PDB-2mvg: Solution structure of decorin binding protein B from Borrelia bur...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 2mvg

タイトル

Solution structure of decorin binding protein B from Borrelia burgdorferi

要素

Decorin-binding protein B

キーワード

CELL ADHESION / adhesin / glycosaminoglycan-binding protein / lipoprotein

機能・相同性

: / Decorin-binding protein / Decorin-binding protein / Decorin-binding superfamily / Decorin binding protein / A middle domain of Talin 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Decorin-binding protein B

機能・相同性情報

生物種

Borrelia burgdorferi (バクテリア)

手法

溶液NMR / simulated annealing

データ登録者

Wang, X. / Feng, W.

引用

ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2015
タイトル: Structure of decorin binding protein B from Borrelia burgdorferi and its interactions with glycosaminoglycans.
著者: Feng, W. / Wang, X.

履歴

登録	2014年10月3日	登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2015年8月19日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2016年1月27日	Group: Database references
改定 1.2	2023年6月14日	Group: Data collection / Database references / Other カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.3	2024年5月15日	Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	2mvg.cif.gz	518.1 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb2mvg.ent.gz	432.4 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	2mvg.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	2mvg_validation.pdf.gz	529.2 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	2mvg_full_validation.pdf.gz	1 MB	表示
XML形式データ	2mvg_validation.xml.gz	89.7 KB	表示
CIF形式データ	2mvg_validation.cif.gz	94.7 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mv/2mvg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mv/2mvg	HTTPS FTP

-
関連構造データ

類似構造データ	2mlw-d 1wz7-2 6toi-1 223 7crt-d 4l3n-2 1r28-d 4auv-1 5azd-2 6jyb-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索
その他のデータベース	BMRB: 25266

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI

登録構造単位

A: Decorin-binding protein B

18.2 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者が定義した集合体

NMR アンサンブル

	データ	基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)	10 / 100	structures with the least restraint violations
代表モデル	モデル #1	fewest violations

#1: タンパク質	Decorin-binding protein B 分子量: 18212.174 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 22-187 / 由来タイプ: 組換発現由来: (組換発現) Borrelia burgdorferi (バクテリア) 株: ATCC 35210 / B31 / CIP 102532 / DSM 4680 / 遺伝子: BB_A25, dbp, dbpB / プラスミド: pHUE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0CL68

#1: タンパク質

Decorin-binding protein B

分子量: 18212.174 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 22-187 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現)

Borrelia burgdorferi (バクテリア)
株: ATCC 35210 / B31 / CIP 102532 / DSM 4680 / 遺伝子: BB_A25, dbp, dbpB / プラスミド: pHUE / 発現宿主:

Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0CL68

-
実験

実験

手法: 溶液NMR

NMR実験

Conditions-ID	Experiment-ID	Solution-ID	タイプ
1	1	1	2D 1H-15N HSQC
1	2	1	2D 1H-15N HSQC
1	3	1	3D 1H-13C NOESY aliphatic
1	4	1	3D HN(CA)CB
1	5	1	3D CBCA(CO)NH
1	6	1	3D H(CCO)NH
1	7	1	3D C(CO)NH
1	8	1	3D 1H-13C NOESY
1	9	1	3D 1H-15N NOESY

-
試料調製

詳細

内容: 0.8 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DBPB, 50 mM sodium phosphate, 150 mM sodium chloride, 95% H2O/5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O

試料

濃度 (mg/ml)	構成要素	Isotopic labeling	Solution-ID
0.8 mM	DBPB-1	[U-100% 13C; U-100% 15N]	1
50 mM	sodium phosphate-2		1
150 mM	sodium chloride-3		1

試料状態

イオン強度: 0.2 / pH: 5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター

タイプ	製造業者	モデル	磁場強度 (MHz)	Spectrometer-ID
Varian INOVA	Varian	INOVA	800	1
Bruker Avance	Bruker	AVANCE	600	2

-
解析

NMR software

名称	開発者	分類
NMRPipe	Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax	解析
NMRView	Johnson, One Moon Scientific	データ解析
CYANA	Guntert, Mumenthaler and Wuthrich	構造決定
X-PLOR NIH	Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore	精密化

精密化

手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1

NMR constraints

Protein phi angle constraints total count: 120 / Protein psi angle constraints total count: 120

代表構造

選択基準: fewest violations

NMRアンサンブル

コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
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関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

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