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- PDB-2mqs: Transient Collagen Triple Helix Binding to a Key Metalloproteinas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mqs
タイトルTransient Collagen Triple Helix Binding to a Key Metalloproteinase in Invasion and Development: Spin Labels to Structure
要素
  • Matrix metalloproteinase-14
  • THP_L_and_M_chain
  • THP_T_chain
キーワードHYDROLASE / Protein/Protein
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane-type matrix metalloproteinase-1 / negative regulation of GDF15-GFRAL signaling pathway / positive regulation of macrophage migration / craniofacial suture morphogenesis / macropinosome / response to odorant / chondrocyte proliferation / head development / TGFBR3 PTM regulation / astrocyte cell migration ...membrane-type matrix metalloproteinase-1 / negative regulation of GDF15-GFRAL signaling pathway / positive regulation of macrophage migration / craniofacial suture morphogenesis / macropinosome / response to odorant / chondrocyte proliferation / head development / TGFBR3 PTM regulation / astrocyte cell migration / tissue remodeling / negative regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of protein processing / endochondral ossification / embryonic cranial skeleton morphogenesis / intermediate filament cytoskeleton / endothelial cell proliferation / zymogen activation / positive regulation of B cell differentiation / positive regulation of myotube differentiation / branching morphogenesis of an epithelial tube / Activation of Matrix Metalloproteinases / endodermal cell differentiation / metalloaminopeptidase activity / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / negative regulation of Notch signaling pathway / response to mechanical stimulus / regulation of protein localization to plasma membrane / ovarian follicle development / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / lung development / skeletal system development / cell motility / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / protein processing / Golgi lumen / response to estrogen / male gonad development / integrin binding / melanosome / positive regulation of cell growth / response to oxidative stress / cytoplasmic vesicle / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / angiogenesis / endopeptidase activity / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / serine-type endopeptidase activity / focal adhesion / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase M10A, matrix metallopeptidase, C-terminal / Domain of unknown function (DUF3377) / 4 Propeller / Hemopexin / Hemopexin-like domain / PGBD superfamily / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like ...Peptidase M10A, matrix metallopeptidase, C-terminal / Domain of unknown function (DUF3377) / 4 Propeller / Hemopexin / Hemopexin-like domain / PGBD superfamily / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Matrix metalloproteinase-14
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Zhao, Y. / Marcink, T. / Van Doren, S.R.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Transient collagen triple helix binding to a key metalloproteinase in invasion and development.
著者: Zhao, Y. / Marcink, T.C. / Sanganna Gari, R.R. / Marsh, B.P. / King, G.M. / Stawikowska, R. / Fields, G.B. / Van Doren, S.R.
履歴
登録2014年6月26日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月10日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / entity
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _entity.formula_weight
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: database_2 / entity ...database_2 / entity / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Matrix metalloproteinase-14
B: THP_L_and_M_chain
C: THP_L_and_M_chain
D: THP_T_chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7454
ポリマ－32,7454
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14514 Å2
ΔGint-31.7 kcal/mol
Surface area7327 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Matrix metalloproteinase-14 / MMP-14 / MMP-X1 / Membrane-type matrix metalloproteinase 1 / MT-MMP 1 / MTMMP1 / Membrane-type-1 ...MMP-14 / MMP-X1 / Membrane-type matrix metalloproteinase 1 / MT-MMP 1 / MTMMP1 / Membrane-type-1 matrix metalloproteinase / MT1-MMP / MT1MMP


分子量: 23131.346 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P50281, membrane-type matrix metalloproteinase-1
#2: タンパク質・ペプチド THP_L_and_M_chain


分子量: 3293.579 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PEPTIDE IS DERIVED FROM A SEQUENCE REGION WITHIN HUMAN COLLAGENS I, II, AND III
#3: タンパク質・ペプチド THP_T_chain


分子量: 3026.298 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PEPTIDE IS DERIVED FROM A SEQUENCE REGION WITHIN HUMAN COLLAGENS I, II, AND III

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-13C HSQC aromatic
1212D 1H-13C HSQC aliphatic
1313D CBCA(CO)NH
1413D HNCO
1513D HNCA
1613D HN(CA)CB
1713D HN(CO)CA
1813D HN(COCA)CB
1913D 13C-edited NOESY
11013D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1300 uM [U-13C; U-15N; U-2H] Hemopexin-like (HPX) of MT1-MMP, 10 mM Sodium acetate, 1 mM EDTA, 1 mM Sodium azide, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
20.85 mM THP, 10 mM Sodium acetate, 1 mM EDTA, 1 mM Sodium azide, 93% H2O/7% D2O93% H2O/7% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
uMHemopexin-like (HPX) of MT1-MMP-1[U-13C; U-15N; U-2H]200-4001
10 mMSodium acetate-21
1 mMEDTA-31
1 mMSodium azide-41
mMTHP-50.852
10 mMSodium acetate-62
1 mMEDTA-72
1 mMSodium azide-82
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1105ambient 310 K
210 mM 5ambient 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
HADDOCKBONVIN精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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