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- PDB-2lxm: Lip5-chmp5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lxm
タイトルLip5-chmp5
要素
  • Charged multivesicular body protein 5
  • Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 homolog
キーワードPROTEIN TRANSPORT / MIT
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole / ESCRT III complex disassembly / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / cellular response to muramyl dipeptide ...viral budding / multivesicular body-lysosome fusion / amphisome membrane / vesicle fusion with vacuole / ESCRT III complex disassembly / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / cellular response to muramyl dipeptide / regulation of centrosome duplication / nuclear membrane reassembly / multivesicular body sorting pathway / vesicle budding from membrane / midbody abscission / membrane fission / plasma membrane repair / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body membrane / multivesicular body assembly / regulation of mitotic spindle assembly / mitotic metaphase chromosome alignment / nucleus organization / viral budding via host ESCRT complex / autophagosome membrane / regulation of receptor recycling / autophagosome maturation / nuclear pore / multivesicular body / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / viral budding from plasma membrane / erythrocyte differentiation / macroautophagy / Budding and maturation of HIV virion / kinetochore / autophagy / protein transport / cellular response to lipopolysaccharide / midbody / endosome membrane / cadherin binding / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein vta1 / Vta1/Callose synthase, N-terminal domain superfamily / Vta1/callose synthase, N-terminal / Vta1, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein Vta1-like / Vta1 like / Vta1 C-terminal domain / Snf7 family / Snf7 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat ...Vacuolar protein sorting-associated protein vta1 / Vta1/Callose synthase, N-terminal domain superfamily / Vta1/callose synthase, N-terminal / Vta1, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein Vta1-like / Vta1 like / Vta1 C-terminal domain / Snf7 family / Snf7 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 homolog / Charged multivesicular body protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsfewest violations, model 1
データ登録者Skalicky, J.J. / Sundquist, W.I.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Interactions of the Human LIP5 Regulatory Protein with Endosomal Sorting Complexes Required for Transport.
著者: Skalicky, J.J. / Arii, J. / Wenzel, D.M. / Stubblefield, W.M. / Katsuyama, A. / Uter, N.T. / Bajorek, M. / Myszka, D.G. / Sundquist, W.I.
履歴
登録2012年8月29日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月16日Group: Database references
改定 1.22016年4月27日Group: Structure summary
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 homolog
B: Charged multivesicular body protein 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,5122
ポリマ－25,5122
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 500structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 homolog / Dopamine-responsive gene 1 protein / DRG-1 / LYST-interacting protein 5 / LIP5 / SKD1-binding protein 1 / SBP1


分子量: 19215.205 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-168 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C6orf55, HSPC228, My012, VTA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NP79
#2: タンパク質 Charged multivesicular body protein 5 / Chromatin-modifying protein 5 / SNF7 domain-containing protein 2 / Vacuolar protein sorting- ...Chromatin-modifying protein 5 / SNF7 domain-containing protein 2 / Vacuolar protein sorting-associated protein 60 / Vps60 / hVps60


分子量: 6296.492 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 139-195 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: C9orf83, CGI-34, CHMP5, HSPC177, PNAS-114, PNAS-2, SNF7DC2
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NZZ3

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-13C NOESY aliphatic
1213D 1H-13C NOESY aromatic
1312D 1H-15N HSQC
1412D 1H-13C HSQC aliphatic
1512D 1H-13C HSQC aromatic
1613D HN(CA)CB
1713D CBCA(CO)NH
1813D HBHA(CO)NH
1913D (H)CCH-TOCSY
11013D HNHA
11113D H(CCO)NH
11213D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細内容: 0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] LIP5(1-168), 0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] CHMP5(139-195), 25 mM sodium phosphate, 50 mM sodium chloride, 0.5 mM DTT, 0.1 mM EDTA, 92% H2O/8% D2O
溶媒系: 92% H2O/8% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMLIP5(1-168)-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.5 mMCHMP5(139-195)-2[U-100% 13C; U-100% 15N]1
25 mMsodium phosphate-31
50 mMsodium chloride-41
0.5 mMDTT-51
0.1 mMEDTA-61
試料状態イオン強度: 75 / pH: 6.3 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian DirectDriveVarianDirect Drive9002

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解析

NMR software
名称開発者分類
SparkyGoddardデータ解析
XPLOR-NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 500 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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