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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m9x
タイトルSolution NMR Structure of Microtubule-associated serine/threonine-protein kinase 1 from Homo sapiens, Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) Target HR9151A
要素Microtubule-associated serine/threonine-protein kinase 1
キーワードTRANSFERASE / Structural Genomics / NORTHEAST STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM (NESG) / PSI-Biology / Protein Structure Initiative
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeleton organization / brain development / microtubule cytoskeleton / microtubule binding / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / neuron projection / intracellular signal transduction / axon / protein serine kinase activity ...cytoskeleton organization / brain development / microtubule cytoskeleton / microtubule binding / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / neuron projection / intracellular signal transduction / axon / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / neuronal cell body / dendrite / magnesium ion binding / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
MAST3 pre-PK domain-like / Microtubule-associated serine/threonine-protein kinase, domain / Microtubule-associated serine/threonine-protein kinase, pre-PK domain superfamily / Microtubule-associated serine/threonine-protein kinase, catalytic domain / Domain of unknown function (DUF1908) / hypothetical protein mp506/mpn330, domain 1 / : / PDZ domain 6 / PDZ domain / AGC-kinase, C-terminal ...MAST3 pre-PK domain-like / Microtubule-associated serine/threonine-protein kinase, domain / Microtubule-associated serine/threonine-protein kinase, pre-PK domain superfamily / Microtubule-associated serine/threonine-protein kinase, catalytic domain / Domain of unknown function (DUF1908) / hypothetical protein mp506/mpn330, domain 1 / : / PDZ domain 6 / PDZ domain / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Microtubule-associated serine/threonine-protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Xu, X. / Eletsky, A. / Shastry, R. / Lee, D. / Hamilton, K. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Everett, J.K. / Montelione, G.T. / Szyperski, T. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution NMR Structure of Microtubule-associated serine/threonine-protein kinase 1 from Homo sapiens, Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) Target HR9151A
著者: Xu, X. / Eletsky, A. / Shastry, R. / Lee, D. / Hamilton, K. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Everett, J.K. / Montelione, G.T. / Szyperski, T.
履歴
登録2013年6月20日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Microtubule-associated serine/threonine-protein kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0401
ポリマ－13,0401
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Microtubule-associated serine/threonine-protein kinase 1 / Syntrophin-associated serine/threonine-protein kinase


分子量: 13039.962 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 187-287 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIAA0973, MAST1, SAST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pMgK
参照: UniProt: Q9Y2H9, non-specific serine/threonine protein kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C CT HSQC aliphatic
1313D HNCO
1413D CBCA(CO)NH
1513D HN(CA)CB
1612D 1H-13C CT HSQC aromatic
1713D simutaneous 13C-aromatic,13C-aliphatic,15N edited 1H-1H NOESY
1813D (H)CCH-TOCSY
1913D HBHA(CO)NH
11013D HN(CA)CO
11112D 1H-15N HSQC wide
11213D (H)CCH-COSYali
11313D (H)CCH-COSYaro
11422D 1H-13C HSQC methyl

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.508 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] HR9151A.011, 5 mM DTT, 100 mM NaCl, 10 mM Tris-HCl pH 7.5, 0.02 % NaN3, 50 uM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.39 mM [%5-13C; U-100% 15N] HR9151A.011, 5 mM DTT, 100 mM NaCl, 10 mM Tris-HCl pH 7.5, 0.02 % NaN3, 50 uM DSS, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.508 mMHR9151A.011-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
5 mMDTT-21
100 mMNaCl-31
10 mMTris-HCl pH 7.5-41
0.02 %NaN3-51
50 uMDSS-61
0.39 mMHR9151A.011-7[%5-13C; U-100% 15N]2
5 mMDTT-82
100 mMNaCl-92
10 mMTris-HCl pH 7.5-102
0.02 %NaN3-112
50 uMDSS-122
試料状態pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 283 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 750 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CNS1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNS1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readgeometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichgeometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
AutoStructure2.1Huang, Tejero, Powers and Montelioneデータ解析
AutoStructure2.1Huang, Tejero, Powers and Montelione精密化
AutoAssign2.3.1Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelioneデータ解析
AutoAssign2.3.1Zimmerman, Moseley, Kulikowski and Montelionechemical shift assignment
XEASYBartels et al.データ解析
XEASYBartels et al.peak picking
XEASYBartels et al.chemical shift assignment
VnmrJ2.2DVariancollection
TALOS+Shen, Cornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
PSVS1.4Bhattacharya, Montelionestructure validation
CARA1.8.4Keller and Wuthrichデータ解析
CARA1.8.4Keller and Wuthrichpeak picking
CARA1.8.4Keller and Wuthrichchemical shift assignment
PROSAGuntert解析
CSIWishart and Sykesデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Structure was calculated by running CYANA and ASDP in parallel using NOE-based constraints and phi and psi dihedral angle constraints derived from Talos+. Consensus peak assignments were ...詳細: Structure was calculated by running CYANA and ASDP in parallel using NOE-based constraints and phi and psi dihedral angle constraints derived from Talos+. Consensus peak assignments were selected and used in iterative refinement with CYANA. The 20 conformers out of 100 with the lowest target function were further refined by simulated annealing in explicit water bath using the program CNS with PARAM19 force field.
NMR constraintsNOE constraints total: 831 / NOE intraresidue total count: 227 / NOE long range total count: 192 / NOE medium range total count: 130 / NOE sequential total count: 186 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 65 / Protein psi angle constraints total count: 65
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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