[日本語] English
万見
- PDB-2m3v: Solution structure of tyrosine phosphatase related to biofilm for... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m3v
タイトルSolution structure of tyrosine phosphatase related to biofilm formation A (TpbA) from Pseudomonas aeruginosa
要素Putative uncharacterized protein
キーワードHYDROLASE / Dual Specificity Phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-serine/threonine phosphatase / phosphoprotein phosphatase activity / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Atypical dual-specificity phosphatase Siw14-like / Tyrosine phosphatase family / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity protein phosphatase TpbA / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Koveal, D. / Peti, W. / Page, R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Ligand Binding Reduces Conformational Flexibility in the Active Site of Tyrosine Phosphatase Related to Biofilm Formation A (TpbA) from Pseudomonasaeruginosa.
著者: Koveal, D. / Clarkson, M.W. / Wood, T.K. / Page, R. / Peti, W.
履歴
登録2013年1月26日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月22日Group: Database references
改定 1.22013年6月12日Group: Database references
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Putative uncharacterized protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3681
ポリマ－21,3681
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 Putative uncharacterized protein


分子量: 21368.254 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: UCBPP-PA14 / 遺伝子: PA14_13660 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q02S50, UniProt: A0A0H2ZFK2*PLUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1223D CBCA(CO)NH
1323D C(CO)NH
1423D HNCA
1523D HN(CA)CB
1623D HBHA(CO)NH
1713D 1H-15N NOESY
1832D 1H-1H TOCSY
1932D 1H-1H NOESY
11023D (H)CCH-TOCSY
11123D (H)CCH-COSY
11223D (H)CCH-TOCSY
11323D 1H-13C NOESY
11412D 1H-15N HSQC
11523D HN(CA)CB
11643D 1H-13C NOESY

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.1 mM [U-99% 15N] TpbA, 10 mM TRIS, 100 mM sodium chloride, 0.5 mM TCEP, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] TpbA, 10 mM TRIS, 100 mM sodium chloride, 0.5 mM TCEP-8, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31.0 mM TpbA-9, 10 mM TRIS, 100 mM sodium chloride, 0.5 mM TCEP, 100% D2O100% D2O
41.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N; U-48% 2H] TpbA, 10 mM TRIS, 100 mM sodium chloride, 0.5 mM TCEP, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.1 mMTpbA-1[U-99% 15N]1
10 mMTRIS-21
100 mMsodium chloride-31
0.5 mMTCEP-41
1.0 mMTpbA-5[U-99% 13C; U-99% 15N]2
10 mMTRIS-62
100 mMsodium chloride-72
0.5 mMTCEP-82
1.0 mMTpbA-93
10 mMTRIS-103
100 mMsodium chloride-113
0.5 mMTCEP-123
1.0 mMTpbA-13[U-99% 13C; U-99% 15N; U-48% 2H]4
10 mMTRIS-144
100 mMsodium chloride-154
0.5 mMTCEP-164
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 7.8 / 圧: ambient / 温度: 298 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

-
解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
CARAKeller and Wuthrichpeak picking
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
CYANA_2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CNS_1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
TALOS+Cornilescu, Delaglio and Baxdihedral angle restraints
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: RECOORD scripts were used (Nederveen et al. Proteins. 2005.)
NMR constraintsNOE constraints total: 2504 / NOE intraresidue total count: 581 / NOE long range total count: 707 / NOE medium range total count: 515 / NOE sequential total count: 701 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 135 / Protein psi angle constraints total count: 135
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum torsion angle constraint violation: 4.83 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.3 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.0175 Å / Distance rms dev error: 0.001 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る