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- PDB-2muq: Solution Structure of the Human FAAP20 UBZ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2muq
タイトルSolution Structure of the Human FAAP20 UBZ
要素Fanconi anemia-associated protein of 20 kDa
キーワードUbiquitin Binding Protein / UBZ / FAAP20 / zinc finger / ubiquitin-binding / Fanconi Anemia
機能・相同性
機能・相同性情報


Fanconi anaemia nuclear complex / ubiquitin-modified protein reader activity / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / polyubiquitin modification-dependent protein binding / translesion synthesis / interstrand cross-link repair / ubiquitin binding / Fanconi Anemia Pathway / PKR-mediated signaling / cell junction ...Fanconi anaemia nuclear complex / ubiquitin-modified protein reader activity / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / polyubiquitin modification-dependent protein binding / translesion synthesis / interstrand cross-link repair / ubiquitin binding / Fanconi Anemia Pathway / PKR-mediated signaling / cell junction / chromosome / nuclear body / DNA damage response / chromatin / nucleoplasm / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
FAAP20, zinc finger UBZ2-type / FAAP20, FANCA interaction domain / : / Ubiquitin-binding zinc-finger / FAAP20 FANCA interaction domain / Zinc finger UBZ2-type profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Fanconi anemia core complex-associated protein 20
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Wojtaszek, J.L. / Wang, S. / Zhou, P.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / : 2014
タイトル: Ubiquitin recognition by FAAP20 expands the complex interface beyond the canonical UBZ domain.
著者: Wojtaszek, J.L. / Wang, S. / Kim, H. / Wu, Q. / D'Andrea, A.D. / Zhou, P.
履歴
登録2014年9月16日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月11日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fanconi anemia-associated protein of 20 kDa
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,9192
ポリマ-4,8531
非ポリマー651
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Fanconi anemia-associated protein of 20 kDa


分子量: 4853.492 Da / 分子数: 1 / 断片: UBZ, UNP residues 140-180 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C1orf86, FAAP20, FP7162 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6NZ36
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1223D sparse-sampled HNCO
1323D sparse-sampled HNCA
1423D sparse-sampled HN(CO)CA
1523D sparse-sampled HN(CA)CB
1623D sparse-sampled HN(CO)CACB
1723D sparse-sampled HACANH
1823D sparse-sampled (HA)CA(CO)NH
1924D sparse-sampled (H)CC(CO)NH TOCSY
11013D 1H-15N NOESY
11134D sparse-sampled (H)CCH TOCSY
11234D sparse-sampled CHCH NOESY
11324D sparse-sampled CHNH NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.5 mM [U-100% 15N] protein, 25 mM sodium phosphate, 100 mM potassium chloride, 10 mM DTT, 0.05 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 25 mM sodium phosphate, 100 mM potassium chloride, 10 mM DTT, 0.05 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 25 mM sodium phosphate, 100 mM potassium chloride, 10 mM DTT, 0.05 % sodium azide, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.5 mMprotein-1[U-100% 15N]1
25 mMsodium phosphate-21
100 mMpotassium chloride-31
10 mMDTT-41
0.05 %sodium azide-51
1.5 mMprotein-6[U-100% 13C; U-100% 15N]2
25 mMsodium phosphate-72
100 mMpotassium chloride-82
10 mMDTT-92
0.05 %sodium azide-102
1.5 mMprotein-11[U-100% 13C; U-100% 15N]3
25 mMsodium phosphate-123
100 mMpotassium chloride-133
10 mMDTT-143
0.05 %sodium azide-153
試料状態イオン強度: 0.1-0.125 / pH: 7 / : ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA8002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
XEASYBartels et al.データ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
SparkyGoddardデータ解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SCRUBCoggins and Zhou解析
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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