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- PDB-2mec: CHANGES IN CONFORMATIONAL STABILITY OF A SERIES OF MUTANT HUMAN L... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mec
タイトルCHANGES IN CONFORMATIONAL STABILITY OF A SERIES OF MUTANT HUMAN LYSOZYMES AT CONSTANT POSITIONS
要素LYSOZYME
キーワードHYDROLASE / ENZYME / O-GLYCOSYL / ALPHA + BETA / GLYCOSIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


antimicrobial humoral response / Antimicrobial peptides / specific granule lumen / azurophil granule lumen / lysozyme / lysozyme activity / tertiary granule lumen / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...antimicrobial humoral response / Antimicrobial peptides / specific granule lumen / azurophil granule lumen / lysozyme / lysozyme activity / tertiary granule lumen / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / inflammatory response / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / MOLECULAR REPLACEMENT METHOD / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Funahashi, J. / Takano, K. / Yamagata, Y. / Yutani, K.
引用
ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1999
タイトル: Contribution of amino acid substitutions at two different interior positions to the conformational stability of human lysozyme
著者: Funahashi, J. / Takano, K. / Yamagata, Y. / Yutani, K.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Contribution of Hydrogen Bonds to the Conformational Stability of Human Lysozyme: Calorimetry and X-Ray Analysis of Six Tyr-->Phe Mutants
著者: Yamagata, Y. / Kubota, M. / Sumikawa, Y. / Funahashi, J. / Takano, K. / Fujii, S. / Yutani, K.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Contribution of the Hydrophobic Effect to the Stability of Human Lysozyme: Calorimetric Studies and X-Ray Structural Analyses of the Nine Valine to Alanine Mutants
著者: Takano, K. / Yamagata, Y. / Fujii, S. / Yutani, K.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997
タイトル: Contribution of Water Molecules in the Interior of a Protein to the Conformational Stability
著者: Takano, K. / Funahashi, J. / Yamagata, Y. / Fujii, S. / Yutani, K.
#4: ジャーナル: J.Biochem.(Tokyo) / 年: 1996
タイトル: The Structure, Stability, and Folding Process of Amyloidogenic Mutant Human Lysozyme
著者: Funahashi, J. / Takano, K. / Ogasahara, K. / Yamagata, Y. / Yutani, K.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: Contribution of Hydrophobic Residues to the Stability of Human Lysozyme: Calorimetric Studies and X-Ray Structural Analysis of the Five Isoleucine to Valine Mutants
著者: Takano, K. / Ogasahara, K. / Kaneda, H. / Yamagata, Y. / Fujii, S. / Kanaya, E. / Kikuchi, M. / Oobatake, M. / Yutani, K.
履歴
登録1998年5月2日処理サイト: BNL
改定 1.01998年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSOZYME
B: LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4772
ポリマ－29,4772
非ポリマー00
水2,396133
1
A: LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7391
ポリマ－14,7391
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7391
ポリマ－14,7391
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.570, 110.250, 43.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 LYSOZYME


分子量: 14738.730 Da / 分子数: 2 / 変異: I56M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): AH22R- / 参照: UniProt: P61626, lysozyme
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.25 %
結晶化pH: 4.5 / 詳細: 1.5M TO 1.8M NACL, 20MM ACETATE, PH 4.5
結晶化
*PLUS
温度: 10 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Takano, K., (1995) J.Mol.Biol., 254, 62.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
22.5 M1reservoirNaCl
320 mMacetate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 283 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年4月4日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.06 Å / Num. obs: 50396 / % possible obs: 87 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.061
反射 シェル解像度: 2.06→2.5 Å / Rmerge(I) obs: 0.131 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 79
反射
*PLUS
Num. obs: 17436 / Num. measured all: 50396
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 1.9 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PROCESSデータ収集
PROCESSデータ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
PROCESSデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: MOLECULAR REPLACEMENT METHOD
開始モデル: WILD-TYPE OF HUMAN LYSOZYME

解像度: 2.2→8 Å / σ(F): 3
詳細: MEAN B VALUE (MAIN-CHAIN) = 16.5 MEAN B VALUE (SIDE-CHAIN) = 18.9
Rfactor反射数%反射
Rwork0.192 --
obs0.192 13884 86.5 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1029 0 0 133 1162
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.48
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.15
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.224 1440 -
obs--72 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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