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- PDB-2nq3: Crystal structure of the C2 Domain of Human Itchy Homolog E3 Ubiq... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nq3
タイトルCrystal structure of the C2 Domain of Human Itchy Homolog E3 Ubiquitin Protein Ligase
要素Itchy homolog E3 ubiquitin protein ligase
キーワードLIGASE / C2 DOMAIN / UBL CONJUGATION PATHWAY / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein deubiquitination / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / ubiquitin-like protein transferase activity / negative regulation of defense response to virus / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / protein K29-linked ubiquitination / T cell anergy / CXCR chemokine receptor binding / regulation of necroptotic process / protein branched polyubiquitination ...regulation of protein deubiquitination / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / ubiquitin-like protein transferase activity / negative regulation of defense response to virus / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / protein K29-linked ubiquitination / T cell anergy / CXCR chemokine receptor binding / regulation of necroptotic process / protein branched polyubiquitination / positive regulation of T cell anergy / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / HECT-type E3 ubiquitin transferase / arrestin family protein binding / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / negative regulation of JNK cascade / negative regulation of type I interferon production / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / positive regulation of receptor catabolic process / ligase activity / ubiquitin-like protein ligase binding / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / ribonucleoprotein complex binding / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Downregulation of ERBB4 signaling / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / regulation of cell growth / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog 'on' state / NOD1/2 Signaling Pathway / receptor internalization / Regulation of necroptotic cell death / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of protein catabolic process / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / cytoplasmic vesicle / ubiquitin-dependent protein catabolic process / early endosome membrane / cell cortex / defense response to virus / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / inflammatory response / innate immune response / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / symbiont entry into host cell / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain ...E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / C2 domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase Itchy homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Walker, J.R. / Avvakumov, G.V. / Xue, S. / Butler-Cole, C. / Finerty Jr., P.J. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. ...Walker, J.R. / Avvakumov, G.V. / Xue, S. / Butler-Cole, C. / Finerty Jr., P.J. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用
#1: ジャーナル: Genomics / 年: 2001
タイトル: Human ITCH is a coregulator of the hematopoietic transcription factor NF-E2
著者: Chen, X. / Wen, S. / Fukuda, M.N. / Gavva, N.R. / Hsu, D. / Akama, T.O. / Yang-Feng, T. / Shen, C.K.
#2: ジャーナル: Mol.Cell.Neurosci. / 年: 1998
タイトル: Atrophin-1, the DRPLA gene product, interacts with two families of WW domain-containing proteins
著者: Wood, J.D. / Yuan, J. / Margolis, R.L. / Colomer, V. / Duan, K. / Kushi, J. / Kaminsky, Z. / Kleiderlein, J.J. / Sharp, A.H. / Ross, C.A.
#3: ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2000
タイトル: Latent membrane protein 2A of Epstein-Barr virus binds WW domain E3 protein-ubiquitin ligases that ubiquitinate B-cell tyrosine kinases
著者: Winberg, G. / Matskova, L. / Chen, F. / Plant, P. / Rotin, D. / Gish, G. / Ingham, R. / Ernberg, I. / Pawson, T.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Interaction between two ubiquitin-protein isopeptide ligases of different classes, CBLC and AIP4/ITCH
著者: Courbard, J.R. / Fiore, F. / Adelaide, J. / Borg, J.P. / Birnbaum, D. / Ollendorff, V.
履歴
登録2006年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Itchy homolog E3 ubiquitin protein ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2372
ポリマ－19,2021
非ポリマー351
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.499, 82.499, 65.273
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-180-

HOH

21A-197-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Itchy homolog E3 ubiquitin protein ligase / Itch / Atrophin-1-interacting protein 4 / AIP4 / NFE2-associated polypeptide 1 / NAPP1


分子量: 19201.719 Da / 分子数: 1 / 断片: C2 Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITCH / プラスミド: p28a-LIC-TEV / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q96J02, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.16 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: The protein at 20 mg/ml was dissolved in 20 mM Tris-HCl, pH 8.0, 0.15 M NaCl, 5% glycerol, 2 mM DTT, and mixed 1:1 with well solution that was 20% PEG3350, 0.1 M bis-Tris, pH 6.0, 0.2 M ...詳細: The protein at 20 mg/ml was dissolved in 20 mM Tris-HCl, pH 8.0, 0.15 M NaCl, 5% glycerol, 2 mM DTT, and mixed 1:1 with well solution that was 20% PEG3350, 0.1 M bis-Tris, pH 6.0, 0.2 M NH4OAc, 1 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年9月9日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→25 Å / Num. all: 24173 / Num. obs: 24173 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.7 % / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 29.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 10.4 % / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 1192 / Rsym value: 0.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2FK9

2fk9


解像度: 1.8→24.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 3.103 / SU ML: 0.05 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.076 / ESU R Free: 0.082
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19544 1233 5.1 %RANDOM
Rwork0.16194 ---
obs0.16352 22908 99.98 %-
all-24145 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.203 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.05 Å20.03 Å20 Å2
2--0.05 Å20 Å2
3----0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→24.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1063 0 1 128 1192
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0221086
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.61.9681484
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6885141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg45.75827.14342
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.90415202
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg29.428151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1380.2178
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02795
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.2424
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.2756
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1370.2107
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2330.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1090.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0443704
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.91841130
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.755433
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.917354
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.219 93 -
Rwork0.229 1662 -
obs--99.94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.03020.8144-1.39932.1813-0.84234.0457-0.030.12130.37910.07350.09950.3265-0.1086-0.3623-0.0695-0.00430.01280.0061-0.0005-0.00190.0479-4.747651.2025-1.7644
22.8757-2.16842.71253.1376-3.19074.9909-0.06070.02280.0621-0.02190.0581-0.0257-0.02380.04170.0025-0.00960.0027-0.00340.0174-0.00210.030210.701345.90646.5102
328.4733-11.1477-8.1625.097612.264319.5583-1.1022-1.4005-1.94341.96830.5934-0.13591.95140.81480.50880.22140.1254-0.00860.20780.0820.156415.092530.406319.8682
415.2756-4.04434.98261.0712-1.26019.05680.0835-1.454-0.97940.3230.34810.06161.20531.1572-0.43150.11840.1863-0.04140.26510.08870.111622.221125.426114.4267
51.47-0.520.47420.7083-0.31571.2456-0.0288-0.0566-0.0980.03690.0256-0.0310.08690.14330.00320.0010.02560.00280.00840.0010.03511.859335.47084.8396
610.0504-0.33682.505712.6818-7.249216.15910.0244-0.30270.18520.5276-0.2612-0.4397-0.38660.88290.2368-0.0384-0.0011-0.00320.0433-0.01130.008817.094342.09497.6606
70.04020.1253-0.24060.96710.28093.2894-0.08150.21370.030.04750.01970.00470.0055-0.14670.06190.00070.00340.0042-0.0040.01120.0276-0.085246.62250.2019
815.0064-10.13385.261113.6221-4.70626.78140.06570.133-0.8597-0.09110.05950.63530.1851-0.0608-0.1252-0.0158-0.00820.0072-0.0244-0.0040.02450.44337.70416.8784
99.6615-2.7325-3.989513.53315.21416.5018-0.18750.1418-0.2266-0.24480.2037-0.63790.48860.4019-0.01620.04040.0350.0149-0.00350.01660.019912.766627.89045.7548
1015.33360.3113-7.26047.42461.6727.8648-0.32-0.1844-0.97580.52580.15920.13940.59270.26790.16070.03650.0243-0.0016-0.0352-0.00920.070913.913321.14892.2774
111.3436-1.2663-0.31572.37870.41931.1457-0.0142-0.0033-0.0692-0.0020.02030.1005-0.0249-0.0209-0.00610.00530.00250.01080.0170.01250.0299-0.74343.382511.1462
1215.0418-5.4292-2.03317.13041.08125.06030.18840.27190.7645-0.0505-0.078-0.3518-0.46510.066-0.11030.0851-0.0058-0.0025-0.00640.01410.08510.937457.83599.3459
131.6590.7423-0.33857.2097-1.74912.66950.0014-0.0201-0.04040.2092-0.0178-0.01020.05790.00610.01640.00880.00910.00060.0140.00520.03045.564141.840615.5027
140.90722.90667.181211.217331.996299.2569-0.71470.1714-0.63441.9614-2.0153-0.18195.6207-3.77422.730.533-0.23040.24320.1667-0.0930.04841.384226.39418.3879
151.73940.7336-0.5787.9942-3.60263.825-0.0352-0.1054-0.05420.25810.03870.0846-0.05440.0177-0.00350.01870.02350.00630.0351-0.00590.04098.106440.712314.3248
1634.3151-5.4519-3.30096.1783-0.026911.06310.18190.53941.3363-0.0776-0.11770.3188-0.6355-0.9424-0.06410.04450.0269-0.0099-0.03880.01520.0413-2.126856.60293.7621
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA13 - 2031 - 38
2X-RAY DIFFRACTION2AA21 - 2739 - 45
3X-RAY DIFFRACTION3AA28 - 3346 - 51
4X-RAY DIFFRACTION4AA36 - 4054 - 58
5X-RAY DIFFRACTION5AA41 - 6359 - 81
6X-RAY DIFFRACTION6AA64 - 6782 - 85
7X-RAY DIFFRACTION7AA68 - 7786 - 95
8X-RAY DIFFRACTION8AA78 - 8296 - 100
9X-RAY DIFFRACTION9AA83 - 87101 - 105
10X-RAY DIFFRACTION10AA88 - 92106 - 110
11X-RAY DIFFRACTION11AA93 - 109111 - 127
12X-RAY DIFFRACTION12AA110 - 115128 - 133
13X-RAY DIFFRACTION13AA116 - 124134 - 142
14X-RAY DIFFRACTION14AA125 - 130143 - 148
15X-RAY DIFFRACTION15AA131 - 139149 - 157
16X-RAY DIFFRACTION16AA140 - 145158 - 163

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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