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万見
- PDB-2lkm: Structural Basis for Molecular Interactions Involving MRG Domains... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lkm
タイトルStructural Basis for Molecular Interactions Involving MRG Domains: Implications in Chromatin Biology
要素
  • Mortality factor 4-like protein 1
  • PHD finger protein 12
キーワードTRANSCRIPTION / protein-protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of double-strand break repair / NuA4 histone acetyltransferase complex / Sin3-type complex / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / transcription repressor complex / phosphatidylinositol binding / transcription corepressor binding / double-strand break repair via homologous recombination / transcription corepressor activity / nucleosome ...regulation of double-strand break repair / NuA4 histone acetyltransferase complex / Sin3-type complex / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / transcription repressor complex / phosphatidylinositol binding / transcription corepressor binding / double-strand break repair via homologous recombination / transcription corepressor activity / nucleosome / chromatin organization / HATs acetylate histones / regulation of apoptotic process / regulation of cell cycle / nuclear speck / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
MRG domain / PHD finger protein 12, MRG binding domain / PHD finger protein 12, MRG binding domain superfamily / PHD finger protein 12 MRG binding domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #220 / MRG / MRG domain / MRG, C-terminal domain superfamily / MRG / MRG domain profile. ...MRG domain / PHD finger protein 12, MRG binding domain / PHD finger protein 12, MRG binding domain superfamily / PHD finger protein 12 MRG binding domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #220 / MRG / MRG domain / MRG, C-terminal domain superfamily / MRG / MRG domain profile. / RNA binding activity-knot of a chromodomain / RNA binding activity-knot of a chromodomain / Enzyme I; Chain A, domain 2 / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / Forkhead-associated (FHA) domain / Chromo-like domain superfamily / SMAD/FHA domain superfamily / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHD finger protein 12 / Mortality factor 4-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsclosest to the average, model 1
データ登録者Xie, T. / Radhakrishnan, I.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Structural basis for molecular interactions involving MRG domains: implications in chromatin biology.
著者: Xie, T. / Graveline, R. / Kumar, G.S. / Zhang, Y. / Krishnan, A. / David, G. / Radhakrishnan, I.
履歴
登録2011年10月16日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月21日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHD finger protein 12
B: Mortality factor 4-like protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5922
ポリマ－24,5922
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 80structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質・ペプチド PHD finger protein 12 / PHD factor 1 / Pf1


分子量: 4721.349 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 200-241 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHF12, KIAA1523 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q96QT6
#2: タンパク質 Mortality factor 4-like protein 1 / MORF-related gene 15 protein / Protein MSL3-1 / Transcription factor-like protein MRG15


分子量: 19870.729 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 194-362 / Mutation: K201R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MORF4L1, MRG15, FWP006, HSPC008, HSPC061, PP368 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9UBU8

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HN(CA)CB
1313D CBCA(CO)NH
1413D HNCA
1513D HNCO
1613D 1H-15N NOESY
1723D 1H-13C NOESY aliphatic
1842D 1H-13C HSQC aromatic
1932D 1H-15N HSQC
11033D HN(CA)CB
11133D CBCA(CO)NH
11233D HNCA
11333D HNCO
11433D 1H-15N NOESY
11543D 1H-13C NOESY aliphatic
11622D 1H-13C HSQC aromatic
11743D HCACO
11823D (H)CCH-COSY
11923D (H)CCH-TOCSY
12043D (H)CCH-COSY
12143D (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.9 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein_1, 0.9 mM protein_2, 50 mM sodium phosphate, 10 % [U-100% 2H] D2O, 5 mM [U-2H] DTT, 0.2 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.9 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein_1, 0.9 mM protein_2, 50 mM potassium chloride, 100 % [U-100% 2H] D2O, 5 mM [U-2H] DTT, 0.2 % sodium azide, 100% D2O100% D2O
30.9 mM protein_1, 0.9 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein_2, 50 mM sodium phosphate, 10 % [U-100% 2H] D2O, 5 mM [U-2H] DTT, 0.2 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
40.9 mM protein_1, 0.9 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein_2, 50 mM sodium phosphate, 100 % [U-100% 2H] D2O, 5 mM [U-2H] DTT, 0.2 % sodium azide, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.9 mMentity_1-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
0.9 mMentity_2-21
50 mMsodium phosphate-31
10 %D2O-4[U-100% 2H]1
5 mMDTT-5[U-2H]1
0.2 %sodium azide-61
0.9 mMentity_1-7[U-100% 13C; U-100% 15N]2
0.9 mMentity_2-82
50 mMpotassium chloride-92
100 %D2O-10[U-100% 2H]2
5 mMDTT-11[U-2H]2
0.2 %sodium azide-122
0.9 mMentity_1-133
0.9 mMentity_2-14[U-100% 13C; U-100% 15N]3
50 mMsodium phosphate-153
10 %D2O-16[U-100% 2H]3
5 mMDTT-17[U-2H]3
0.2 %sodium azide-183
0.9 mMentity_1-194
0.9 mMentity_2-20[U-100% 13C; U-100% 15N]4
50 mMsodium phosphate-214
100 %D2O-22[U-100% 2H]4
5 mMDTT-23[U-2H]4
0.2 %sodium azide-244
試料状態pH: 6.8 / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
ARIA1.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
SparkyGoddardpeak picking
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardデータ解析
CNS1.1Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 4012 / NOE intraresidue total count: 1783 / NOE long range total count: 181 / NOE medium range total count: 467 / NOE sequential total count: 720 / Protein chi angle constraints total count: 134 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 268 / Protein psi angle constraints total count: 134
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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