein-Barr virus immortalized B-cell clone fused with a murine B-cell fusion partner
発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6PJA4

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糖 , 2種, 10分子

#5: 多糖 beta-D-fructofuranose-(2-1)-alpha-D-glucopyranose / sucrose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: oligosaccharide with reducing-end-to-reducing-end glycosidic bond
参照: sucrose
記述子タイププログラム
DFrufb2-1DGlcpaGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[ha122h-2b_2-5][a2122h-1a_1-5]/1-2/a2-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Fruf]{[(2+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 1種, 320分子

#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 320 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.83 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 9.2% PEG 4000, 9.5% MPD, 100 mM Na Citrate , pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.9794
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 44210 / Num. obs: 37534 / % possible obs: 84.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.163 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.5-2.592.70.478162.9
2.59-2.692.90.416165.3
2.69-2.823.10.359170.8
2.82-2.963.40.354177.1
2.96-3.153.50.321184.9
3.15-3.393.80.29192.5
3.39-3.734.30.252198
3.73-4.274.80.189199.2
4.27-5.384.80.109198.9
5.38-504.60.075197.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1GC1

1gc1


解像度: 2.5→48.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 19.497 / SU ML: 0.221 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.689 / ESU R Free: 0.323 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: Authors state that because crystals were small and subject to high radiation dosages during data collection, difference fouriers comparing the initial and final swatches of data were ...詳細: Authors state that because crystals were small and subject to high radiation dosages during data collection, difference fouriers comparing the initial and final swatches of data were inspected to identify radiation-induced disulfide breakage, and the refined models were adjusted to reflect the initial, radiation-damage free structure. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25488 1828 5 %RANDOM
Rwork0.19792 ---
obs0.2007 34804 81.61 %-
all-44887 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.921 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.07 Å20 Å20 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→48.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7078 0 149 320 7547
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0227397
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8831.97210056
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.6835914
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.28225304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.854151228
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0741531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0560.21157
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.025447
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.32915
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3230.54963
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2460.5637
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1760.351
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2080.518
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.45824660
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.79937407
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.37723059
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.61232649
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.391 61 -
Rwork0.32 1160 -
obs--37.33 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.4556-2.08060.63688.8564-1.0292.16780.05870.1403-0.5968-0.2547-0.04570.2230.52530.0754-0.0130.1666-0.1052-0.0082-0.0153-0.07930.068423.6396-26.273179.4992
22.5344-0.85540.21923.2983-0.17372.71060.0124-0.1185-0.2250.078-0.0115-0.26710.17770.2653-0.001-0.1271-0.01230.0085-0.19570.063-0.117636.6045-17.231490.423
38.39462.8872-3.38042.8758-1.8183.6711-0.12750.5365-0.3981-0.4348-0.0132-0.35880.21950.06760.14070.09460.02180.1311-0.06110.0675-0.052944.9125-8.082467.7164
44.31412.9471-0.252310.0038-2.88823.9798-0.1401-0.4603-0.29670.1072-0.07180.09310.3904-0.26290.2119-0.0629-0.00790.07090.03780.0074-0.166162.709916.762856.0303
51.9461-1.7577-0.28725.97481.24692.4561-0.0304-0.2701-0.11880.3083-0.13290.2456-0.0446-0.21940.1633-0.1892-0.01960.0178-0.1214-0.0166-0.24333.318122.358290.6235
61.2972-1.16250.77422.3406-1.283712.10450.03670.2990.436-0.3752-0.30610.3628-1.2748-1.31390.26940.10390.3248-0.11990.1907-0.1110.0524-12.237849.800673.4048
70.9632-1.31071.03833.425-2.21754.41870.02280.0484-0.0323-0.1728-0.0848-0.14810.16580.09710.062-0.21610.02990.0068-0.2119-0.0133-0.211215.485618.365773.0787
82.46630.21370.4867.35574.57867.4103-0.0889-0.08880.606-0.5170.3061-0.1831-1.60620.3766-0.21720.2552-0.0284-0.0364-0.1451-0.044-0.03524.33151.584969.3519
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1GA83 - 2551 - 109
2X-RAY DIFFRACTION1GE734
3X-RAY DIFFRACTION2GA256 - 491110 - 316
4X-RAY DIFFRACTION2GF - M762 - 948
5X-RAY DIFFRACTION3CB1001 - 10972 - 98
6X-RAY DIFFRACTION4CB1098 - 118199 - 182
7X-RAY DIFFRACTION5LC2001 - 21101 - 110
8X-RAY DIFFRACTION6LC2111 - 2214111 - 214
9X-RAY DIFFRACTION7HD3001 - 31281 - 128
10X-RAY DIFFRACTION8HD3129 - 3228129 - 228

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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