[日本語] English
万見
- PDB-2miq: Solution NMR Structure of PHD Type 1 Zinc Finger Domain 1 of Lysi... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2miq
タイトルSolution NMR Structure of PHD Type 1 Zinc Finger Domain 1 of Lysine-specific Demethylase Lid from Drosophila melanogaster, Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) Target FR824J
要素Lysine-specific demethylase lid
キーワードOXIDOREDUCTASE / Zinc finger / PSI-Biology / Structural Genomics / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG / Chaperone-Enabled Studies of Epigenetic Regulation Enzymes / CEBS
機能・相同性
機能・相同性情報


TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of cell cycle factors / histone H4R3 demethylase activity / synaptonemal complex organization / male germ-line stem cell population maintenance / oocyte karyosome formation / larval somatic muscle development / [histone H3]-trimethyl-L-lysine4 demethylase / histone H3K4me/H3K4me2/H3K4me3 demethylase activity / behavioral response to ethanol / negative regulation of stem cell differentiation ...TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of cell cycle factors / histone H4R3 demethylase activity / synaptonemal complex organization / male germ-line stem cell population maintenance / oocyte karyosome formation / larval somatic muscle development / [histone H3]-trimethyl-L-lysine4 demethylase / histone H3K4me/H3K4me2/H3K4me3 demethylase activity / behavioral response to ethanol / negative regulation of stem cell differentiation / circadian behavior / Sin3-type complex / locomotor rhythm / histone reader activity / enzyme inhibitor activity / circadian regulation of gene expression / chromatin organization / chromatin remodeling / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Lysine-specific demethylase-like domain / : / PLU-1-like protein / Lysine-specific demethylase 5, C-terminal helical domain / Zinc finger, C5HC2-type / C5HC2 zinc finger / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain superfamily / ARID/BRIGHT DNA binding domain ...: / Lysine-specific demethylase-like domain / : / PLU-1-like protein / Lysine-specific demethylase 5, C-terminal helical domain / Zinc finger, C5HC2-type / C5HC2 zinc finger / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain superfamily / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID domain profile. / BRIGHT, ARID (A/T-rich interaction domain) domain / ARID/BRIGHT DNA binding domain / JmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / jmjN domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / JmjC domain, hydroxylase / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysine-specific demethylase 5
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Xu, X. / Eletsky, A. / Shastry, R. / Maglaqui, M. / Janjua, H. / Xiao, R. / Everett, J.K. / Sukumaran, D.K. / Montelione, G.T. / Szyperski, T. ...Xu, X. / Eletsky, A. / Shastry, R. / Maglaqui, M. / Janjua, H. / Xiao, R. / Everett, J.K. / Sukumaran, D.K. / Montelione, G.T. / Szyperski, T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) / Chaperone-Enabled Studies of Epigenetic Regulation Enzymes (CEBS)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR Structure of PHD Type 1 Zinc Finger Domain 1 from Lysine-specific Demethylase Lid from Drosophila melanogaster, Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) Target FR824J
著者: Xu, X. / Eletsky, A. / Shastry, R. / Maglaqui, M. / Janjua, H. / Xiao, R. / Everett, J.K. / Sukumaran, D. / Montelione, G.T. / Szyperski, T.
履歴
登録2013年12月17日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月19日Group: Structure summary
改定 1.22014年4月23日Group: Database references / Structure summary
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Lysine-specific demethylase lid
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,2323
ポリマ－10,1021
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Lysine-specific demethylase lid / Histone demethylase lid / Jumonji/ARID domain-containing protein lid / Protein little imaginal ...Histone demethylase lid / Jumonji/ARID domain-containing protein lid / Protein little imaginal disks / Retinoblastoma-binding protein 2 homolog


分子量: 10101.601 Da / 分子数: 1 / 断片: PHD-type 1 zinc finger residues 414-504 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: CG9088, lid / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pMgK
参照: UniProt: Q9VMJ7, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: Q9VMJ7, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1223D HNCO
1323D CBCA(CO)NH
1423D HN(CA)CB
1523D HBHA(CO)NH
1623D simutaneous 13C-aromatic,13C-aliphatic,15N edited 1H-1H NOESY
1722D 1H-13C ct HSQC aliphatic
1822D 1H-13C ct HSQC aromatic
1923D HN(CA)CO
11023D (H)CCH-COSY-ali
11123D (H)CCH-COSY aro
11223D (H)CCH-TOCSY ali
11312D gNfHSQC His
11412D 1H-15N HSQC
11512D 1H-13C ct-HSQC(28ms)
11612D 1H-13C ct- HSQC(42ms)
11712D 1H-13C ct-HSQC(56ms)
11812D J-modulation 1H-15N HSQC

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.321 mM 10% 13C and 100% 15N labeled protein, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.321 mM 13C and 15N labeled protein, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料状態pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA7501
Varian INOVAVarianINOVA6002

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readgeometry optimization
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read解析
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readデータ解析
PROSAGuntert精密化
PROSAGuntert構造決定
PROSAGuntertgeometry optimization
PROSAGuntert解析
PROSAGuntertデータ解析
CARAKeller and Wuthrich精密化
CARAKeller and Wuthrich構造決定
CARAKeller and Wuthrichgeometry optimization
CARAKeller and Wuthrich解析
CARAKeller and Wuthrichデータ解析
CSIDavid Wishart,Leigh Willard,Tim Jellard,Brian Sykes精密化
CSIDavid Wishart,Leigh Willard,Tim Jellard,Brian Sykessstructure solution
CSIDavid Wishart,Leigh Willard,Tim Jellard,Brian Sykesgeometry optimization
CSIDavid Wishart,Leigh Willard,Tim Jellard,Brian Sykes解析
CSIDavid Wishart,Leigh Willard,Tim Jellard,Brian Sykesデータ解析
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichgeometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
AutoStructure2.1Huang, Tejero, Powers and Montelioneデータ解析
AutoStructure2.1Huang, Tejero, Powers and Montelione精密化
AutoAssign2.1Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelioneデータ解析
AutoAssign2.1Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
XEASYBartels et al.データ解析
VnmrJVariancollection
TALOS+Shen, Cornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
PSVSBhattacharya, Montelionestructure validation
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Structure determination was performed by running CYANA and ASDP in parallel using NOE-based constraints and PHI and PSI dihedral angle constraints from TALOS+. Consensus peak assignments were ...詳細: Structure determination was performed by running CYANA and ASDP in parallel using NOE-based constraints and PHI and PSI dihedral angle constraints from TALOS+. Consensus peak assignments were selected and used in iterative refinement with CYANA. The 20 conformers out of 100 with the lowest target function were further refined by simulated annealing in explicit water bath using the program CNS with PARAM19 force field NMR Ensemble Information
NMR constraintsNOE constraints total: 490 / NOE intraresidue total count: 151 / NOE long range total count: 114 / NOE medium range total count: 59 / NOE sequential total count: 157 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 12 / Protein psi angle constraints total count: 12
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る