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万見
- PDB-2lou: AR55 solubilised in DPC micelles -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lou
タイトルAR55 solubilised in DPC micelles
要素Apelin receptor
キーワードMEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


apelin receptor activity / apelin receptor signaling pathway / regulation of gap junction assembly / positive regulation of G protein-coupled receptor internalization / vascular associated smooth muscle cell differentiation / atrioventricular valve development / regulation of body fluid levels / venous blood vessel development / positive regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / endocardial cushion formation ...apelin receptor activity / apelin receptor signaling pathway / regulation of gap junction assembly / positive regulation of G protein-coupled receptor internalization / vascular associated smooth muscle cell differentiation / atrioventricular valve development / regulation of body fluid levels / venous blood vessel development / positive regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / endocardial cushion formation / negative regulation of cAMP-mediated signaling / coronary vasculature development / adult heart development / vasculature development / aorta development / ventricular septum morphogenesis / blood vessel development / heart looping / vasculogenesis / gastrulation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / G protein-coupled receptor activity / positive regulation of angiogenesis / signaling receptor activity / heart development / G alpha (i) signalling events / regulation of gene expression / angiogenesis / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of gene expression / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Apelin receptor / : / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family)
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
Model detailsExtended conformation, model 13
データ登録者Langelaan, D.N. / Rainey, J.K.
引用
ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2013
タイトル: Structural features of the apelin receptor N-terminal tail and first transmembrane segment implicated in ligand binding and receptor trafficking.
著者: Langelaan, D.N. / Reddy, T. / Banks, A.W. / Dellaire, G. / Dupre, D.J. / Rainey, J.K.
#1: ジャーナル: J Phys Chem Lett / 年: 2017
タイトル: Preserved Transmembrane Segment Topology, Structure, and Dynamics in Disparate Micellar Environments.
著者: Langelaan, D.N. / Pandey, A. / Sarker, M. / Rainey, J.K.
履歴
登録2012年1月27日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月22日Group: Database references
改定 1.22017年5月24日Group: Database references
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Apelin receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,3061
ポリマ－7,3061
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)40 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1extended conformation

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要素

#1: タンパク質 Apelin receptor / Angiotensin receptor-like 1 / G-protein coupled receptor APJ / G-protein coupled receptor HG11


分子量: 7306.109 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-55 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: APLNR, AGTRL1, APJ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35414

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: Solution NMR structure of the N-terminus and first transmembrane segment of apelin receptor solubilised in DPC micelles
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-13C HSQC/HMQC
1212D 1H-15N HSQC/HMQC
1313D HNCA
1413D HN(CA)CB
1513D HNCO
1613D HN(CO)CA
1713D 1H-15N NOESY
1813D (H)CCH-TOCSY
1912D 1H-15N HSQC/HMQC
11013D 1H-15N NOESY
111113Cfilt NOESY (H[{N|C}] H.NOESY)
11212D 1H-13C HSQC/HMQC
11312D 1H-15N HSQC/HMQC
11413D (H)CCH-TOCSY
11513D 1H-13C NOESY
116113CHSQC arom*800 (H[C[caro]])

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試料調製

詳細内容: 1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] AR55, 150 mM [U-99% 2H] DPC, 20 mM sodium acetate, 1 mM sodium azide, 1 mM DSS, 10 mM [U-99% 2H] DTT, 95% H2O/5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMAR55-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
150 mMDPC-2[U-99% 2H]1
20 mMsodium acetate-31
1 mMsodium azide-41
1 mMDSS-51
10 mMDTT-6[U-99% 2H]1
試料状態pH: 4 / 温度: 310 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian INOVAVarianINOVA8002
Bruker Avance IIIBrukerAVANCE III7003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CcpNmr Analysis2.1CCPNchemical shift assignment
CcpNmr Analysis2.1CCPNpeak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: extended conformation
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 40

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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