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万見
- PDB-2ll6: Solution NMR structure of CaM bound to iNOS CaM binding domain peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ll6
タイトルSolution NMR structure of CaM bound to iNOS CaM binding domain peptide
要素
  • Calmodulin
  • Nitric oxide synthase, inducible
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of leukocyte mediated cytotoxicity / Inhibition of nitric oxide production / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / : / positive regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation ...positive regulation of leukocyte mediated cytotoxicity / Inhibition of nitric oxide production / peptidyl-cysteine S-nitrosylation / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / : / positive regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / regulation of cellular respiration / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / prostaglandin secretion / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / ROS and RNS production in phagocytes / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / positive regulation of DNA binding / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / response to corticosterone / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / organelle localization by membrane tethering / superoxide metabolic process / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / nitric-oxide synthase binding / presynaptic endocytosis / cortical cytoskeleton / regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / regulation of synaptic vesicle exocytosis / Phase 0 - rapid depolarisation / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / Ion transport by P-type ATPases / peroxisomal matrix / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / Calcineurin activates NFAT / nitric oxide mediated signal transduction / Regulation of MECP2 expression and activity / nitric-oxide synthase (NADPH) / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / DARPP-32 events / catalytic complex / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Smooth Muscle Contraction / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / nitric-oxide synthase activity / RHO GTPases activate IQGAPs / L-arginine catabolic process / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / activation of adenylate cyclase activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / calcium channel inhibitor activity / phosphatidylinositol 3-kinase binding / presynaptic cytosol / Activation of AMPK downstream of NMDARs / negative regulation of blood pressure / Ion homeostasis / response to hormone / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / eNOS activation / titin binding / enzyme regulator activity / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / sperm midpiece / regulation of calcium-mediated signaling / nitric oxide biosynthetic process / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / substantia nigra development
類似検索 - 分子機能
Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding ...Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / : / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Nitric oxide synthase, inducible / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
Model detailsminimized average structure, model 1
Model type detailsminimized average
データ登録者Piazza, M. / Futrega, K. / Spratt, D.E. / Dieckmann, T. / Guillemette, J.G.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Structure and Dynamics of Calmodulin (CaM) Bound to Nitric Oxide Synthase Peptides: Effects of a Phosphomimetic CaM Mutation.
著者: Piazza, M. / Futrega, K. / Spratt, D.E. / Dieckmann, T. / Guillemette, J.G.
履歴
登録2011年10月29日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
B: Nitric oxide synthase, inducible


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6892
ポリマ－18,6892
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1, CALM2, CAM2, CAMB, CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Nitric oxide synthase, inducible / Hepatocyte NOS / HEP-NOS / Inducible NO synthase / Inducible NOS / iNOS / NOS type II / Peptidyl- ...Hepatocyte NOS / HEP-NOS / Inducible NO synthase / Inducible NOS / iNOS / NOS type II / Peptidyl-cysteine S-nitrosylase NOS2


分子量: 1967.636 Da / 分子数: 1 / Fragment: Calmodulin-binding region residues 515-531 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NOS2, NOS2A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35228, nitric-oxide synthase (NADPH)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-15N HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1423D CBCA(CO)NH
1513D HNCA
1613D HNCO
1713D HBHA(CO)NH
1823D HNCA
1913D H(CCO)NH
11013D (H)CCH-TOCSY
11113D 1H-15N NOESY
11223D 1H-15N NOESY
11313D (H)CCH-COSY
11423D (H)CCH-COSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein_1, 1.0 mM protein_2, 100 mM potassium chloride, 10 mM calcium chloride, 0.2 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.0 mM protein_1, 1.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein_2, 100 mM potassium chloride, 10 mM calcium chloride, 0.2 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.0 mMentity_1-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
1.0 mMentity_2-21
100 mMpotassium chloride-31
10 mMcalcium chloride-41
0.2 mMsodium azide-51
1.0 mMentity_1-62
1.0 mMentity_2-7[U-99% 13C; U-99% 15N]2
100 mMpotassium chloride-82
10 mMcalcium chloride-92
0.2 mMsodium azide-102
試料状態pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX7002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSSOLVEBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
CNSSOLVEBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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