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万見
- PDB-2n7j: Sidechain chi1 distribution in B3 domain of protein G from extens... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2n7j
タイトルSidechain chi1 distribution in B3 domain of protein G from extensive sets of residual dipolar couplings
要素Immunoglobulin G-binding protein G
キーワードSIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. ...IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin G-binding protein G
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus sp. 'group G' (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Grishaev, A. / Li, F. / Ying, J. / Bax, A.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2015
タイトル: Side Chain Conformational Distributions of a Small Protein Derived from Model-Free Analysis of a Large Set of Residual Dipolar Couplings.
著者: Li, F. / Grishaev, A. / Ying, J. / Bax, A.
履歴
登録2015年9月12日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月9日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Immunoglobulin G-binding protein G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,2151
ポリマ－6,2151
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with favorable non-bond energy
代表モデルモデル #1sidechain conformers in their most populated conformations

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要素

#1: 抗体 Immunoglobulin G-binding protein G / IgG-binding protein G


分子量: 6214.848 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 299-352 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus sp. 'group G' (バクテリア)
遺伝子: spg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): BL21-DE3 / 参照: UniProt: P06654

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: The backbone structure of the B3 domain of protein G is obtained as a single-conformation fit of an extensive set of backbone and Ca-Cb RDCs measured under multiple alignment orientations. ...詳細: The backbone structure of the B3 domain of protein G is obtained as a single-conformation fit of an extensive set of backbone and Ca-Cb RDCs measured under multiple alignment orientations. Sidechain chi1 angle distributions are obtained from an ensemble fit to the experimental sidechain RDCs measured under six alignment orientations. Fitted data included separate CB-HB2 and CB-HB3 RDCs when available, as well as their sums (measured separately) as well as Cb-Cg RDCs where available.
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111ARTSY
124ARTSY
135ARTSY
148ARTSY
159ARTSY
1612ARTSY
1713ARTSY
1816ARTSY
191CT-HN(COCA)CB
1105CT-HN(COCA)CB
1119CT-HN(COCA)CB
11213CT-HN(COCA)CB
11321H-13C HSQC
11461H-13C HSQC
115101H-13C HSQC
116141H-13C HSQC
11721H-13C CT-HSQC
11861H-13C CT-HSQC
119101H-13C CT-HSQC
120141H-13C CT-HSQC
1213DEPT-filtered 1H-13C CT-HSQC
1227DEPT-filtered 1H-13C CT-HSQC
12311DEPT-filtered 1H-13C CT-HSQC
12415DEPT-filtered 1H-13C CT-HSQC
1254HN(CO)CA
1268HN(CO)CA
12712HN(CO)CA
12816HN(CO)CA
NMR実験の詳細Text: MODEL 1 SHOWS THE SIDECHAIN CONFORMERS IN THEIR MOST POPULATED CONFORMATIONS. MODELS 2-20 SHOW THE STATISTICAL DISTRIBUTION OF SIDECHAIN CONFORMERS CONSISTENT WITH THE SIDECHAIN RDC DATA. NOTE ...Text: MODEL 1 SHOWS THE SIDECHAIN CONFORMERS IN THEIR MOST POPULATED CONFORMATIONS. MODELS 2-20 SHOW THE STATISTICAL DISTRIBUTION OF SIDECHAIN CONFORMERS CONSISTENT WITH THE SIDECHAIN RDC DATA. NOTE THAT EXCEPT FOR RESIDUES POPULATING A SINGLE NARROWLY DISTRIBUTED RANGE OF CHI1 VALUES, SIDECHAIN RDCS ARE INCONSISTENT WITH ANY OF THE INDIVIDUAL MODELS.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] wild-type GB3, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
22.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] wild-type GB3, 100% D2O100% D2O
32.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-75% 2H] GB3-K19A/V42E/D47K, 100% D2O100% D2O
42.5 mM [U-13C; U-15N; U-2H] wild-type GB3, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
50.9 mM [U-13C; U-15N] GB3-K4A/K19E/V42E-CHis6, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
60.9 mM [U-13C; U-15N] GB3-K4A/K19E/V42E-CHis6, 100% D2O100% D2O
70.9 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-75% 2H] GB3-K4A/K19E/V42E-CHis6, 100% D2O100% D2O
80.9 mM [U-13C; U-15N; U-2H] GB3-K4A/K19E/V42E-CHis6, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
91.3 mM [U-13C; U-15N] GB3-K19A/V42E/D47K, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
101.3 mM [U-13C; U-15N] GB3-K19A/V42E/D47K, 100% D2O100% D2O
111.3 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-75% 2H] GB3-K19A/V42E/D47K, 100% D2O100% D2O
121.3 mM [U-13C; U-15N; U-2H] GB3-K19A/V42E/D47K, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
132.0 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] GB3-K4A/K19E/V42E, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
142.0 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] GB3-K4A/K19E/V42E, 100% D2O100% D2O
152.0 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-75% 2H] GB3-K4A/K19E/V42E, 100% D2O100% D2O
162.0 mM [U-13C; U-15N; U-2H] GB3-K4A/K19E/V42E, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
2.5 mMwild-type GB3-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
2.5 mMwild-type GB3-2[U-100% 13C; U-100% 15N]2
2.5 mMGB3-K19A/V42E/D47K-3[U-100% 13C; U-100% 15N; U-75% 2H]3
2.5 mMwild-type GB3-4[U-13C; U-15N; U-2H]4
0.9 mMGB3-K4A/K19E/V42E-CHis6-5[U-13C; U-15N]5
0.9 mMGB3-K4A/K19E/V42E-CHis6-6[U-13C; U-15N]6
0.9 mMGB3-K4A/K19E/V42E-CHis6-7[U-100% 13C; U-100% 15N; U-75% 2H]7
0.9 mMGB3-K4A/K19E/V42E-CHis6-8[U-13C; U-15N; U-2H]8
1.3 mMGB3-K19A/V42E/D47K-9[U-13C; U-15N]9
1.3 mMGB3-K19A/V42E/D47K-10[U-13C; U-15N]10
1.3 mMGB3-K19A/V42E/D47K-11[U-100% 13C; U-100% 15N; U-75% 2H]11
1.3 mMGB3-K19A/V42E/D47K-12[U-13C; U-15N; U-2H]12
2.0 mMGB3-K4A/K19E/V42E-13[U-100% 13C; U-100% 15N]13
2.0 mMGB3-K4A/K19E/V42E-14[U-100% 13C; U-100% 15N]14
2.0 mMGB3-K4A/K19E/V42E-15[U-100% 13C; U-100% 15N; U-75% 2H]15
2.0 mMGB3-K4A/K19E/V42E-16[U-13C; U-15N; U-2H]16
試料状態イオン強度: 0.05 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker Avance IIIBrukerAVANCE III6001
Bruker Avance IIIBrukerAVANCE III9002

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardデータ解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: STRUCTURES WERE OBTAINED BY A SINGLE-CONFORMER SIMULATED ANNEALING REFINEMENT WITH VARIABLE ALIGNMENT TENSORS AGAINST AN EXTENSIVE SET OF BACKBONE AND CA-CB RDCS IN MULTIPLE ALIGNMENT MEDIA, ...詳細: STRUCTURES WERE OBTAINED BY A SINGLE-CONFORMER SIMULATED ANNEALING REFINEMENT WITH VARIABLE ALIGNMENT TENSORS AGAINST AN EXTENSIVE SET OF BACKBONE AND CA-CB RDCS IN MULTIPLE ALIGNMENT MEDIA, J-COUPLINGS INCLUDING HN-HA, C'-C', AND THROUGH HYDROGEN BOND N-C', AND A BACKBONE-BACKBONE HYDROGEN BONDING DATABASE-DERIVED POTENTIAL OF MEAN FORCE. BACKBONE GEOMETRIES RESULTING FROM THIS STEP WERE KEPT FIXED UP TO CB ATOMS AND CHI1 TORSION ANGLES WERE RANDOMLY SELECTED TO SAMPLE THE DISTRIBUTIONS DERIVED FROM THE ANALYSIS OF AN EXTENSIVE DATASET OF CB-CG AND CB-HB RDCS IN 6 ALIGNMENT MEDIA. CLASHING WAS MINIMIZED BY RANDOMLY SAMPLING CHI2, CHI3 AND CHI4 TORSION ANGLES SELECTED FROM THE KINEMAGE DATABASE. MODELS 2-20 SHOWING MINIMAL CLASHING WERE THEN SELECTED FOR DEPOSITION.
NMR constraintsHydrogen bond constraints total count: 34
代表構造選択基準: sidechain conformers in their most populated conformations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with favorable non-bond energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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