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万見
- PDB-2lgx: NMR structure for Kindle-2 N-terminus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lgx
タイトルNMR structure for Kindle-2 N-terminus
要素Fermitin family homolog 2
キーワードCELL ADHESION / Kindlin / membrane / integrin activation
機能・相同性
機能・相同性情報


adherens junction maintenance / positive regulation of myosin light chain kinase activity / protein localization to cell junction / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / positive regulation of integrin activation / Cell-extracellular matrix interactions / type I transforming growth factor beta receptor binding / integrin activation / protein localization to membrane ...adherens junction maintenance / positive regulation of myosin light chain kinase activity / protein localization to cell junction / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / positive regulation of mesenchymal stem cell proliferation / positive regulation of integrin activation / Cell-extracellular matrix interactions / type I transforming growth factor beta receptor binding / integrin activation / protein localization to membrane / focal adhesion assembly / negative regulation of vascular permeability / regulation of cell morphogenesis / I band / limb development / negative regulation of fat cell differentiation / SMAD binding / positive regulation of focal adhesion assembly / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / lamellipodium membrane / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / stress fiber / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of stress fiber assembly / RAC1 GTPase cycle / substrate adhesion-dependent cell spreading / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / cell-matrix adhesion / positive regulation of GTPase activity / integrin-mediated signaling pathway / adherens junction / cytoplasmic side of plasma membrane / Wnt signaling pathway / positive regulation of protein localization to nucleus / actin filament binding / integrin binding / cell junction / actin binding / cell cortex / regulation of cell shape / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell adhesion / positive regulation of cell migration / focal adhesion / protein kinase binding / cell surface / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Kindlin/fermitin, PH domain / Kindlin/fermitin / Kindlin-2, N-terminal / Kindlin-2 N-terminal domain / FERM central domain / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH domain ...Kindlin/fermitin, PH domain / Kindlin/fermitin / Kindlin-2, N-terminal / Kindlin-2 N-terminal domain / FERM central domain / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Ubiquitin-like (UB roll) / PH-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fermitin family homolog 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Perera, H.D. / Ma, Y. / Yang, J. / Hirbawi, J. / Plow, E.F. / Qin, J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: Membrane Binding of the N-Terminal Ubiquitin-Like Domain of kindlin-2 Is Crucial for Its Regulation of Integrin Activation.
著者: Perera, H.D. / Ma, Y.Q. / Yang, J. / Hirbawi, J. / Plow, E.F. / Qin, J.
履歴
登録2011年8月3日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fermitin family homolog 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9881
ポリマ－12,9881
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Fermitin family homolog 2 / Kindlin-2 / Mitogen-inducible gene 2 protein / MIG-2 / Pleckstrin homology domain-containing family ...Kindlin-2 / Mitogen-inducible gene 2 protein / MIG-2 / Pleckstrin homology domain-containing family C member 1 / PH domain-containing family C member 1


分子量: 12987.990 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 1-105 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FERMT2, KIND2, MIG2, PLEKHC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96AC1

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HN(CA)CB
1513D HNCO
1613D HNCA
1713D H(CCO)NH
1813D C(CCO)NH
1913D (H)CCH-TOCSY
11013D 13C-15N NOESY
11122D 1H-1H TOCSY
11222D 1H-1H NOESY
11332D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 50 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 0.05 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM protein, 50 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 0.05 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.1 mM [U-100% 15N] protein, 50 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 0.05 % sodium azide, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMentity-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
50 mMsodium phosphate-21
100 mMsodium chloride-31
0.05 %sodium azide-41
1 mMentity-52
50 mMsodium phosphate-62
100 mMsodium chloride-72
0.05 %sodium azide-82
0.1 mMentity-9[U-100% 15N]3
50 mMsodium phosphate-103
100 mMsodium chloride-113
0.05 %sodium azide-123
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 6.8 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002
Bruker AvanceBrukerAVANCE9003

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解析

NMR software
名称開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
PIPPGarrettデータ解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
NMRViewJohnson, One Moon Scientificデータ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxgeometry optimization
ProcheckLaskowski, MacArthur, Smith, Jones, Hutchinson, Morris, Moss and Thoデータ解析
PASAXu, Wang, Yang, Vaynberg, Xu, and Qinchemical shift assignment
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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