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万見
- PDB-2ltr: Solution structure of RDE-4(32-136) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ltr
タイトルSolution structure of RDE-4(32-136)
要素Protein RDE-4
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RDE-4 / dsRBD1 / RNAi / RDE-4DC
機能・相同性
機能・相同性情報


MicroRNA (miRNA) biogenesis / Small interfering RNA (siRNA) biogenesis / PKR-mediated signaling / regulation of regulatory ncRNA processing / RISC-loading complex / regulatory ncRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / siRNA binding / siRNA processing / RISC complex / double-stranded RNA binding ...MicroRNA (miRNA) biogenesis / Small interfering RNA (siRNA) biogenesis / PKR-mediated signaling / regulation of regulatory ncRNA processing / RISC-loading complex / regulatory ncRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / siRNA binding / siRNA processing / RISC complex / double-stranded RNA binding / single-stranded RNA binding / ribonucleoprotein complex / protein homodimerization activity / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Double Stranded RNA Binding Domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DRBM domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Deshmukh, M. / Chiliveri, S.
引用
ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2014
タイトル: Structure of RDE-4 dsRBDs and mutational studies provide insights into dsRNA recognition in the Caenorhabditis elegans RNAi pathway.
著者: Chiliveri, S.C. / Deshmukh, M.V.
#1: ジャーナル: Biomol.Nmr Assign. / 年: 2011
タイトル: Backbone and sidechain methyl Ile (delta1), Leu and Val chemical shift assignments of RDE-4 (1-243), an RNA interference initiation protein in C. elegans.
著者: Chiliveri, S.C. / Kumar, S. / Marelli, U.K. / Deshmukh, M.V.
履歴
登録2012年5月31日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月12日Group: Database references
改定 1.22016年4月27日Group: Structure summary
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein RDE-4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8611
ポリマ－27,8611
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Protein RDE-4 / RNA interference promoting factor


分子量: 27860.629 Da / 分子数: 1 / 断片: dsRBD1 (UniProt residues 32-136) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: rde-4, T20G5.11 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G5EBF5

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Solution structure of RDE-4(32-136) containing N-terminal helix, dsRBD1 and part of the linker
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1223D HNCO
1323D HNCA
1423D HN(COCA)CB
1523D HN(CO)CA
1623D HN(CA)CO
1723D HN(CA)CB
1833D H(CCCO)NH TOCSY
1933D (H)C(CCO)NH TOCSY
11013D 1H-15N NOESY
11143D 1H-13C(Me-Only) NOESY
11243D 1H-13C NOESY aromatic
11352D 1H-13C HSQC
11422D 1H-13C HSQC
11542D 1H-13C HSQC
21612D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1200 uM [U-100% 15N] RDE-4DC, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
2500 uM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H] RDE-4DC, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
3500 uM [U-100% 15N; U-100% 13C; U-100% 2H] RDE-4DC with [U-100% 1H] Val, Leu, and Ile RDE-4DC, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
4500 uM [U-100% 15N; U-100% 2H] RDE-4DC with [U-100% 13C-methyl] Val, Leu, and Ile (d1) and [U-100% 1H] Ile, Leu, Val and Phe RDE-4DC, 500 uM [U-100% 15N; U-100% 2H] RDE-4DC with [U-100% 13C-methyl] Val, Leu, and Ile (d1) and [U-100% 1H] Ile, Leu, Val and Tyr RDE-4DC, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
5200 uM [U-10% 13C] RDE-4DC, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
6300 uM RDE-4DC, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
200 uMRDE-4DC-1[U-100% 15N]1
500 uMRDE-4DC-2[U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H]2
500 uMRDE-4DC-3[U-100% 15N; U-100% 13C; U-100% 2H] RDE-4DC with [U-100% 1H] Val, Leu, and Ile3
500 uMRDE-4DC-4[U-100% 15N; U-100% 2H] RDE-4DC with [U-100% 13C-methyl] Val, Leu, and Ile (d1) and [U-100% 1H] Ile, Leu, Val and Phe4
500 uMRDE-4DC-5[U-100% 15N; U-100% 2H] RDE-4DC with [U-100% 13C-methyl] Val, Leu, and Ile (d1) and [U-100% 1H] Ile, Leu, Val and Tyr4
200 uMRDE-4DC-6[U-10% 13C]5
300 uMRDE-4DC-76
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
10.157ambient 298 K
20.37ambient 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurstructure validation
TopSpinBruker Biospincollection
NMRViewJohnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
CARAKeller and Wuethrichchemical shift assignment
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE PROTEIN USED IN THIS STUDY (UNP RESIDUES 1-243) IS A FRAGMENT OF RDE-4, AN RNAI INITIATOR PROTEIN IN C. ELEGANS. IT CONSISTS OF FOUR REGIONS, WHICH ARE THE N-TERMINAL REGION (1-43), ...詳細: THE PROTEIN USED IN THIS STUDY (UNP RESIDUES 1-243) IS A FRAGMENT OF RDE-4, AN RNAI INITIATOR PROTEIN IN C. ELEGANS. IT CONSISTS OF FOUR REGIONS, WHICH ARE THE N-TERMINAL REGION (1-43), DSRBD1 (44-107), LINKER (108-168), AND DSRBD2 (169-235). IN THE COURSE OF ASSIGNMENTS AND STRUCTURE CALCULATION, A PART OF THE LINKER (RESIDUES 126-149) IS FOUND TO BE HIGHLY FLEXIBLE. NO SPATIAL INTER-DOMAIN CONTACTS WERE OBSERVED BETWEEN THE TWO DSRBDS. THEREFORE, SOLUTION STRUCTURES OF DSRBD1 AND DSRBD2 WERE CALCULATED SEPARATELY. FOR 2LTR, RIGID PART OF N-TERMINAL REGION (32-43), DSRBD1 (44-107) AND LINKER REGION (108-136) WERE USED TO CALCULATE THE FINAL STRUCTURES, WHEREAS FOR 2LTS, RIGID PART OF THE LINKER (150-168) AND DSRBD2 (169-235) WERE CHOSEN FOR THE CALCULATION OF THE FINAL STRUCTURES. THE RELATIVE ORIENTATION BETWEEN TWO STRUCTURES COULD NOT BE DETERMINED DUE TO THE FLEXIBLE NATURE OF THE LINKER.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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