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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2m26 | ||||||
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タイトル | NMR structure of the C-terminal domain of the protein HCFC1 from Mus musculus | ||||||
![]() | HCF C-terminal chain 1 | ||||||
![]() | CELL CYCLE / JCSG / PSI-Biology / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / Partnership for Stem Cell Biology / STEMCELL | ||||||
機能・相同性 | ![]() Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / release from viral latency / UCH proteinases / HATs acetylate histones / blastocyst hatching / Set1C/COMPASS complex / NSL complex / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / regulation of protein-containing complex assembly ...Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / release from viral latency / UCH proteinases / HATs acetylate histones / blastocyst hatching / Set1C/COMPASS complex / NSL complex / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / regulation of protein-containing complex assembly / chromatin DNA binding / chromatin organization / : / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / protein stabilization / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / neuronal cell body / chromatin binding / positive regulation of gene expression / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 溶液NMR / molecular dynamics | ||||||
Model details | lowest energy, model 1 | ||||||
![]() | Serrano, P. / Geralt, M. / Dutta, S.K. / Wuthrich, K. / Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for Stem Cell Biology (STEMCELL) | ||||||
![]() | ![]() タイトル: NMR structure of the C-terminal domain of the protein HCFC1 from Mus musculus 著者: Serrano, P. / Wuthrich, K. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 763.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 646.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13347.041 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1896-2020 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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試料調製
詳細 | 内容: 1.2 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] protein, 50 mM sodium chloride, 20 mM sodium phosphate, 5 mM sodium azide, 95% H2O/5% D2O 溶媒系: 95% H2O/5% D2O | ||||||||||||||||||||
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試料 |
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試料状態 | イオン強度: 0.22 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター |
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解析
NMR software |
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精密化 | 手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1 | |||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | |||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |