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万見
- PDB-2m2f: The membran-proximal domain of ADAM17 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m2f
タイトルThe membran-proximal domain of ADAM17
要素Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 17
キーワードHYDROLASE REGULATOR / ADAM17 / Membrane-proximal domain / Closed conformer
機能・相同性
機能・相同性情報


ADAM 17 endopeptidase / regulation of mast cell apoptotic process / positive regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / signal release / metalloendopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / cellular response to high density lipoprotein particle stimulus / production of molecular mediator involved in inflammatory response / Constitutive Signaling by NOTCH1 t(7;9)(NOTCH1:M1580_K2555) Translocation Mutant / Notch receptor processing / interleukin-6 receptor binding ...ADAM 17 endopeptidase / regulation of mast cell apoptotic process / positive regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / signal release / metalloendopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / cellular response to high density lipoprotein particle stimulus / production of molecular mediator involved in inflammatory response / Constitutive Signaling by NOTCH1 t(7;9)(NOTCH1:M1580_K2555) Translocation Mutant / Notch receptor processing / interleukin-6 receptor binding / tumor necrosis factor binding / positive regulation of T cell chemotaxis / TNF signaling / cytokine precursor processing / regulation of axon regeneration / positive regulation of leukocyte chemotaxis / metallodipeptidase activity / Release of Hh-Np from the secreting cell / Regulated proteolysis of p75NTR / commissural neuron axon guidance / regulation of neuron migration / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / neutrophil mediated immunity / germinal center formation / Notch binding / wound healing, spreading of epidermal cells / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cold-induced thermogenesis / CD163 mediating an anti-inflammatory response / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / cell adhesion mediated by integrin / Signaling by EGFR / amyloid precursor protein catabolic process / cytokine binding / Collagen degradation / membrane protein ectodomain proteolysis / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Growth hormone receptor signaling / Nuclear signaling by ERBB4 / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / spleen development / positive regulation of chemokine production / Notch signaling pathway / B cell differentiation / PDZ domain binding / cell motility / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / metalloendopeptidase activity / protein processing / SH3 domain binding / epidermal growth factor receptor signaling pathway / metallopeptidase activity / positive regulation of tumor necrosis factor production / integrin binding / T cell differentiation in thymus / peptidase activity / actin cytoskeleton / negative regulation of neuron projection development / positive regulation of cell growth / endopeptidase activity / response to lipopolysaccharide / response to hypoxia / cell adhesion / defense response to Gram-positive bacterium / positive regulation of cell migration / apical plasma membrane / membrane raft / response to xenobiotic stimulus / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / proteolysis / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Echistatin - #30 / Echistatin / ADAM17, membrane-proximal domain / Membrane-proximal domain, switch, for ADAM17 / Metallo-peptidase family M12 / ADAM10/ADAM17 catalytic domain / : / Disintegrin / Disintegrin domain profile. / Homologues of snake disintegrins ...Echistatin - #30 / Echistatin / ADAM17, membrane-proximal domain / Membrane-proximal domain, switch, for ADAM17 / Metallo-peptidase family M12 / ADAM10/ADAM17 catalytic domain / : / Disintegrin / Disintegrin domain profile. / Homologues of snake disintegrins / Disintegrin domain / Disintegrin domain superfamily / Peptidase M12B, ADAM/reprolysin / ADAM type metalloprotease domain profile. / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 17
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Duesterhoeft, S. / Jung, S. / Hung, C. / Tholey, A. / Soennichsen, F.D. / Groetzinger, J. / Lorenzen, I.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2013
タイトル: Membrane-proximal domain of a disintegrin and metalloprotease-17 represents the putative molecular switch of its shedding activity operated by protein-disulfide isomerase.
著者: Dusterhoft, S. / Jung, S. / Hung, C.W. / Tholey, A. / Sonnichsen, F.D. / Grotzinger, J. / Lorenzen, I.
履歴
登録2012年12月20日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 17


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9051
ポリマ－9,9051
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 17 / ADAM 17 / Snake venom-like protease / TNF-alpha convertase / TNF-alpha-converting enzyme


分子量: 9905.123 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 581-642 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADAM17, CSVP, TACE / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P78536, ADAM 17 endopeptidase
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR / 詳細: Memnbran proximal domain of ADAM17
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNCA
1313D HNCO
1413D HN(CO)CA
1513D H(CCO)NH
1613D HN(CA)CO
1713D HN(CO)CA
1813D CBCA(CO)NH
1913D HN(CA)CB
11013D 1H-15N NOESY
11113D 1H-15N TOCSY
11213D 1H-13C NOESY
11313D 1H-13C NOESY aliphatic

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試料調製

詳細内容: 1.0 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 1.0 mM / 構成要素: entity-1 / Isotopic labeling: [U-100% 13C; U-100% 15N]
試料状態イオン強度: 0.15 / pH: 7.4 / 圧: ambient / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Bruker Avance 600 / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
NMRPipeJohnson, One Moon Scientific解析
NMRPipeJohnson, One Moon Scientificデータ解析
CYANA精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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