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万見
- PDB-2lna: Solution NMR Structure of the mitochondrial inner membrane domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lna
タイトルSolution NMR Structure of the mitochondrial inner membrane domain (residues 164-251), FtsH_ext, from the paraplegin-like protein AFG3L2 from Homo sapiens, Northeast Structural Genomics Consortium Target HR6741A
要素AFG3-like protein 2
キーワードHYDROLASE / Structural Genomics / NORTHEAST STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM (NESG) / PSI-Biology / Protein Structure Initiative / MPP / Mitochondrial Protein Partnership
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to glutathione / m-AAA complex / mitochondrial protein processing / mitochondrial protein quality control / regulation of calcium import into the mitochondrion / Processing of SMDT1 / mitochondrial calcium ion homeostasis / membrane protein proteolysis / calcium import into the mitochondrion / righting reflex ...cellular response to glutathione / m-AAA complex / mitochondrial protein processing / mitochondrial protein quality control / regulation of calcium import into the mitochondrion / Processing of SMDT1 / mitochondrial calcium ion homeostasis / membrane protein proteolysis / calcium import into the mitochondrion / righting reflex / cristae formation / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / nerve development / muscle cell development / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / mitochondrial fusion / neuromuscular junction development / ATP-dependent peptidase activity / protein maturation / protein autoprocessing / regulation of multicellular organism growth / Mitochondrial protein degradation / myelination / axonogenesis / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / protein processing / metallopeptidase activity / unfolded protein binding / mitochondrial inner membrane / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / proteolysis / zinc ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
name from scop - #20 / : / name from scop / Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase, FtsH / Peptidase M41 / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / AAA ATPase, AAA+ lid domain ...name from scop - #20 / : / name from scop / Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Peptidase, FtsH / Peptidase M41 / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial inner membrane m-AAA protease component AFG3L2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Ramelot, T.A. / Yang, Y. / Lee, H. / Janua, H. / Kohan, E. / Shastry, R. / Acton, T.B. / Xiao, R. / Everett, J.K. / Prestegard, J.H. ...Ramelot, T.A. / Yang, Y. / Lee, H. / Janua, H. / Kohan, E. / Shastry, R. / Acton, T.B. / Xiao, R. / Everett, J.K. / Prestegard, J.H. / Montelione, G.T. / Kennedy, M.A. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) / Mitochondrial Protein Partnership (MPP)
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2013
タイトル: NMR structure and MD simulations of the AAA protease intermembrane space domain indicates peripheral membrane localization within the hexaoligomer.
著者: Ramelot, T.A. / Yang, Y. / Sahu, I.D. / Lee, H.W. / Xiao, R. / Lorigan, G.A. / Montelione, G.T. / Kennedy, M.A.
履歴
登録2011年12月20日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月21日Group: Structure summary
改定 1.22013年10月30日Group: Database references
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AFG3-like protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4941
ポリマ－11,4941
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 AFG3-like protein 2 / Paraplegin-like protein


分子量: 11493.874 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 164-251 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AFG3L2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pMgK
参照: UniProt: Q9Y4W6, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HNCO
1413D CBCA(CO)NH
1513D HN(CA)CB
1613D 1H-13C arom NOESY
1713D 1H-13C NOESYaliph
1813D 1H-15N NOESY
1922D 1H-13C HSQC aliphatic
11022D 1H-15N hetNOE
11113D HN(CO)CA
11213D (H)CCH-TOCSY
11313D (H)CCH-COSY
11413D H(CCO)NH
11513D C(CO)NH
11613D HBHA(CO)NH
11734D CC-HMQC-NOESY-HMQC
11832D 1H-15N HSQC
11933D CCH-TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.7 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] HR6741A, 200 mM sodium chloride, 20 mM MES, 5 mM calcium chloride, 10 mM DTT, 10 uM DSS, 0.02 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.0 mM NC5 HR6741A, 200 mM sodium chloride, 20 mM MES, 5 mM calcium chloride, 10 mM DTT, 10 uM DSS, 0.02 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.7 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] HR6741A, 200 mM sodium chloride, 20 mM MES, 5 mM calcium chloride, 10 mM DTT, 10 uM DSS, 0.02 % sodium azide, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.7 mMHR6741A-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
200 mMsodium chloride-21
20 mMMES-31
5 mMcalcium chloride-41
10 mMDTT-51
10 uMDSS-61
0.02 %sodium azide-71
1.0 mMHR6741A-8NC52
200 mMsodium chloride-92
20 mMMES-102
5 mMcalcium chloride-112
10 mMDTT-122
10 uMDSS-132
0.02 %sodium azide-142
0.7 mMHR6741A-15[U-100% 13C; U-100% 15N]3
200 mMsodium chloride-163
20 mMMES-173
5 mMcalcium chloride-183
10 mMDTT-193
10 uMDSS-203
0.02 %sodium azide-213
試料状態pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceIIIBrukerAVANCE III8501
Varian INOVAVarianINOVA6002
Bruker AvanceIIIBrukerAVANCE III6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CNS1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNS1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Readgeometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrichgeometry optimization
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
AutoStructure2.1Huang, Tejero, Powers and Montelioneデータ解析
AutoStructure2.1Huang, Tejero, Powers and Montelione精密化
NMRPipe2008 linux9Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TopSpin2.1.4 and 3.1Bruker Biospincollection
VnmrJVariancollection
PINEBahrami, Markley, Assadi, and Eghbalniachemical shift assignment
Sparky3.113Goddardデータ解析
TALOS+1.2009.0721.18Shen, Cornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
PALES2000PALES (Zweckstetter, Bax)geometry optimization
PSVS1.4Bhattacharya, Montelione構造決定
X-PLOR NIH2.25Schwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: CNS refinement in explicit water + two sets of NH RDCs
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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