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万見
- PDB-2mvo: Solution structure of the lantibiotic self-resistance lipoprotein... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mvo
タイトルSolution structure of the lantibiotic self-resistance lipoprotein MlbQ from Microbispora ATCC PTA-5024
要素Putative lipoprotein
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / lipoprotein / lantibiotic resistance
機能・相同性Protein YebY / Protein of unknown function (DUF2511) / Putative lipoprotein
機能・相同性情報
生物種Microbispora sp. ATCC PTA-5024 (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing, NOESY back-calculation
Model detailsminimized average structure, model1
Model type detailsminimized average
データ登録者Pozzi, R. / Schwartz, P. / Linke, D. / Kulik, A. / Nega, M. / Wohlleben, W. / Stegmann, E. / Coles, M.
引用ジャーナル: Environ Microbiol / 年: 2016
タイトル: Distinct mechanisms contribute to immunity in the lantibiotic NAI-107 producer strain Microbispora ATCC PTA-5024.
著者: Pozzi, R. / Coles, M. / Linke, D. / Kulik, A. / Nega, M. / Wohlleben, W. / Stegmann, E.
履歴
登録2014年10月9日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月23日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative lipoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4561
ポリマ－15,4561
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 Putative lipoprotein


分子量: 15456.088 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Microbispora sp. ATCC PTA-5024 (バクテリア)
株: ATCC PTA-5024 / 遺伝子: mlbQ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: W2EQT0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D HNCO
1223D C(CO)NH
1323D (H)CCH-TOCSY
1423D CCH NOESY
1523D CNH NOESY
1613D 1H-15N NOESY
1723D 1H-13C NOESY
1813D HNHA
1913D HNHB
11023D 3JHBHA(CO)NH
11113D NNH NOESY
11223D HN(CA)NNH
11323D HNCA

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5 mM [U-100% 15N] MlbQ, 20 mM TRIS, 250 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] MlbQ, 20 mM TRIS, 250 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMMlbQ-1[U-100% 15N]1
20 mMTRIS-21
250 mMsodium chloride-31
0.5 mMMlbQ-4[U-100% 13C; U-100% 15N]2
20 mMTRIS-52
250 mMsodium chloride-62
試料状態イオン強度: 0.24 / pH: 8 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardデータ解析
X-PLOR NIH2.9.4Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIH2.9.4Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
NMR-SPIRIT1.1In house精密化
精密化手法: simulated annealing, NOESY back-calculation / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsProtein chi angle constraints total count: 65 / Protein other angle constraints total count: 47 / Protein phi angle constraints total count: 137 / Protein psi angle constraints total count: 191
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0.01 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 0.8 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.13 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.017 Å / Distance rms dev error: 0.001 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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