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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2m9y | ||||||
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タイトル | Solution Structure of the Catalytic Domain of HHARI | ||||||
要素 | E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1 | ||||||
キーワード | LIGASE / HHARI / RING2 / E3 ligase / Zn-binding | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 PKR/eIFalpha signaling / ubiquitin-like protein transferase activity / Lewy body / RBR-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin conjugating enzyme binding / RSV-host interactions / Cajal body / ubiquitin ligase complex / PKR-mediated signaling / ISG15 antiviral mechanism ...PKR/eIFalpha signaling / ubiquitin-like protein transferase activity / Lewy body / RBR-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin conjugating enzyme binding / RSV-host interactions / Cajal body / ubiquitin ligase complex / PKR-mediated signaling / ISG15 antiviral mechanism / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / nuclear body / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics | ||||||
データ登録者 | Mercier, P. / Spratt, D.E. / Shaw, G.S. | ||||||
引用 | ジャーナル: Plos One / 年: 2013 タイトル: Structure of the HHARI catalytic domain shows glimpses of a HECT E3 ligase. 著者: Spratt, D.E. / Mercier, P. / Shaw, G.S. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2m9y.cif.gz | 437.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2m9y.ent.gz | 364.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2m9y.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 2m9y_validation.pdf.gz | 464.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 2m9y_full_validation.pdf.gz | 684.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | 2m9y_validation.xml.gz | 37.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 2m9y_validation.cif.gz | 54.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m9/2m9y ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m9/2m9y | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 8439.263 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic Domain (UNP residues 325-396) / 変異: C357S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARIH1, ARI, MOP6, UBCH7BP, HUSSY-27 / プラスミド: pGEX-6P-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-RIL 参照: UniProt: Q9Y4X5, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ(ペプチド合成) |
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#2: 化合物 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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-試料調製
詳細 |
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試料 |
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試料状態 | イオン強度: 0.12 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 詳細: WITH EXPLICIT SOLVENT AND FULL ELECTROSTATICS, WITH EXPLICIT SOLVENT AND FULL ELECTROSTATICS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
NMR constraints | NOE constraints total: 1321 / NOE intraresidue total count: 349 / NOE long range total count: 380 / NOE medium range total count: 179 / NOE sequential total count: 413 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: closest to the average | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations 計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum upper distance constraint violation: 0 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
NMR ensemble rms | Distance rms dev: 0 Å / Distance rms dev error: 0 Å |