[日本語] English
万見
- PDB-2no2: Crystal structure of the DLLRKN-containing coiled-coil domain of ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2no2
タイトルCrystal structure of the DLLRKN-containing coiled-coil domain of Huntingtin-interacting protein 1
要素Huntingtin-interacting protein 1
キーワードCELL ADHESION / clathrin light chain binding / HIP1 coiled-coil domain / endocytosis / clathrin self-assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport / clathrin light chain binding / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / AP-2 adaptor complex binding / clathrin coat assembly / clathrin-coated vesicle membrane / clathrin adaptor activity / ALK mutants bind TKIs / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / phosphatidylinositol-3-phosphate binding ...neurotransmitter receptor transport / clathrin light chain binding / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / AP-2 adaptor complex binding / clathrin coat assembly / clathrin-coated vesicle membrane / clathrin adaptor activity / ALK mutants bind TKIs / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / clathrin-coated vesicle / epidermal growth factor receptor binding / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / clathrin binding / cortical actin cytoskeleton / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / regulation of endocytosis / glutamate receptor binding / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / phosphatidylinositol binding / actin filament organization / apoptotic signaling pathway / Schaffer collateral - CA1 synapse / structural constituent of cytoskeleton / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / endocytosis / actin filament binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / presynaptic membrane / regulation of apoptotic process / postsynaptic membrane / cell differentiation / cytoskeleton / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / postsynapse / protein stabilization / protein heterodimerization activity / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / glutamatergic synapse / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #920 / Huntingtin-interacting protein 1, clathrin-binding domain / Clathrin-binding domain of Huntingtin-interacting protein 1 / Sla2 family / AP180 N-terminal homology (ANTH) domain / ANTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / I/LWEQ domain ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #920 / Huntingtin-interacting protein 1, clathrin-binding domain / Clathrin-binding domain of Huntingtin-interacting protein 1 / Sla2 family / AP180 N-terminal homology (ANTH) domain / ANTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain superfamily / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain profile. / I/LWEQ domain / ENTH/VHS / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
Huntingtin-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Ybe, J.A. / Mishra, S. / Helms, S. / Nix, J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Crystal structure at 2.8 A of the DLLRKN-containing coiled-coil domain of huntingtin-interacting protein 1 (HIP1) reveals a surface suitable for clathrin light chain binding
著者: Ybe, J.A. / Mishra, S. / Helms, S. / Nix, J.
履歴
登録2006年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年12月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Huntingtin-interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0351
ポリマ－12,0351
非ポリマー00
水25214
1
A: Huntingtin-interacting protein 1

A: Huntingtin-interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0702
ポリマ－24,0702
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area2580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.200, 54.200, 152.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
詳細The second part of the dimer assembly is generated by two fold axis: -x, -y, z

-
要素

#1: タンパク質 Huntingtin-interacting protein 1 / HIP-I


分子量: 12035.186 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 480-586 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HIP1 / プラスミド: pGST-HIP1_482586 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 (DE3) pLysS / 参照: UniProt: O00291
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.51 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% (v/v) PEG 3350, 0.2 M Li2SO4, 0.1 M Bis-Tris, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
31
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 0.97878, 0.97863, 0.96409
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月22日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978781
20.978631
30.964091
Reflection

D res high: 2.6 Å / % possible obs: 100

冗長度 (%)IDAv σ(I) over netI数Rmerge(I) obsΧ2D res low (Å)Num. obs
13.4112.9983410.0880.9443.517284
13.4212.3983390.0910.9643.517284
13.3539.2977250.133143.487268
Diffraction reflection shell

% possible obs: 100 %

最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancyRejects
5.643.5110.0460.8211.7950
4.445.610.0550.913.1561
3.884.4410.0780.8813.4480
3.533.8810.1030.8713.5564
3.283.5310.1650.9713.6677
3.083.2810.176113.7479
2.933.0810.1690.9313.9868
2.82.9310.2130.9413.9159
2.692.810.3491.0813.9998
2.62.6910.41.0613.11102
5.643.5120.0460.7511.8148
4.445.620.0580.913.1659
3.884.4420.080.8513.4669
3.533.8820.1080.8713.5556
3.283.5320.1710.9413.6862
3.083.2820.1861.0113.7670
2.933.0820.1830.9714.0161
2.82.9320.2280.9513.9164
2.692.820.3591.113.99118
2.62.6920.4351.2712.97131
5.643.4830.0560.8111.6869
4.455.630.0740.913.0177
3.884.4530.1080.9213.1366
3.533.8830.1541.0313.2277
3.283.5330.2721.0613.5594
3.083.2830.2991.0413.7284
2.933.0830.3031.0613.8769
2.82.9330.3740.9913.8102
2.692.830.5691.113.9547
2.62.6930.5971.0813.8848
反射解像度: 2.6→43.51 Å / Num. all: 10622 / Num. obs: 7284 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 13.4 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Χ2: 0.94 / Net I/σ(I): 12.9 / Scaling rejects: 738
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 13.11 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Num. measured all: 9435 / Num. unique all: 712 / Χ2: 1.06 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing set
ID
1
2
3
Phasing MADD res high: 3.12 Å / D res low: 20 Å / FOM : 0.44 / 反射: 4188
Phasing MAD set
Clust-IDExpt-IDSet-ID波長 (Å)F double prime refinedF prime refined
13 wavelength10.97887.26-17.04
13 wavelength20.978612.64-9.37
13 wavelength30.96415.07-3.14
Phasing MAD set siteAtom type symbol: Se / B iso: 60 / Fract x: 0.331 / Fract y: 0.141 / Fract z: 0.017 / Occupancy: 0.489
Phasing MAD shell
解像度 (Å)FOM 反射
10.21-200.64264
6.79-10.210.65375
5.41-6.790.61454
4.63-5.410.53500
4.11-4.630.38587
3.73-4.110.36626
3.44-3.730.36671
3.21-3.440.26711
Phasing dmFOM : 0.59 / FOM acentric: 0.57 / FOM centric: 0.64 / 反射: 5704 / Reflection acentric: 4263 / Reflection centric: 1441
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
8-19.9530.870.940.81277128149
5-80.840.860.8806526280
4-50.80.810.78959700259
3.5-40.730.730.7949734215
3-3.50.440.440.4716751329346
2.8-30.240.220.331038846192

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.4LDzデータスケーリング
SOLVE2.09位相決定
RESOLVE2.09位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
CrystalClearデータ収集
d*TREKデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.8→30 Å / FOM work R set: 0.696 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.313 1062 9.9 %random
Rwork0.286 ---
all0.403 10622 --
obs0.429 10622 99.4 %-
溶媒の処理Bsol: 101.84 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 77.739 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--30.976 Å20 Å20 Å2
2---30.976 Å20 Å2
3---61.952 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.6 Å0.53 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.76 Å0.64 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数812 0 0 14 826
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d0.942
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 21

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
2.8-2.850.431550.415474529
2.85-2.890.482520.387431483
2.89-2.950.387380.384476514
2.95-30.419590.402444503
3-3.070.351450.386452497
3.07-3.130.525490.384439488
3.13-3.20.394720.426448520
3.2-3.280.428470.359446493
3.28-3.370.451470.357464511
3.37-3.470.319460.357458504
3.47-3.580.386520.326456508
3.58-3.710.318470.29440487
3.71-3.860.286470.271484531
3.86-4.040.359430.263460503
4.04-4.250.244510.255459510
4.25-4.510.196640.24450514
4.51-4.860.269390.238459498
4.86-5.350.382410.249452493
5.35-6.120.326690.333441510
6.12-7.680.193610.194460521
7.68-300.319380.222467505
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る