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- PDB-2llp: Solution structure of a THP type 1 alpha 1 collagen fragment (772-786) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2llp
タイトルSolution structure of a THP type 1 alpha 1 collagen fragment (772-786)
要素Collagen alpha-1(I) chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / CONTRACTILE PROTEIN / triple helical peptide / Structural Genomics / Structural Proteomics in Europe 2 / SPINE-2
機能・相同性
機能・相同性情報


collagen type I trimer / cellular response to vitamin E / tooth mineralization / cellular response to fluoride / Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / collagen biosynthetic process / Collagen chain trimerization / Defective VWF binding to collagen type I / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength ...collagen type I trimer / cellular response to vitamin E / tooth mineralization / cellular response to fluoride / Anchoring fibril formation / Crosslinking of collagen fibrils / collagen biosynthetic process / Collagen chain trimerization / Defective VWF binding to collagen type I / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / platelet-derived growth factor binding / Enhanced cleavage of VWF variant by ADAMTS13 / Defective VWF cleavage by ADAMTS13 variant / bone trabecula formation / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / intramembranous ossification / Extracellular matrix organization / cartilage development involved in endochondral bone morphogenesis / embryonic skeletal system development / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / skin morphogenesis / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / endochondral ossification / Platelet Adhesion to exposed collagen / collagen fibril organization / face morphogenesis / response to steroid hormone / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Scavenging by Class A Receptors / MET activates PTK2 signaling / GP1b-IX-V activation signalling / Syndecan interactions / skin development / blood vessel development / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / Platelet Aggregation (Plug Formation) / Collagen degradation / Non-integrin membrane-ECM interactions / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / protein localization to nucleus / negative regulation of cell-substrate adhesion / ECM proteoglycans / response to hyperoxia / Integrin cell surface interactions / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / response to mechanical stimulus / response to cAMP / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / GPVI-mediated activation cascade / cellular response to retinoic acid / extracellular matrix organization / cellular response to epidermal growth factor stimulus / ossification / visual perception / secretory granule / skeletal system development / Cell surface interactions at the vascular wall / response to insulin / cellular response to amino acid stimulus / sensory perception of sound / cellular response to glucose stimulus / response to hydrogen peroxide / cellular response to mechanical stimulus / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / osteoblast differentiation / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein transport / cellular response to tumor necrosis factor / response to estradiol / protease binding / collagen-containing extracellular matrix / positive regulation of cell migration / response to xenobiotic stimulus / endoplasmic reticulum lumen / positive regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / : / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain ...Fibrillar collagen, C-terminal / Fibrillar collagen C-terminal domain / Fibrillar collagen C-terminal non-collagenous (NC1) domain profile. / Fibrillar collagens C-terminal domain / : / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies)
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen alpha-1(I) chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, minimisation
Model detailsfewest violations, model 1
データ登録者Bertini, I. / Fragai, M. / Luchinat, C. / Melikian, M. / Toccafondi, M. / Lauer, J.L. / Fields, G.B. / Structural Proteomics in Europe 2 (SPINE-2)
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2012
タイトル: Structural basis for matrix metalloproteinase 1-catalyzed collagenolysis.
著者: Bertini, I. / Fragai, M. / Luchinat, C. / Melikian, M. / Toccafondi, M. / Lauer, J.L. / Fields, G.B.
履歴
登録2011年11月15日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: audit_author / chem_comp_atom ...audit_author / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_keywords / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.SG_entry / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_keywords.text / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Collagen alpha-1(I) chain
B: Collagen alpha-1(I) chain
C: Collagen alpha-1(I) chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,9743
ポリマ－4,9743
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)30 / 900structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Collagen alpha-1(I) chain / Alpha-1 type I collagen


分子量: 1657.892 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 949-965 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthesis from Fmoc solid-phase chemistry / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02452

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1212D 1H-15N HSQC
1313D HNCA
1413D CBCA(CO)NH
1513D HN(CA)CB

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試料調製

詳細内容: 0.4-0.8 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] THP type I collagen, 150 mM sodium chloride, 10 mM calcium chloride, 0.1 mM zinc chloride, 20 mM [U-2H] tris buffer, 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMTHP type I collagen-1[U-98% 13C; U-98% 15N]0.4-0.81
150 mMsodium chloride-21
10 mMcalcium chloride-31
0.1 mMzinc chloride-41
20 mMtris buffer-5[U-2H]1
試料状態イオン強度: 0.15 / pH: 7.2 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE5001
Bruker AvanceBrukerAVANCE9002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2Guntert P.構造決定
CYANA2Guntert P.精密化
Amber8Case, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Kollman精密化
精密化手法: simulated annealing, minimisation / ソフトェア番号: 1
詳細: Annealing and structure calculation from constraints, minimisation by using AMBER force field and keeping the constraints
NMR constraintsNOE constraints total: 307 / NOE intraresidue total count: 125 / NOE long range total count: 103 / NOE medium range total count: 1 / NOE sequential total count: 78 / Protein chi angle constraints total count: 0 / Protein other angle constraints total count: 17 / Protein phi angle constraints total count: 17 / Protein psi angle constraints total count: 17
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 900 / 登録したコンフォーマーの数: 30

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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