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万見
- PDB-2lsv: The NMR high resolution structure of yeast Tah1 in complex with t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lsv
タイトルThe NMR high resolution structure of yeast Tah1 in complex with the Hsp90 C-terminal tail
要素
  • ATP-dependent molecular chaperone HSP82
  • TPR repeat-containing protein associated with Hsp90
キーワードCHAPERONE-BINDING PROTEIN/CHAPERONE / CHAPERONE-BINDING PROTEIN-CHAPERONE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


The NLRP3 inflammasome / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / HSF1-dependent transactivation / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / R2TP complex / response to oxygen levels ...The NLRP3 inflammasome / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / HSF1-dependent transactivation / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / R2TP complex / response to oxygen levels / protein targeting to mitochondrion / box C/D snoRNP assembly / regulation of telomere maintenance / response to osmotic stress / 'de novo' protein folding / protein maturation / proteasome assembly / Neutrophil degranulation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / protein refolding / protein stabilization / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...: / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / TPR repeat region circular profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent molecular chaperone HSP82 / TPR repeat-containing protein associated with Hsp90
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Back, R. / Dominguez, C. / Rothe, B. / Bobo, C. / Beaufils, C. / Morera, S. / Meyer, P. / Charpentier, B. / Branlant, C. / Allain, F. / Manival, X.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: High-Resolution Structural Analysis Shows How Tah1 Tethers Hsp90 to the R2TP Complex.
著者: Back, R. / Dominguez, C. / Rothe, B. / Bobo, C. / Beaufils, C. / Morera, S. / Meyer, P. / Charpentier, B. / Branlant, C. / Allain, F.H. / Manival, X.
履歴
登録2012年5月7日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年10月2日Group: Database references
改定 1.22013年10月30日Group: Database references
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TPR repeat-containing protein associated with Hsp90
B: ATP-dependent molecular chaperone HSP82


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4312
ポリマ－13,4312
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 TPR repeat-containing protein associated with Hsp90


分子量: 12392.942 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: TAH1, YCR060W, YCR60W / プラスミド: pKHS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25638
#2: タンパク質・ペプチド ATP-dependent molecular chaperone HSP82 / 82 kDa heat shock protein / Heat shock protein Hsp90 heat-inducible isoform


分子量: 1038.041 Da / 分子数: 1 / Fragment: C-terminal tail / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P02829

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HNCA
1312D 1H-13C HSQC
1413D H(CCO)NH
1512D F1-filtered, F2-filtered NOESY
1612D 1H-13C HSQC aliphatic
1713D 13C F1-filtered, F3 edited NOESY
1813D 15N F1-filtered, F2 edited NOESY
1922D 1H-13C HSQC aliphatic
11022D 1H-13C HSQC aromatic
11122D F1-filtered, F2-filtered NOESY
11222D 13C F1-filtered, F2-edited NOESY
11323D 13C F1-filtered, F3-edited NOESY aliphatic
11423D 13C F1-filtered, F3-edited NOESY aromatic
11512D 1H-15N HSQC
11613D 1H-13C NOESY aliphatic
11713D 1H-13C NOESY aromatic
11813D 1H-15N NOESY
11912D F1-filterd, F2-filtered TOCSY
12012D 1H-13C HSQC aromatic

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein_1, 1 mM protein_2, 10 mM sodium phosphate, 150 mM sodium chloride, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
21 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein_1, 1 mM protein_2, 10 mM sodium phosphate, 150 mM sodium chloride, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMentity_1-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
1 mMentity_2-21
10 mMsodium phosphate-31
150 mMsodium chloride-41
1 mMentity_1-5[U-100% 13C; U-100% 15N]2
1 mMentity_2-62
10 mMsodium phosphate-72
150 mMsodium chloride-82
試料状態イオン強度: 0.15 / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 288 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVIIIBrukerAVIII5001
Bruker AVIIIBrukerAVIII7002
Bruker AvanceBrukerAVANCE9003

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
SparkyGoddardchemical shift assignment
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
AmberCase, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, ... and Kollman精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2715 / NOE intraresidue total count: 629 / NOE long range total count: 586 / NOE medium range total count: 788 / NOE sequential total count: 712
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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